Классификация и химическая структура углеводов, их роль в обеспечении жизнедеятельности организма. Переваривание и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Мальабсорбция.

О повреждении какой ткани можно думать, если в крови больного повышена активность АЛТ, ЛДГ и аргиназы? За счет каких изоферментов ЛДГ можно предполагать повышение активности фермента. Пути обезвреживания аммиака в организме оксичность аммиака связана с его действием на ЦНС: аммиак проходит сквозь мембраны и проникает в клетки мозга, аммиак взаимодействует с α-кетоглутаратом, что приводит к снижению скорости окисления глюкозы, угнетение обмена АМК из-за снижения концентрации α-кетоглутарата, аммиак усиливает синтез глутамина в нервной ткани, повышается осмотическое давление, развивается отёк мозга, снижение концентрации глу приводит к нарушению обмена нейромедиаторов (ГАМК), это нарушает проведение нервного импульса и вызывает судороги, аммиак в крови и цитозоле образует ион NH4⁺, накопление которого нарушает трансмембранный перенос ионов натрия и калия, что влияет на проведение нервных импульсов. Источники аммиака в организме: дезаминирование АМК, амидов АМК, биогенных аминов, пуриновых оснований, распад пиримидиновых оснований, образуется в кишечнике с участием бактерий из пищевого белка. Пути обезвреживания аммиака: синтез мочевины, образование амидов АМК, восстановительное аминирование, образование аммонийных солей.Образование амидов АМК

у детей раннего возраста это основной путь обезвреживания аммиака.Глутамин и аспарагин образуются в местах образования аммиака: печень, мозг, мышцы.Глутамин нетоксичен, свободно проходит через клеточную мембрану, форма, в которой транспортируется аммиак, временное хранилище аммиака, используется для синтеза белка, аминосахаров, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, фолиевой кислоты, аминокислот (глу, три, гис, аспарагин), донор аммиака.Образование аммонийных солей глутамин используется почками в качестве источника аммиака, необходимого для нейтрализации кислых продуктов. Удаление аммиака происходит в виде аммонийных солей с мочой (до 1 г в сутки). Экскреция аммиака с мочой увеличивается при ацидозе. При ацидозе повышается активность глутаминазы и усиливается глюконеогенез. Глутамат после дезаминирования может превращаться в глюкозу путём глюконеогенеза. Восстановительное аминирование

Биосинтез мочевины: из кишечника аммиак с воротной веной идёт в печень, главный путь экскреции азота у человека в составе мочевины, протекает в печени, в синтезе мочевины 5 реакций, 2 из которых протекают в митохондриях.Орнитиновый цикл - основной путь обезвреживания аммиака и главная форма выделения азота из организма взрослых и детей старшего возраста.Бицикл Кребса - связь с ЦТК через митохондрии, СО2, АТФ, общие фрагменты (фумарат),Мочевина. В синтезе мочевины участвует 6 АМК: орнитин, цитруллин, аргинин, аспарагиновая кислота, аргининосукцинат, N-ацетилглутамат – активатор первой реакции. Орнитин регенерирует в каждом обороте цикла мочевины. В мочевине одна аминогруппа поступает в цикл в митохондриях при окислительном дезаминировании глутамата, вторую аминогруппу поставляет аспартат из цитозоля. Цикл мочевины участвует в регуляции рН крови. В орнитиновом цикле расходуется 4 макроэргические связи трёх молекул АТФ на каждый оборот цикла. Процесс сам себя обеспечивает энергией - при регенерации аспартата из фумарата образуется молекула НАДН2, которая даёт 3 АТФ, при окислительном дезаминировании глутамата образуется 3АТФ.Экскреция мочевины. В норме выделяется 25 г мочевины в сутки, мочевина – основной конечный продукт азотистого обмена. Для транспорта азота из тканей в печень используется 3 соединения: глутамин, аланин, аммиак. Аланин как переносчик азота.Функции орнитинового цикла: превращение азота аминокислот в мочевину, которая предотвращает накопление аммиака, синтез аргинина.Содержание аммиака в крови определяется ионообменным методом, составляет 25 – 40 мкмоль/л. Гипераммониемия – повышенное содержание аммиака в крови. Рвота, сонливость, раздражительность, нарушение координации, судороги, потеря сознания, отёк мозга.Метаболические нарушения цикла мочевины. Лимитирующие скорость стадии в синтезе мочевины: 1, 2, 3, 5. Гипераммониемия типа I наследственная, при недостатке карбамоилфосфатсинтетазы1. Гипераммониемия типа II наследственная, при недостатке орнитинкарбамоилтрансферазы.

УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН Функции углеводов:Энергетическая функция. 60-70% энергии организм получает за счёт углеводов. Суточная потребность в углеводах 400 – 500 г. Мозг, кровь, почки, надпочечники живут за счёт углеводов. При окислении 1 г углеводов выделяется 4,1 ккал энергии. Резерв энергии – гликоген в мышцах и печени. Структурная функция. Углеводы входят в состав мембран, сухожилий. Защитная функция. Углеводы содержатся в слизи и антителах. Углеводы входят в состав биологически активных веществ: нуклеиновых кислот, коферментов, гормонов, гликолипидов, гликопротеидов. Глюкурониды участвуют в детоксикации.Специфические функции углеводов - входят в состав групповых факторов крови, гепарин, антигены в мембранах, при развитии клеточного иммунитета.Углеводы – связующее звено между солнцем, растениями, животными, человеком. В растениях содержится глюкоза, при распаде которой в организме человека освобождается энергия.Углеводы поступают в организм человека с хлебом, растительной пищей. Основные углеводы пищи: глюкоза, лактоза, сахароза, крахмал, гликоген, клетчатка. Переваривание углеводов. Ферменты, расщепляющие углеводы, относятся к гидролазам, так как осуществляют гидролиз гликозидных связей.Переваривание начинается в ротовой полости. а-Амилаза слюны расщепляет а-1,4-гликозидные связи, не гидролизует связи в дисахаридах.Оптимум рН амилазы – 6,8.Крахмал расщепляется до декстринов и небольшого количества мальтозы.Кислый желудочный сок прекращает действие амилазы, лишь в глубине желудка идёт переваривание углеводов до мальтозы.Переваривание углеводов в кишечнике. В двенадцатиперстной кишке а-амилаза панкреатическая(рН =7,5-8,0) завершает переваривание крахмала и гликогена до мальтозы. В кишечном соке мальтаза, сахараза, лактаза осуществляют гидролиз дисахаридов на поверхности клеток и внутри энтероцитов у взрослых. Сахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу. Этот комплекс присоединяется к мембране микроворсинок кишечника. Расщепляет а-1,4- и а-1,6- гликозидные связи.Гликоамилазный комплекс (действует как мальтаза) гидролизует а-1,4- гликозидные связи в олигосахаридах. Лактаза кишечного сока гидролизует в-1,4 -гликозидные связи между галактозой и глюкозой в лактозе. Механизм трансмембранного переноса глюкозы. Глюкоза и фруктоза всасываются из кишечника в клетки слизистой оболочки путём облегчённой диффузии с помощью специфических белков – переносчиков. Глюкоза и галактоза переносятся в энтероциты путём активного транспорта, зависимого от градиента концентрации ионов натрия. Из клеток кишечника в кровь глюкоза поступает в кровь с помощью облегчённой диффузии. Из кровотока потребление глюкозы клетками осуществляется путём облегчённой диффузии при участии специальных белков – транспортеров.Исключение составляют клетки мышц и жировой ткани, где облегчённая диффузия
регулируется инсулином. Без инсулина мембрана этих клеток непроницаема для глюкозы, так как в ней нет белков-переносчиков для глюкозы. В клетки печени глюкоза проходит при участии белка глют-2, независимо от инсулина.Роль бифидобактерий в переваривании углеводов. Бифидобактерии анаэробные молочнокислые бактерии, населяющие кишечник человека, составляют 95-98% всей микрофлоры кишечника, обнаруживаются уже на 3-5 день после рождения.

Бифидобактерии ферментируют углеводы с образованием молочной и уксусной кислот, тем самым способствуя всасыванию углеводов, способствуют синтезу витаминов К и В1, непатогенны для человека. Антагонисты энтеропатогенных и гнилостных бактерий. Бифидумбактерин препарат из живых лиофилизированных бифидобактерий, применяется при дисбактериозе, для своей деятельности нуждается в бифидус факторе, которым богато грудное молоко. Состав бифидус фактора: глюкоза, галактоза, фруктоза, N-ацетилглюкозамин. Мальабсорбция дисахаридов - нарушения всасывания, вызванные расстройствами транспортных механизмов и недостаточностью пищеварительных ферментов.Различают:синдром первичной мальабсорбции (наследственный),синдром вторичной мальабсорбции.Этиология: снижение активности ферментов расщепления углеводов и транспортных переносчиков через кишечную стенку, недостаточное поступление в кишечник ферментов с пищеварительными соками, инактивирование ферментов, морфологические изменения тонкой кишки и нарушение перистальтики. Непереносимость лактозы Первичная непереносимость лактозы. Недостаточность лактазы наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Лечение: маленьким детям в молоко добавляют лактазу.Приобретённая непереносимость лактозы наблюдается при энтероколитах, язвенных колитах. Симптомы: метеоризм, диарея при употреблении молока. У взрослых чаще бывает приобретённая непереносимость глюкозы. При непереносимости лактозы наблюдается лактозурия.Фосфорилирование (активация) - первая стадия любых дальнейших превращений моносахаридов Гексокиназная реакция – ключевая реакция углеводного обмена. Гексокиназа обладает высоким сродством к глюкозе, то есть скорость реакции максимальна при низкой концентрации субстрата (Км < 0,1 ммоль/л), ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Глюкокиназа имеет Км – 10 ммоль/л, не ингибируется глюкозо-6-фосфатом, есть только в печени. Активность глюкокиназы в 10 раз больше активности гексокиназы. Во время пищеварения в печень поступают большие количества глюкозы, возрастает активность глюкокиназы, что предотвращает чрезмерное повышение уровня глюкозы в периферической крови.Пути превращения глюкозо-6-фосфата в организме

Гликоген. В организме человека содержится до 450 г гликогена. Депо гликогена: скелетные мышцы (2/3 общего гликогена), печень (1/3 общего гликогена). Синтез гликогена. Гексокиназная реакция.

Под влиянием фермента фосфоглюкомутазы глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат.

Нарастание цепи гликогена.

Распад гликогена (гликогенолиз)