Білоксинтезуюча функція печінки

Роль печінки в білковому обміні цілісного організму полягає в утворенні більшості білків плазми крові, які виконують важливі біохімічні та фізіологічні функції, регуляції розподілу амінокислот між окремими органами та тканинами, та синтезі сечовини як кінцевого продукту азотистого катаболізму.

(1) В гепатоцитах синтезуються всі альбуміни плазми крові (13-18 г/добу), які беруть участь у підтриманні нормального онкотичного тиску плазми, транспорті багатьох метаболітів та інших біомолекул; гіпоальбумінемія є інформативною клініко-діагностичною ознакою гострої та хронічної недостатності печінки. (2) В печінці синтезується більша частина (близько 80 %) глобулінів плазми: гепатоцити беруть участь у біосинтезі певної частини á-глобулінів, ретикулоендотеліальні клітини продукують â- глобуліни та частину ã-глобулінів (імуноглобулінів); захворювання печінки, при яких наявні важкі порушення структури та функцій органа, супроводжуються зниженням концентрацій у крові á1-, á2- та â- глобулінів; з іншого боку, патологічні процеси, які перебігають з активацією імуно-компетентних клітин печінки, призводять до збільшення рівня ã-глобулінів. (3) В клітинах печінки синтезується багато білкових факторів, що входять до складу згортальної, антизгортальної та фібринолітичної систем крові: V, XI, XII, XIII фактори згортання, компоненти протромбінового комплексу (II, VII, IX, X фактори), фібриноген, антитромбін, антиплазмін, гепарин. (4) Завдяки активному перебігу реакцій обміну амінокислот (трансамінування, дезамінування, декарбоксилювання), печінка бере участь у підтриманні відносної біохімічної сталості амінокислотного складу крові; порушення білоксинтезуючої функції гепатоцитів (зокрема, при дії хімічних та біологічних пошкоджуючих факторів на рибосомальну систему трансляції) супроводжується значним збільшенням концентрації вільних амінокислот у плазмі крові; рівень аміноазоту плазми (в нормі 2,9 4,3 ммоль/л) може у хворих з важкою печінковою недостатністю збільшуватися до 21 ммоль/л, що супроводжується вираженою аміноацидурією. Сечовиноутворювальна функція печінки

Печінка є єдиним органом, що містить повний набір ферментів утворення сечовини з продуктів азотистого (переважно білкового) катаболізму. Порушення функціонування циклу сечовиноутворення, що спричиняються екзогенними ушкоджуючими\ факторами, або спадковими ензимопатіями (генетичними дефектами в синтезі окремих ферментів біосинтезу сечовини) призводять до накопичення в крові та тканинах вільного аміаку. Найчутливішими до такої патобіохімічної ситуації є нейрони головного мозку, в яких надлишковий аміак здатний до пригнічення функціонування циклу трикарбонових кислот за рахунок взаємодії NH4+ з á-кетоглутаратом у реакції відновлювального амінування. Гальмування реакцій ЦТК та відповідне зниження рівня АТФ в нервовій тканині спричиняють деполяризацію мембран нейронів, порушення синаптичної передачі, що клінічно проявляється розвитком печінкової енцефалопатії та коматозного стану.

90. Жовчоутворювальна та пігментна функції печінки

Важливою для фізіології та патології організму людини є роль, яку печінка відіграє в катаболізмі гемоглобіну та інших гемовмісних білків, при розщепленні яких утворюються жовчні пігменти — білірубін і білівердин, що екскретуються через кишечник (див. розділ 31.3). Ці сполуки разом з іншими органічними речовинами (жовчними кислотами, холестерином, фосфоліпідами), які продукуються гепатоцитами, входять до складу жовчі, надаючи їй специфічного золотисто жовтуватого кольору. Біохімічний склад жовчі Жовч — це рідкий секрет клітин печінки, що служить як для надходження в дванадцятипалу кишку поверхнево активних сполук (жовчних кислот, фосфоліпідів), необхідних для перетравлювання і всмоктування нейтральних жирів, так і для екскреції з організму кінцевих продуктів катаболізму біомолекул і ксенобіотиків. За добу в дорослої людини утворюється 500-700 мл жовчі; вміст основних біоорганічних сполук в печінковій та міхуровій жовчі

91. Детоксикаційна функція печінки

Однією з найважливіших біологічних функцій печінки є знешкодження — детоксикація хімічних сполук, що не є нормальними метаболітами організму і можуть спричиняти несприятливу дію, здійснюючи загальнотоксичні, некрозогенні, мутагенні, канцерогенні ефекти. Біохімічна сутність процесу детоксикації, що відбувається в гепатоцитах, полягає в переведенні (біотрансформації) хімічної сполуки в результаті певних ферментативних реакцій в молекулярну форму з менш вираженими токсичними властивостями; продукти біотрансформациї токсинів у печінці є, як правило, більш водорозчинними (гідрофільними) речовинами, що можуть виводитися з організму різними системами екскреції (нирками, кишечником, легенями, шкірою). Ця функція, у зв’язку з її надзвичайною важливістю для збереження хімічного гомеостазу внутрішнього середовища організмів людини та тварин, детально розглядатиметься нижче.

92. Реакції мікросомального окислення

Головна роль серед реакцій першої фази біотрансформації ксенобіотиків та ендогенних сполук належить ферментним системам мембран ендоплазматичного ретикулума, що функціонують за участю цитохрому Р-450. У зв’язку з тим, що біохімічним еквівалентом мембран ендоплазматичного ретикулума клітин печінки є отримувана методом диференційного центрифугування мікросомальна фракція, тип реакцій, який розглядається, отримав у науковій літературі назву “реакцій мікросомального окислення ”, а відповідні ферменти — “мікросомальних оксигеназ. Реакції, що каталізуються цими ферментами, належать до типу монооксигеназних, тобто таких, що каталізують включення атома одного кисню безпосередньов молекулу субстрату, який окислюється (глава 9):

R–H + 1/2 O2 ______ R–OH. Така реакція (окислювальне гідроксилювання) є основною в метаболізмі гідрофобних сполук у мембранах ендоплазматичного ретикулума гепатоцитів і вимагає участі в ролі донора електронів НАДФН:

НАДФН + R-H + O2 ______ НАДФ+ + R-OH + H2O.

Оскільки в розглянутому процесі один із атомів молекули кисню включається в молекулу води, а другий — в молекулу субстрату, що гідроксилюється, ферментні системи, які каталізують ці реакції, отримали також назву “мікросомальних окси-

геназ мішаної функції ”.

Цитохром Р-450

Ферментні системи, що каталізують реакції мікросомального окислення гідро- фобних субстратів, є електронотранспортними ланцюгами, локалізованими в мембранах ендоплазматичного ретикулума гепатоцитів (та клітин деяких інших органів, що також беруть участь у реакціях детоксикації). Компонентами цих ферментних ланцюгів є ФАД-вмісний флавопротеїн, цитохром b5 та кінцева монооксигеназа — цитохром Р-450:

НАДФН ______ФП (ФАД) ______цитохром b5 ______цитохром Р-450 Подібний цитохром Р-450-залежний електронотранспортний ланцюг каталізує реакції окислювального гідроксилювання стероїдів (синтезу та біотрансформації), що наявні в мітохондріях кори наднирникових та статевих залоз. Цитохром Р-450 — фермент, вперше відкритий у 1958 р. Американськими дослідниками Д.Гарфінкелем та М.Клінгенбергом (D.Garfinkel, M.Klingenberg). Це сімейство гемопротеїнів з молекулярною масою близько 50 кД; у різних біологічних об’єктах та тканинах виявлено більше 300 ізоформ цитохрому Р-450, що розрізняються за своєю субстратною специфічністю та особливостями первинної структури. Фізіологічне значення ізоформ цитохрому Р-450 полягає в захисті тваринного організму від численних низькомолекулярних ксенобіотиків, що надходять у внутрішнє середовище; ця система є додатковою до системи імунного захисту (“друга імунна система”), яка протидіє надходженню в організм чужорідних високомолекулярних сполук біологічного походження. Каталітичний цикл, що реалізує реакції окислювального гідроксилювання субстратів (SH) за участю цитохрому Р-450, складається з декількох парціальних реакцій, поданих на рис. 31.5. Реакції кон’югації в гепатоцитах Реакції кон’югації з утворенням “парних” сполук — шлях детоксикації більшості ксенобіотиків, що мають функціональні групи –OH, –COOH, –NH2, –SH (або утворюють їх у реакціях 1-ї фази біотрансформації). Цей же механізм використовується для утворення молекулярних форм, що підлягають екскреції з організму, з таких ендогенних субстратів, як жовчний пігмент білірубін, продукти бактеріального розщеплення в кишечнику циклічних амінокислот (фенолу, крезолу, індоксилу), стероїдні гормони та продукти їх гідроксилювання, продукти моноамінооксидазного розщеплення катехоламінів, серотоніну та інших біогенних амінів. Найбільш поширеними реакціями кон’югації є: 1. Реакції глюкуронування (основний тип кон’югації в організмі людини та тварин як ксенобіотиків, так і ендогенних субстратів) Фермент, що каталізує реакції глюкуронування — УДФ-глюкуронілтранс- фераза. 2. Реакції сульфування, донором сульфатних радикалів у яких є біологічно активна форма сірчаної кислоти — 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфат (ФАФС). Прикладом реакції сульфування є утворення в печінці кон’югату на основі індоксилу — продукту мікробного розщеплення в товстій кишці амінокислоти L-триптофану. 3. Реакції метилювання та ацетилювання — поширений тип кон’югації, в яких беруть участь як ксенобіотики, так і ендогенні субстрати; в цих реакціях беруть участь S-аденозилметіонін (О-метилювання) та ацетил-КоА (N-ацетилювання) 4. Реакції кон’югації з гліцином; клінічно важливим прикладом реакції є утворення гіпурової кислоти при взаємодії ендогенного гліцину з введеною в організм бензойною кислотою

93. ОБМІН ЖОВЧНИХ ПІГМЕНТІВ. БІОХІМІЯ ЖОВТЯНИЦЬ

В організмі людини йде постійне руйнування зрілих еритроцитів, швидкість якого складає (1-2) · 108/год; середня тривалість життя еритроцитів — 100-120 днів. Жовчні пігменти (білірубін, білівердин) є продуктами катаболізму гемоглобіну еритроцитів та частково — інших гемовмісних білків. Руйнування еритроцитів та розщеплення гемоглобіну, який складає 90-95 % сухого залишку еритроцитів, відбувається в клітинах ретикулоендотеліальної системи органів та тканин людини — селезінці (переважно), купферовських клітинах печінки, кістковому мозку, гістіоцитах сполучної тканини.

Патобіохімія жовтяниць

Перевищення концентрації загального білірубіну сироватки крові людини понад 2-4 мг % проявляється характерною жовтуватістю шкіри та слизових оболонок (особливо склер очного яблука) і позначається як жовтяниця (icterus — лат.). Причинами виникнення гіпербілірубінемії і розвитку жовтяниць є надмірне утворення білірубіну в організмі, пошкодження печінки з порушенням її детоксикаційної та екскреторної функцій або наявність механічних перешкод в системі жовчовивідних шляхів, що протидіють нормальному виведенню жовчі в кишечник. Відповідно розрізняють декілька типів жовтяниць. Передпечінкова (гемолітична) жовтяниця — розвивається внаслідок патологічно підсиленого руйнування (гемолізу) еритроцитів та розщеплення гемоглобіну і надмірного накопичення в крові білірубіну. Причинами такого стану можуть бути резус-конфлікт у новонароджених, переливання несумісної крові, радіаційне ураження, дія гемотоксичних отрут тощо. Для передпечінкової жовтяниці характерним є збільшення концентрації в крові загального білірубіну, переважно за рахунок непрямої фракції, тобто вільного білірубіну, який не встигає бути кон’югованим у печінці в умовах його надмірного

утворення. Надходження в цих умовах значних кількостей білірубіну в кишечник призводить до посиленого утворення стеркобіліногену (в деяких випадках — до 10 г), що в збільшеній кількості виділяється з калом (стеркобілін) та (після всмоктування в товстій кишці) з сечею (уробілін сечі). Печінкова (паренхіматозна) жовтяниця — розвивається внаслідок порушення структури та ферментативних властивостей гепатоцитів в результаті дії пошкоджувальних факторів вірусного, бактеріального, хімічного походження (вірусні, інфекційні, токсичні гепатити). При цьому типі жовтяниць спостерігається значна гіпербілірубінемія (збільшення концентрації загального білірубіну) внаслідок таких причин: а) порушення кон’югації білірубіну як результат пошкодження мембран ендоплазматичного ретикулума гепатоцитів і зменшення активності УДФ-глюкуронілтрансферази; дія цього фактора призводить до зростання рівня в крові непрямого білірубіну;

б) порушення секреторної функції гепатоцитів, тобто їх здатності транспортувати білірубін-глюкуронід у жовч (транспорт проти градієнта концентрації); ця обставина, а також некроз печінкових клітин призводять до надходження в сироватку крові надмірної кількості прямого білірубіну. Зростання в крові прямого білірубіну (білірубін-глюкуроніду), що здатен проходити через ниркові мембрани, супроводжується (у важких випадках захворювання) появою білірубін-глюкуроніду в сечі (лабораторні проби на наявність жовчних пігментів у сечі стають позитивними). Внаслідок порушення здатності гепатоцитів до розщеплення тетрапіролів (що всмоктуються у вигляді мезобіліногену), ці сполуки також надходять у сечу (підвищена реакція на “уробілін” сечі).

Післяпечінкова (обтураційна) жовтяниця — спричиняється неможливістю надходження жовчі в дванадцятипалу кишку внаслідок закупорки жовчних шляхів (наявність пухлин, жовчнокам’яної хвороби). Цей тип жовтяниць характеризується знебарвленням калових мас внаслідок відсутності в них стеркобіліногену (“ахолічний” кал) та цілковитою відсутністю уробіліну в сечі. Внаслідок утрудненого надходження білірубін-глюкуроніду в жовч (зростання гідростатичного тиску в жовчних шляхах), кон’югований пігмент у збільшеній кількості всмоктується в кров, що призводить до зростання рівня прямого білірубіну; в цих умовах можлива поява жовчних пігментів у сечі, як при паренхіматозній жовтяниці. Ферментативні (спадкові) жовтяниці — виникають внаслідок генетичних ензимопатій, що спричинені порушеннями експресії генів, які відповідають за синтез у гепатоцитах ферментів кон’югації білірубіну (УДФ-глюкуронілтрансферази та/або УДФГ-дегідрогенази — ферменту, що утворює УДФГК з УДФ- глюкози), його абсорбції з крові або екскреції в жовч. Некон’югований білірубін, що накопичується в сироватці крові в надмірній кількості, за цих типів жовтяниць може проникати через гематоенцефалічний бар’єр в головний мозок і відкладатися в базальних гангліях та ядрах стовбура мозку, спричиняючи важкі неврологічні зрушення (“ядерні жовтяниці”).

96.Ренин-ангиотензиновая система (РАС) или ренин-ангиотензин-альдостероновая система (РААС) — это гормональная система человека и млекопитающих, которая регулирует кровяное давление и объём крови в организме.Компоненты системы:Ангиотензиноген,Ангиотензин I,Ангиотензин II,Проренин,Ренин,Ангиотензин-конвертирующий фермент,Альдостерон.Почками секретируется ренин,который влияет на ангиотензиноген и он превращается в ангиотензин 1,который в свою очередь превращается в ангиотензин 2 под влиянием спицефического фермента.Ангиотензин 2 увеличивает секрецию альдостелона.Ангиотензин 2 и альдостерон уменьшают количество выделяющейся воды из органзма.

97.склад сечі Колір від солом`яно-жовтого до насиченого жовтого; зумовлений пігментами: урохромом (95% забарвлення), уробіліном, уроеритрином, урозеїном та ін. Червоний колір (рожево-червоний)– при гематурії чи гемоглобінурії та після прийому амідопірина, антипірина та ін. лік. засобів. Коричневий чи червоно-бурий – при ↑конц. уробіліна і білірубіна. Зелений або синій – при веденні метиленового синього і при гнитті білків у кишечнику→ ↑конц. в крові індоксилсірчаних кислот→ розкладаються з утворенням індіго). Мутність може бути викликана солями, клітинними елементами, бактеріями, слизом, жиром (ліпурія). Відносна щільність – 1,002-1,035 (частіше 1,012-1,020). При важкій недостатності нирок – ізостенурія – сеча низької щільності (ультрафільтрат, первинна сеча). рН 5,3-6,5. Кисла р-ція КН2РО4, NаН2РО4; лужна – К2НРО4, Nа2НРО4, КНСО3, NаНСО3. Сечовина – за добу виводиться ~30г сечовини – 80-90% азота сечі. При ураженнях печінки ↓сечовини в сечі. Креатинін – утвор. із креатинфо

98.Структурною одиницею м’яза є міозит. Міоцит має скорочувальні елементи – міофібрили.Скорочувальні білки – актин,міозин. Саркомер – структурно-функціональні елементи скорочувального апарату скелетних м*язів.Міозин – фібрилярний білок,що утворює товсті філаменти міофібрил.Складаеться з 2 важких та 4 легких поліпептидних ланцюгів.Актин – білок,що існує в 2 формах:G- та F-актину. G-актин – глобулярний білок,сполучаючись між собою вони утворюють ланцюги фібрилярного F-актину.Ф-актин – основа тонких ниток саркомера.Тропоміозин – білкові молекули витягнутої форми,що складається з двох поліпептидних ланцюгів(альфа та бета),які утворюють спіраль.Тропонін – білок тонких філаментів,що складається з 3 субодиниць:TnT,TnI,TnC.Тропонінові комплекси мають глобулярну форму і роміщюються впродовж акти нового філамента. TnC – кальційзв*язуючий білок. TnI- взаємодіє з актином. TnT- забезпечує взаємодію тропонінового комплексу з тропоміозином.

99.мязове скорочення А.У м*язі,що перебуває в стані спокою,С1-головки міозину не сполучені з активними філаментами.Продукти гідролізу АТФ зв*язані з міозином.В.При збудженні м*яза С1-головки зсуваються в напрямку тонких філаментв і сполучаються з нитками актину.Фн вивільняється з комплексу з міозином.С.Вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конфірмаційним зсувом у просторовому розташуванні головки С1,що зв*язана з актином.Зміна положення головки призводить до розвитку напруги і пересування тонкого філаменту відносно товстого приблизно на 10нм у напрямку середини саркомера.Д.Взаємодія з актином молекули АТФ супроводжується розривом зв*язку між актином і міозином.С1-головка знову віддаляється від тонкого філамента.

100. біоенергетика м язаДжерела АТФ:1.глікогеноліз,який постачає глюкозо-6-фосфат,що окислюється гліколітичним шляхом за аеробним чи анаеробним механізмом.2.Окислення глюкози,яка надходить у м*язи з крові.3.Окисне фосфорилювання в саркосомах(найбільше енергії).4.Аденілат-кіназна реакція:2АДФ-АТФ +АМФ.Креатинфосфокіназна реакія:креатин фосфат-креатин+АТФ.

102.Білки волокон сполучної тканини Колаген — головний білок сполучної тканини тварин та білок, що має найбільший вміст у ссавців, до 25 % від повної маси білків організму. Слово «колаген» походить від грецького κόλλα [колла] – клей. Молекула колагену являє собою правозакручену спіраль з трьох α-ланцюгів. Таке утворення відоме під назвою тропоколагену[1]. Один виток спіралі α-ланцюга містить три амінокислотних залишки. Молекулярна маса колагену становить близько 300 кДа, довжина 300 нм, товщина 1,5 нм.Для первинної структури білка характерний високий вміст гліцину, низький вміст сірковмісних амінокислот і відсутність триптофану. Колаген належить до тих небагатьох білків тваринного походження, які містять залишки нестандартних амінокислот: близько 21% від загального числа залишків припадає на 3-гідроксипролін, 4-гідроксипролін та 5 -гідроксилізин Кожен з α-ланцюгів складається з тріад амінокислот. У тріади третя амінокислота завжди гліцин, друга — пролін або лізин, перша — будь-яка інша амінокислота, крім трьох перерахованих Колаген існує в кількох формах. Основна структура всіх типів колагену є схожою. Колагенові волокна утворюються шляхом агрегації мікрофібрил, мають рожевий колір при забарвленні гематоксиліном і еозином і блакитний або зелений при різних трьоххромних забарвленнх, при імпрегнації сріблом фарбуються в буро-жовтий колір. Эласти́н — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругостьЭластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей.В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины. Присоединяясь к клеткам кожи, они образуют жесткий каркас. В основном, эластин состоит из глицина, валина, аланина и пролина. Эластин является специализированным белком с молекулярной массой от 64 до 66 кДа. Эластин синтезируется клетками фибробластов через предшественник — растворимый тропоэластин, не содержащий поперечных связей. Из множества тропоэластина эластин получается в реакции, катализируемой лизилоксидазой. В эластине также присутствуют десмозин и изодесмозин, из-за чего эластин может растягиваться в двух направлениях. В поджелудочной железе синтезируется эластаза.Название фермент получил от субстрата эластина,который он гидролизует. Глікопротеїни (застаріла назва — глікопротеїди) — складні білки, в яких білкова (пептидна) частина молекули ковалентно сполучена з однією або декількома гетероолігосахаридними групами (гліканами). Моносахариди, пов'язані з конкретним білком, можуть бути різними: це може бути глюкоза, фруктоза, маноза, глюкозамін, галактозамін, фруктозамін, сіалова кислота та інші.Ті або інші моносахариди, пов'язані з білком, змінюють біохімічні та імунологічні властивості білка, його просторову конфігурацію та інші властивості. Важливим окремим випадком є зв'язування білків з сіаловою кислотою, що приводить до формування сіалоглікопротеїнів. У типових випадках саме зв'язування з сіаловою кислотою зумовлює збільшення T1/2 білка в плазмі крові. Глікопротеїни є важливим структурним компонентом клітинних мембран тваринних і рослинних організмів. До глікопротєїнів відносяться більшість пептидних гормонів. Глікопротеїни мембран еритроцитів, специфічно глікозільовані тими або іншими вуглеводними залишками, але що мають гомологічну білкову частину, зумовлюють групу крові у людини. Також глікопротеїнамі є все антитіла, інтерферони, компоненти комплемента, білки плазми крові, молока, рецепторні білки багато інших. Протеогликаны — гликопротеины с высокой степенью гликозилирования, углеводные остатки которых представляют собой длинные неразветвленные полисахаридные цепи — гликозаминогликаны, образованные чередующимися остатками гексозамина и уроновой кислоты (глюкуроновой, идуроновой или галактуроновой) либо галактозы. Гликозаминогликановые цепи гликопротеинов зачастую сульфированыПротеогликаны являются одним из основных компонентов внеклеточного матрикса соединительной ткани.Протеогликаны состоят из сердцевинных белков (лат. core protein) с молекулярной массой от 10 до 600 кДа, с которыми ковалентно связаны несколько гликозаминогликановых цепей (до 80 гликозидных звеньев массой до 50 - 60 кДа); число связанных с белком полисахаридных цепей варьирует от одной (декорин фибробластов) до ста и выше (аггрекан хрящевой ткани). Такое строение обуславливает высокую молекулярную массу протеогликанов (у аггрекана до 5 МДа), при этом на белковую часть приходится ~5-10% и на углеводную ~90-95% массы.

103.Біохімія нервової системи. У головному мозку наявні білки(8%) значна кількість ліпідів (10-12%) вуглеводи (1%) інші низькомолекулярні сполуки неорганічні солі і води.До ліпідів головного мозку належать:фосфогліцерини,сфінголіпіди,гліколіпіди),холестерин,триацелгліцероли.У білій речовині ліпідів більне ніж у сірій.Білки головного мозку різноманітні і поділяються на білки-ферменти, регуляторні й структурні білки.Особливо виділяють нейроальбуміни, нейроглобуліни, нейросклеропротеїни.

104. Енергетичний обмін головного мозку Біоенергетика мозку значними чином залежить від постачання киснем,який використовується переважно для аеробного окислення глюкози.мозок поглинає 20-25% усього кисню.Основна потреба в АТФ полягає у генерації нервового потенціалу,для якого потрібно постійне функціонування натрієвого насоса.Основним джерелом енергії для мозку є глюкоза.Перехід на кетонові тіла спостерігається при голодуванні та виснажливій фізичній роботі.Аміак який з*являється в наслідок метаболізму знешкоджується за допомогою глутамату.

105.Біохімія нейромедіаторів Нейромедіатори або нейротрансмітери — біологічно активні хімічні речовини, за допомогою яких здійснюється передача електричного імпульсу з нервової клітини через синаптичний простір. Нейромедіатори характеризуються здатністю реагувати із специфічними білковими рецепторами клітинної мембрани, ініціюючи ланцюг біохімічних реакцій, що викликають зміну трансмембранного струму іонів, що приводить до деполяризації мембрани і виникнення потенціалу дії.До нейромедіаторів відносять як деякі малі молекули (катехоламіни): серотонін, дофамін, адреналін, норадреналін, гістамін, ацетилхолін, глютамат, аспартат, гліцин, ГАМК, ендоканабіноїд, N-ацетиласпартилглутамат, так і деяку кількість пептидів (біля 50): вазопресин, соматостатин, нейротенсин.

Рецептори – мембранні білки,що локалізовані в постсинаптичних мембранах нейронів або плазматичних мембранах клітин ефекторних органів і здатні до зв*язування фізіологічних ефекторів(нейромедіаторів) і передавання зовнішньо клітинного хімічного сигналу всередину нейрона.Вони поділяються на іонотропні(іонні канали) на метаботропні(цАМФ,цГМФ) рецептори.

107. Порушенн я обміну медіаторів психотропні засоби – фармакологічні препарати,що застосовуються при порушеннях психічної діяльності людини. Нейролептики – лікарські засоби,які використовуються для лікування психозів,головним чином шизофренії,а також інших ендогенних тп екзогенних психічнх розладів,що проявляються важкими психо-емоційними порушеннями з явищами маячення,галюцинацій,збудження. Антидепресанти — це група лікарських засобів, що виводять людину із стану депресії або субдепресії. Екзогенна або реактивна депресія розвивається внаслідок тяжкої психічної травми, соматичних захворювань, розумово-психічного стомлення, зловживання психотропними засобами, ендогенна — при психічних інфекційних захворюваннях, на фоні атеросклеротичних змін судин головного мозку. Анксиолитики (от лат. anxietas — тревожное состояние, страх + греч. lytikos — способный растворять, ослабляющий), или транквилизаторы (от лат. tranquillo — успокаивать), или атарактики (от греч. ataraxia — невозмутимость) — психотропные средства, уменьшающие выраженность или подавляющие тревогу, страх, беспокойство, эмоциональное напряжение.