Занятие № 8. Зачетное занятие по модулю «белки. Ферменты».

Цель занятия: проверить и закрепить знания студентов о белках, ферментах и методах их анализа, имеющих значение для клинической медицины.

Содержание занятия. Студентам предстоит пройти компьютерное тестирование, дать письменные ответы на контрольные вопросы и пройти индивидуальное собеседование с преподавателем.

Контрольные вопросы к модулю «Белки. Ферменты»

1. Общая характеристика, элементарный состав, история изучения белков. Формирование представления о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте живых организмов. Исследования Мульдера, Данилевского, Фишера и др.

2. Структура, свойства, классификация и общая характеристика протеиногенных аминокислот.

3. Первичная структура белков (умение писать структуры пептидов). Зависимость биологических, свойств белков от первичной структуры. Методы исследования первичной структуры.

4. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная, надвторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.

5. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина, аллостерических ферментов.

6. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям. И пецифическое узнавание как основа биологических функций всех белков. Комплементарность структуры центра связывания белка и лиганда; зависимость связывания от концентрации лиганда.

7. Глобулярные и фибриллярные белки. Пространственные конфигурации (α-кератиновая, β-кератиновая) фибриллярных белков, их свойства.

8. Общая характеристика физико-химических свойств белков. Растворимость и осаждаемость белков. Факторы стабилизации белковой молекулы в растворах.

9. Высаливание белков. Высаливающие агенты. Механизм высаливания. Практическое использование высаливания.

10. Денатурация белков. Факторы, механизм, практическое использование денатурации белков.

11. Электрические свойства белков. Механизм возникновения электрического заряда белков. Изоэлектрическая точка. Электрофоретическое разделение белков сыворотки крови на бумаге, протеинограмма здорового человека.

12. Количественные методы определения белка. Определение белка крови биуретовым методом. Нормальное содержание белка крови. Гипо-, гиперпротсинемия. Белковый коэффициент крови.

13. Принципиальная схема устройства и работа фотоэлектроколориметра (ФЭК). Способ определения концентрации веществ с помощью калибровочного графика.

14. Принцип метода диализа, его практическое значение.

15. Классификация белков. Простые белки: общая характеристика альбуминов, глобулинов, гистонов, протаминов и глутелинов.

16. Сложные белки, общая характеристика, классификация..

17. Нуклеопротеины – строение, классификация, биологическая роль. Уровни упаковки ДНК в составе хроматина. Строение простетической группы нуклеопроетинов – понятие о нуклеиновых кислотах, отличия ДНК от РНК.

18. Собственно гликопротеины. Классификация. Характеристика простетической группы гликопротеинов – классификация, структура, химические свойства углеводов. Гликопротеины слизей.

19. Гликопротеины плазмы крови. Методы их исследования. Биологическая роль отдельных представителей (трансферрин, гаптоглобин, церрулоплазмин, транскортин, урогликопротеиды и др.).

20. Протеогликаны. Строение простетической группы – гликозаминогликанов. Принцип построения протеогликановых комплексов, цементирующая роль гиалуронвой кислоты.

21. Понятие о мукополисахаридозах или болезнях накопления гликозаминогликанов в тканях.

22. Хромопротеины, Общая характеристика железосодержащих хромопротеинов.

23. Строение гемоглобина. Формы гемоглобина (Нb А, Нb Р, Hb F, Hb S). Понятие о гемоглобинопатиях.

24. Производные гемоглобина. Схема строения окси-, карб-, карбокси- и мет-гемоглобина. Условия образования гемоглобина. Помощь при отравлении угарным газом и метгемоглобинемии.

25. Липопротеины. Общая их характеристика. Биологическая роль.

26. Липопротеины сыворотки крови. Строение. Методы разделения. Характеристики отдельных фракций (хиломикроны, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП). Аполипопротеины.

27. Строение и свойства биологических мембран (криссталичность, жидкостность, ассиметричность, текучесть). Типы переноса веществ через биомембраны.

28. Липосомы, как модельная система биомембран, их применение в медицине.

29. Что такое ферменты? История развития учения о ферментах.

30. Общие свойства ферментов. Какие опыты позволяют их обнаружить. Сходства и отличия ферментов и неорганических катализаторов.

31. Химическая природа ферментов. Ферменты-протеиды и ферменты-протеины. Что такое кофактор, апофермент, холофермент, активный и аллостерический центры.

32. Химическая природа кофакторов и коферментов.

33. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН, концентрации фермента, графическое изображение зависимости. Термостабильные и термолабильные ферменты.

34. Константа Михаэлиса, ее вывод и физический смысл.

35. Зависимость ферментной реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен. График зависимости. Анализ уравнения Михаэлиса-Ментена. (различные соотношения S м Км). Уравнение Лайнуивера-Берка его графическое выражение.

36. Активаторы ферментов, типы их действия.

37. Ингибиторы ферментов. Специфические и неспецифические, обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное, ингибирование.

38. Механизм действия ферментов. Влияние ферментов на энергию активации реакции. Механизм действия холинэстеразы.

39. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных классов и подклассов ферментов. Цифровой шифр ферментов.

40. Единицы выражения активности ферментов.

41. Изоферменты. Значение определения изоферментов в медицинской практике. Изоферменты лактатдегидрогеназы, креатинфосфатазы, щелочной фосфатазы.

42. Понятие о мультиферментных комплексах.

43. Энзимодиагностика различных заболеваний.

44. Понятие и примеры энзимопатий.

45. Понятие о энзимотерапии в медицинской практике.

46. Иммобилизованные ферменты (ИФ). Понятие об инженерной энзимологии. Применение ИФ в промышленности, медицине иммуноферментный анализ.

Графологическая структура модуля «Белки. Ферменты» (см. приложение 2).

Примеры заданий тестового контроля знаний

1. Вторичная структура белка- это….

1. определенная последовательность аминокислот в цепи

2. спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи

3. спирализованная конфигурация полипептидной цепи

4. комплекс их нескольких субъединиц

2. Факторы, препятствующие осаждению белковых молекул в растворе: ….

1. электрический заряд 2. высокая молекулярная масса

3. гидратная оболочка 4. оптическая активность

5.большие размеры частиц

3. Изоэлектрическая точка белка – это….

1. значение рН, при котором белок электронейтрален

2. значение рН, при котором он теряет нативную конформацию

3. концентрация ионов водорода, при которой белок в

электрическом поле движется к аноду

4. концентрация ионов водорода, при которой белок в

электрическом поле движется к катоду

4. Функции собственно гликопротеинов: ….

1. антигенная 2. гемостатическая 3. ферментативная 4. защитная 5. транспортная 6. рецепторная

5. Структура миоглобина включает ….

1. 1 гем и четыре полипептидные цепи

2. 1 гем и две полипептидные цепи

3. 1 гем и одну полипептидную цепь

4. 4 гема и четыре полипептидные цепи

6. Классификация ферментов основана на ….

1. типе катализируемой реакции

2. органной принадлежности

3. субклеточной локализации

4. кинетической характеристике

7. Функция якорного участка активного центра фермента - ….

1. превращение субстрата

2. временное связывание регулятора

3. поддержание конформации активного центра

4. связывание субстрата

8. Функция аллостерического центра фермента - ….

1. связывание регуляторов

2.связывание субстрата

3. катализ превращения субстрата

3. связывание кофермента

9. Активация ферментов может осуществляться путем ….

1. блокирования активного центра

2. удаления кофермента

3. диссоциации субъединиц

4.ограниченного протеолиза

5. фосфорилирования

6. переаминирования

 

10. Кардиомиоциты в наибольшем количестве содержат изофермент ….

1. ЛДГ-1 2. ЛДГ-2 3. ЛДГ-3 4. ЛДГ-4 5. ЛДГ-5

 

11. Определение активности … в крови и моче используется в диагностике панкреатита.

1.щелочной фосфатазы

2.кислой фосфатазы

3.α-амилазы

4.ЛДГ

Эталоны ответов

1-3; 2-1,3; 3-1; 4 -1,2,3,4,5,6; 5-3; 6-1; 7-4; 8-1; 9-3,4,5; 10-1; 11-3.

Модуль 2. «Биохимия питания. Общие пути катаболизма.

Биоэнергетика»

 

Модуль включает следующие темы занятий:

1. Введение в обмен веществ. Биохимия питания. Химический состав пищеварительных соков. Анализ желудочного сока.

2. Биохимия питания. Витамины - незаменимые компоненты пищи. Качественные реакции на витамины.

3. Витамин и коферменты. Количественное определение витаминов

4. Энергетический обмен. Ферменты биологического окисления. Общие пути катаболизма.

5. Тканевое дыхание. Окислительное фосфорилирование (cеминар)

6. Зачетное занятие по модулю «Биохимия питания. Энергетический обмен. Биологическое окисление и тканевое дыхание»