Гбоу впо рязгму минздрава России

ГБОУ ВПО РязГМУ Минздрава России

Кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО

Утверждено протоколом каф. заседания № 5 от 04.12.12 г.

Вопросы для подготовки к экзамену по биологической химии 2012 – 2013 учебный год

студентов очного отделения по специальности 060101 – Лечебное дело

Введение.

1. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии в системе медицинских наук, значение биохимических знаний в работе врача.

Строение и функции белков.

1. Белки как генетически детерминированные полимеры. Строение белковых мономеров - аминокислот. Классификация аминокислот, их физико-химические свойства. Понятие о шаперонах и их функциях.

2. Первичная структура белков и ее информационная роль. Характеристика и свойства пептидной связи.

3. Конформация пептидных цепей в белках. Вторичная структура, типы, их характеристика.

4. Конформация пептидных цепей в белках. Третичная структура. Типы внутримолекулярных взаимодействий в пептидной цепи. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Доменная структура белков. Понятие о фолдинге белков.

5. Четвертичная структура белка. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере сравнения гемоглобина и миоглобина.

6. Глобулярные белки: основные представители (гистоны, альбумины, глобулины), их характеристика и биологическая роль.

7. Фибриллярные белки: особенности аминокислотного состава и структурной организации; свойства и функции коллагена.

8. Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков, характеристика основных представителей.

9. Гликопротеины: представление о строении и функциях.

10. Липопротеины: классификация, структура и функции.

11. Фосфопротеины: механизм образования, роль в регуляции обмена веществ.

12. Классификация белков по их биологическим функциям (с примерами). Характеристика и биологическая роль отдельных представителей.

13. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, ионизация, растворимость, денатурация и свойства денатурированного белка.

14. Методы выделения индивидуальных белков, основанные на их физико-химических свойствах: высаливание, электрофорез, хроматография, гель-фильтрация.

15. Структура и функции гемоглобина. Основные производные гемоглобина, характеристика и биологическая роль. Физиологические и аномальные типы гемоглобина.

16. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина: связывание с кислородом, кооперативные взаимодействия протомеров. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях.

17. Строение нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК и РНК. Видовые различия первичной структуры нуклеиновых кислот.

18. Вторичная и третичная структура ДНК, строение хроматина. Денатурация и ренативация ДНК.

19. Типы РНК: рибосомальные, транспортные, матричные. Характеристика структуры и функции. Строение рибосом.

Ферменты

1. Общие представления о катализе, особенности ферментативного катализа (сходство и различие между ферментами и неферментными катализаторами).

2. Структурно-функциональная организация ферментов. Понятие об активном и аллостерическом центре. Кофакторы и их значение для функционирования ферментов.

3. Специфичность действия ферментов: виды, примеры и теории, их объясняющие.

4. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.

5. Регуляция действия ферментов. Ингибиторы ферментов, характеристика видов ингибирования. Лекарства и яды как ингибиторы ферментов.

6. Регуляция действия ферментов. Активация ферментов.

7. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования; примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами.

8. Единицы и методы измерения активности и количества ферментов. Иммобилизованные ферменты.

9. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Оксидоредуктазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

10. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Трансферазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

11. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Гидролазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

12. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

13. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Изомеразы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

14. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лигазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

15. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов. Химическое строение пиридоксиновых коферментов и биотина: их биологическая роль (с примерами реакций).

16. Коферменты. Химическое строение и участие в окислительно-восстановительных процессах НАД, НАДФ, ФМН, ФАД (с примерами ферментативных реакций).

17. Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения.

18. Различия ферментного и изоферментного состава органов и тканей, медико-биологическое значение. Понятие об органоспецифичности ферментов и изоферментов.

Биологические мембраны

1. Структурная организация мембран, строение и свойства основных компонентов мембран.

2. Липидный состав мембран – фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Белки мембран – интегральные, поверхностные, «заякоренные».

3. Общие свойства мембран: жидкостность гидрофобного слоя, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость. Участие мембран в организации и регуляции метаболизма.

4. Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт (на примере Са²⁺ - АТФазы, Na⁺, K⁺ - АТФазы). Пассивный симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт.

5. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – аденилатциклазная система.

6. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – инозитолфосфатная система.

7. Каталитические мембранные рецепторы на примере рецептора инсулина.

Энергетический обмен.

1. Катаболизм основных пищевых веществ – углеводов, жиров и белков; понятие о специфических путях катаболизма: образование пирувата из углеводов и большинства аминокислот и ацетил КоА из жирных кислот и некоторых аминокислот.

2. Окислительное декарбоксилирование пирувата: суммарное уравнение и последовательность реакций, строение пируватдегидрогеназного комплекса.

3. Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): последовательность реакций, характеристика ферментов.

4. Механизмы регуляции цикла Кребса, его функции. Анаплеротические реакции (реакции, пополняющие цитратный цикл).

5. Связь между общим путем катаболизма (окисление пирувата и ацетилКоА) и митохондриальной цепью переноса электронов. Механизмы регуляции общего пути катаболизма.

6. Фазы извлечения энергии из питательных веществ. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов.

7. Эндергонические и экзергонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения (фосфоенолпируват, сукцинил КоА и др.), цикл АТФ-АДФ. Дегидрирование субстратов и образовазование воды как источник энергии для синтеза АТФ.

8. Структурная организация дыхательной цепи.

9. Виды фосфорилирования. Понятие о субстратном и окислительном фосфорилировании.

10. Механизм сопряжения окисления с фосфорилированием в дыхательной цепи. Трансмембранный электрохимический потенциал как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании. Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). H⁺-АТФ – синтетаза: структура, механизм действия.

11. Цепь переноса электронов как часть системы дыхания, начинающейся с вдыхания воздуха и связывания его с гемоглобином. Ингибиторы цепи переноса электронов, последствия их действия.

12. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

Обмен и функции углеводов.

1. Основные углеводы животных, биологическая роль. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Транспорт глюкозы из крови в клетки. Образование глюкозо-6-фосфата – первая реакция различных путей превращения глюкозы в клетке.

2. Катаболизм глюкозы. Аэробный гликолиз – основной путь катаболизма глюкозы у человека. Последовательность реакций.

3. Аэробный гликолиз: распространение, энергетическая ценность и физиологическое значение аэробного распада глюкозы.

4. Анаэробный гликолиз. Энергетический баланс, распределение в организме и физиологическое значение анаэробного гликолиза.

5. Переключение анаэробного гликолиза на аэробный. Окисление внемитохондриального НАД·H₂: механизм, биологическая роль.

6. Особенности метаболизма экзогенного этанола и его энергетическая ценность.

7. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Мобилизация гликогена: механизм, регуляция, биологическая роль. Различия мобилизации гликогена в печени и мышцах.

8. Свойства и распределение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена: механизм, регуляция.

9. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): источники, механизм, биологическое значение.

10. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени: цикл Кори, глюкозо-аланиновый цикл. Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза.

11. Пентозо-фосфатный путь превращения глюкозы: окислительная стадия, суммарные реакции, распространение и биологическое значение. Неокислительная стадия синтеза пентоз.

12. Метаболизм фруктозы и его нарушения: эссенциальная фруктоземия, наследственная непереносимость фруктозы. Синдром мальабсорбции.

13. Нарушения обмена углеводов. Генетически детерминированные болезни накопления гликогена: гликогенозы, агликогенозы.

Обмен и функции липидов

1. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Незаменимые факторы питания липидной природы.

2. Мобилизация жиров в жировой ткани (распад триацилглицеринов, глицерина): химизм, регуляция, биологическая роль.

3. β-окисление жирных кислот: химизм, биологическая роль.

4. Особенности окисления ненасыщенных и жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Расчет энергетической ценности жирных кислот.

5. Синтез кетоновых тел, последовательность реакций, регуляция. Биологическая роль кетоновых тел. Кетонемия и кетонурия. Клиническое значение исследования крови и мочи на содержание кетоновых тел.

6. Депонирование жиров в жировой ткани: химизм, регуляция, биологическая роль. Транспортная форма эндогенных жиров. Ожирение, причины и последствия ожирения.

7. Биосинтез жирных кислот. Особенности биосинтеза ненасыщенных жирных кислот. Источники НАДФН₂ для синтеза жирных кислот. Гормональная и аллостерическая регуляция синтеза жирных кислот.

8. Биосинтез холестерина и его эфиров; регуляция биосинтеза. Биологические функции холестерина.

9. Баланс холестерина в организме. Различные механизмы регуляции ГМГ-КоА-редуктазы. Роль липопротеинов в транспорте холестерина кровью.

10. Гиперхолестеринемия: причины, последствия. Семейная гиперхолестеринемия.

11. Синтез и функция желчных кислот. Энтерогепатическая циркуляция желчных кислот. Молекулярные механизмы желчно-каменной болезни.

12. Основные фосфолипиды (глицеролфосфолипиды) тканей человека: основные представители, пути биосинтеза, биологическая роль. Липотропные факторы.

13. Транспортные липопротеины крови. Хиломикроны и ЛПОНП: структура, локализация и механизм образования, особенности транспорта.

14. Гипертриацилглицеролемия и гиперхиломикронемия: причины, изменения состава сыворотки крови. Генетические дефекты ЛП-липазы и апо-СII.

15. Молекулярные механизмы атеросклероза. Биохимические принципы лечения, роль омега-3 кислот в профилактике атеросклероза.

16. Взаимосвязь обмена жиров и углеводов. Схема превращения глюкозы в жиры. Роль пентозо-фосфатного пути обмена глюкозы для синтеза жиров. Влияние инсулина, глюкагона, адреналина на обмен жиров и углеводов.

17. Сфинголипидозы: определение, причины, примеры заболеваний (Гоше, Нимана-Пика)

Биохимия витаминов

1. Витамины. История открытия и изучения. Классификация витаминов. Алиментарные и вторичные гиповитаминозы. Гипервитаминозы.

2. Каротины и витамин А. Их химическая природа и биологическое значение. Участие витамина А в акте зрения. Клинические и биохимические признаки гипо- и гипервитаминоза А. Потребность и практическое применение витамина А.

3. Витамины Д (Д₂ и Д₃), строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявления рахита и гипервитаминоза Д. Медицинское применение витамина Д.

4. Витамин Е (токоферол), химическая природа. Участие в обмене веществ. Признаки Е-авитаминоза. Антиоксидантная функция токоферола, потребность, медицинское применение.

5. Витамин К (К₁, К₂), их химическая природа. Роль витамина К в свертывании крови. Медицинское применение. Викасол, химическое строение и использование.

6. Витамин В₁ (тиамин), химическое строение. Механизм образования кофермента и участие в обмене веществ. Признаки В₁-гиповитаминоза. Потребность и практическое применение тиамина.

7. Витамин В₂ (рибофлавин), химическое строение. Коферментные формы и участие в обмене. Признаки гиповитаминоза. Потребность и медицинское применение рибофлавина.

8. Пантотеновая кислота: химическая природа, коферментные формы, участие в обмене веществ, практическое применение.

9. Ниацин (никотиновая кислота), химическое строение. Коферментные формы и участие в обмене. Признаки гиповитаминоза и возможность образования никотинамида в организме. Потребность и медицинское применение ниацина.

10. Витамин В₆ (пиридоксин). Химическое строение. Коферментные формы и их участие в обмене веществ. Признаки гиповитаминоза. Потребность и медицинское применение витамина.

11. Фолацин и витамин В₁₂. Химическая природа. Образование коферментов, их биохимические функции и взаимосвязь в регуляции обмена. Признаки недостатка этих витаминов. Потребность и медицинское применение.

12. Витамин С (аскорбиновая кислота). Химическое строение и биологические функции. Взаимосвязь функции витамина С и биофлавоноидов. Явление гиповитаминоза. Применение витамина С и биофлавоноидов в медицине.

13. Витаминоподобные вещества: биотин, метилметионин, карнитин. Химическое строение, физиологическое действие. Проявления авитаминоза.

Биохимия органов и тканей.

Биохимия крови.

1. Основные функции крови.
2. Физиологические белки плазмы крови.
3. Изменения белкового состава при некоторых патологических состояниях.
4. Энзимодиагностика: биохимические основы, принципы применения при патологии мышечных органов.
5. Энзимодиагностика: биохимические основы, принципы применения при патологии печени и поджелудочной железы.
6. Основы биохимической диагностики заболеваний миокарда, скелетных мышц, патологии печени и почек.

Биохимия мышц

1. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин. Молекулярная структура миофибрилл.
2. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения.
3. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Особенности энергетического обмена в мышцах; креатинфосфат.
4. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.

Биохимия нервной системы

1. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенности состава и структуры.
2. Энергетический обмен в нервной ткани; значение аэробного распада глюкозы.
3. Нейромедиаторы: синтез, функции катехоламинов, ГАМК, ацетилхолина, серотонина, глутамата,глицина, гистамина.
4. Нарушение обмена биогенных аминов при психических заболеваниях. Предшественники катехоламинов и ингибиторы моноаминооксидазы в лечении депрессивных состояний.

 

 

На основании рабочей программы по биологической химии по специальности 060101 –

Лечебное дело

ГБОУ ВПО РязГМУ Минздрава России

Кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО

Утверждено протоколом каф. заседания № 5 от 04.12.12 г.

Вопросы для подготовки к экзамену по биологической химии 2012 – 2013 учебный год

студентов очного отделения по специальности 060101 – Лечебное дело

Введение.

1. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии в системе медицинских наук, значение биохимических знаний в работе врача.

Строение и функции белков.

1. Белки как генетически детерминированные полимеры. Строение белковых мономеров - аминокислот. Классификация аминокислот, их физико-химические свойства. Понятие о шаперонах и их функциях.

2. Первичная структура белков и ее информационная роль. Характеристика и свойства пептидной связи.

3. Конформация пептидных цепей в белках. Вторичная структура, типы, их характеристика.

4. Конформация пептидных цепей в белках. Третичная структура. Типы внутримолекулярных взаимодействий в пептидной цепи. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Доменная структура белков. Понятие о фолдинге белков.

5. Четвертичная структура белка. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере сравнения гемоглобина и миоглобина.

6. Глобулярные белки: основные представители (гистоны, альбумины, глобулины), их характеристика и биологическая роль.

7. Фибриллярные белки: особенности аминокислотного состава и структурной организации; свойства и функции коллагена.

8. Понятие о простых и сложных белках. Классификация сложных белков, характеристика основных представителей.

9. Гликопротеины: представление о строении и функциях.

10. Липопротеины: классификация, структура и функции.

11. Фосфопротеины: механизм образования, роль в регуляции обмена веществ.

12. Классификация белков по их биологическим функциям (с примерами). Характеристика и биологическая роль отдельных представителей.

13. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, ионизация, растворимость, денатурация и свойства денатурированного белка.

14. Методы выделения индивидуальных белков, основанные на их физико-химических свойствах: высаливание, электрофорез, хроматография, гель-фильтрация.

15. Структура и функции гемоглобина. Основные производные гемоглобина, характеристика и биологическая роль. Физиологические и аномальные типы гемоглобина.

16. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина: связывание с кислородом, кооперативные взаимодействия протомеров. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях.

17. Строение нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК и РНК. Видовые различия первичной структуры нуклеиновых кислот.

18. Вторичная и третичная структура ДНК, строение хроматина. Денатурация и ренативация ДНК.

19. Типы РНК: рибосомальные, транспортные, матричные. Характеристика структуры и функции. Строение рибосом.

Ферменты

1. Общие представления о катализе, особенности ферментативного катализа (сходство и различие между ферментами и неферментными катализаторами).

2. Структурно-функциональная организация ферментов. Понятие об активном и аллостерическом центре. Кофакторы и их значение для функционирования ферментов.

3. Специфичность действия ферментов: виды, примеры и теории, их объясняющие.

4. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.

5. Регуляция действия ферментов. Ингибиторы ферментов, характеристика видов ингибирования. Лекарства и яды как ингибиторы ферментов.

6. Регуляция действия ферментов. Активация ферментов.

7. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования; примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами.

8. Единицы и методы измерения активности и количества ферментов. Иммобилизованные ферменты.

9. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Оксидоредуктазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

10. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Трансферазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

11. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Гидролазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

12. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

13. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Изомеразы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

14. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лигазы: характеристика класса, примеры ферментативных реакций.

15. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов. Химическое строение пиридоксиновых коферментов и биотина: их биологическая роль (с примерами реакций).

16. Коферменты. Химическое строение и участие в окислительно-восстановительных процессах НАД, НАДФ, ФМН, ФАД (с примерами ферментативных реакций).

17. Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения.

18. Различия ферментного и изоферментного состава органов и тканей, медико-биологическое значение. Понятие об органоспецифичности ферментов и изоферментов.