Аминокислоты и структура белка. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Аминокислоты и структура белка.



 

Практическая часть:

1. Получение растворов белка из тканей:

- экстракция белков из тканей скелетных мышц;

- получение раствора альбумина из куриного яйца;

- получение плазмы крови.

2. Разделение смеси аминокислот методом хроматографии на бумаге.

3. Цветные реакции на белки:

а) биуретовая;

б) нингидриновая;

в) ксантопротеиновая;

г) Фоля.

 

Программированный контроль: Аминокислоты и структура белка.

ЗАНЯТИЕ № 2.Физико-химические свойства белка.

Практическая часть:

1. Высаливание белков (разделение альбуминов и глобулинов сыворотки крови).

2. Осадочные реакции на белки:

а) при нагревании;

б) минеральными кислотами (серной);

в) органическими кислотами (сульфосалициловой, трихлоруксусной);

г) солями тяжелых металлов (сульфатом меди).

3. Диализ.

4. Определение изоэлектрической точки казеина.

Программированный контроль: Физико-химические свойства простых белков. Классификация белков. Методы анализа аминокислот и белков, используемые в медицине.

 

 

ЗАНЯТИЕ № 3. Определение количества белков. Сложные белки: нуклео- и липопротеины.

Практическая часть:

1Основные правила построения калибровочного графика.

2. Количественное определение белка биуретовым методом в сыворотке крови.

Программированный контроль: Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: глико-, хромо-, металло-, фосфопротеинов. Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: нуклео- и липопротеинов. Свободные нуклеотиды (АТФ, ГТФ и др., НАД, ФАД и др., цикло-3’5’- АМФ). Биологические мембраны.

 

ЗАНЯТИЕ № 4. Самостоятельная работа по теме: «Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Иммунная система. Антитела».

Предусматривается:

- разбор наиболее трудных разделов цикла;

- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных докладов;

- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;

- решение тестовых и ситуационных заданий.

 

Практическая часть:

1. Гидролиз нуклеопротеинов.

2. Качественные реакции на составные части нуклеопротеинов:

а) биуретовая реакция на белки;

б) серебряная проба на пуриновые основания;

в) реакция на пентозу (проба Троммера);

г) обнаружение фосфора (молибденовая проба).

3. Обнаружение гема гемоглобина (бензидиновая проба).

4. Выделение казеиногена (фосфопротеида) из молока, его гидролиз, открытие в нем фосфорной кислоты и простого белка.

5. Выделение муцина (гликопротеида) из слюны и открытие в нем углеводного компонента.

 

 

ЗАНЯТИЕ № 5. Итоговое занятие по теме: «Строение и функции простых и сложных белков. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

Биохимия иммунной системы. Возбудитель ВИЧ-инфекций - вирусы иммунодефицита человека. Методы выделения и анализа белков, используемые в медицине»

Предусматривается:

- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;

- решение тестовых и ситуационных заданий

- устная беседа с преподавателем.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1

«ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»

1. Что такое белки? Чем определяется структурное и функциональное многообразие белков?

2. Охарактеризуйте биологические функции белков (структурную, сократительную, транспортную, каталитическую, защитную, рецепторную, регуляторную). Приведите примеры. Какие белки функционируют в организме животных и человека?

3. Как классифицируют аминокислоты? Напишите формулы и назовите аминокислоты: кислые, основные, гидрокси- и серусодержащие, гидрофобные, циклические.

4. Что понимают под первичной структурой белка? Как образуется пептидная связь? Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых и какая из аминогрупп у диаминокислот участвуют в образовании пептидной связи? Способы нарушения первичной структуры (гидролиз).

5. Что представляет собой вторичная структура белка? Какие связи ее формируют? Как построена a-спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (b-структура)?

6. Что понимают под конформацией (третичной структурой белка)? Как образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? Чем определяется компактность последних?

7. Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры, тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью белка?

8. Объясните роль разных уровней организации белков в проявлении биологической активности (на примере гемоглобина и миоглобина).

9. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (извлечение из ткани; хроматография, ее виды; цветные реакции на белки). Какие физико-химические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов?

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2

«ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ»

 

1. Дайте понятие кислых, основных и нейтральных белков. Что понимают под амфотерностью белков?

2. От чего зависит заряд белка в водном растворе? Как влияет рН среды на заряд и пространственную структуру белковой молекулы? В чем состоят и чем определяются свойства белков?

3. Что такое изоэлектрическая точка белков (ИЭТ), изоэлектрическое состояние (ИЭС)? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка?

4. Какие физико-химические свойства белков обуславливают их растворимость? Радикалы каких аминокислот повышают (понижают) растворимость белка? Как образуется гидратная оболочка?

5. Назовите факторы, влияющие на растворимость белков. Что такое изоэлектрическое осаждение? Как зависит растворимость белков от температуры и рН среды?

6. Как влияет на растворимость белка добавка солей, органических и минеральных кислот, растворителей, алкалоидов?

7. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?

8. Что такое денатурация и ренатурация белка? Какие реагенты и условия вызывают денатурацию (ренатурацию)? Как изменится при этом структура и биологические свойства белков? Приведите примеры применения в медицинской практике реакций необратимого осаждения?

9. Как классифицируют белки? Перечислите особенности альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов.

10. Каковы особенности аминокислотного состава и биологическая роль коллагеновых и кератиновых белков?

11. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (изоэлектрическое осаждение, высаливание, диализ, фракционирование органическими растворителями, электрофорез). Какие физико-химические свойства белков лежат в основе этих методов?

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 3 «ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОЛИЧЕСТВА БЕЛКОВ». «СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ»

1. Как классифицируют сложные белки?

2. Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей. Строение и биологическая роль фосфопротеинов. На какие группы они делятся?

3. Дайте понятие о гликопротеинах. Перечислите углеводные компоненты, входящие в состав простетической части гликопротеинов. Назовите представителей.

4. Охарактеризуйте строение и биологическую роль протеогликанов.

5. Что такое хромопротеины? Какие хромопротеины встречаются в животных и растительных организмах?

6. Какова роль гемоглобина в организме? Опишите (схематично) формулу гема. Охарактеризуйте химический состав и функции производных гемоглобина: окси- и карбоксигемоглобина.

7. Физиологические и аномальные (серповидно-клеточная анемия) типы гемоглобинов.

8. Кооперативные изменения конформации протомеров в гемоглобине. Кривые насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина.

9. Что представляют собой металлопротеины? Перечислите основные биологические функции в организме.

10. Что такое флавопротеины? Какова их биологическая роль?

11. Что называют нуклеопротеинами, полинуклеотидами, мононуклеотидами, нуклеозидами? Приведите конкретные примеры.

12. Какие функции выполняет в организме ДНК? Назовите разновидности РНК. Какие функции они выполняют в организме?

13. Что понимают под первичной структурой нуклеиновых кислот? Какова связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи?

14. Напишите формулы: азотистых оснований, входящих в нуклеотиды ДНК и РНК; углеводных компонентов, входящих в нуклеотиды ДНК и РНК; мононуклеотидов, входящих в состав ДНК: АМФ, ЦМФ, ГМФ, ТМФ. Дайте их полные названия.

15. Что представляет собой вторичная структура нуклеиновых кислот? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в молекуле ДНК? Что такое комплементарность? Что понимают под правилами Чаргаффа?

16. В состав каких соединений, кроме нуклеиновых кислот, входят нуклеозид-моно- ди- и трифосфаты, ц-АМФ (нуклеотиды). Приведите примеры.

17. Какова биологическая роль макроэргических соединений? Что происходит при гидролизе макроэргов?

18. Что представляют собой липопротеины? Перечислите вещества, относящиеся к классу липидов. На какие группы делят липопротеины по плотности и электрофоретической подвижности?

19. Назовите атерогенные и антиатерогенные липопротеиды. Охарактеризуйте их состав.

20. Каковы функции биологических мембран?

21. Охарактеризуйте модели строения биологических мембран.

22. Каковы главные структурные компоненты биологических мембран?

23. Опишите способы переноса через мембраны различных химических соединений.

24. Какова диагностическая ценность количественного определения белка?

25. В чем состоит принцип количественного определения белка биуретовым методом? Перечислите этапы метода.

26. Каковы правила построения калибровочной кривой?

27. Напишите схему гидролиза нуклеопротеинов, назовите продукты гидролиза.

28. Как провести гидролиз нуклеопротеидов?

29. Какими качественными реакциями можно открыть продукты гидролиза нуклеопротеинов?

30. В чем принцип бензидиновой пробы на кровь?

31. Как провести гидролиз казеиногена и обнаружить составные части этого сложного белка?

32. Как можно выделить муцин из слюны? Какой реакцией можно открыть углеводный компонент муцина?

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 4:

Самостоятельная работа по теме: «Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Иммунная система. Антитела»

 

1. Матричные биосинтезы как механизмы передачи генетической информации, понятие о генетическом коде.

2. Биосинтез ДНК (репликация): основные участники, этапы биосинтеза. Регуляция, биологическое значение.

3. Биосинтез РНК (транскрипция): этапы, участники процесса, регуляция транскрипции.

4. Общая схема биосинтеза белка. Процессы: активации, инициации, элонгации и терминации. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функционирование рибосом и последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи. Адапторная функция т-РНК и роль и-РНК в этом процессе. Универсальность биологического кода и механизм синтеза белков.

5. Индукция и репрессия синтеза белка в организме человека: регуляция действия генов. Представления об оперонах, обеспечивающих репрессию синтеза белков.

6. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные токсины. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

 

7. Характеристика компонентов иммунной системы организма человека (клеточные компоненты, антитела и гуморальные факторы).

8. Особенности строения, специфичность и регуляция биосинтеза антител.

9. Механизмы действия гуморальных факторов иммунной системы.

10. Экологические причины возникновения наследственных болезней.

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 5:

Итоговое занятие по теме: «Строение и функции простых и сложных белков. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 350; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 44.200.74.73 (0.208 с.)