Занятие № 1. Введение в биохимию.

ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ «ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»

для стоматологического факультета

ЗАНЯТИЕ № 1. Введение в биохимию.

Основные правила работы в биохимической лаборатории. Работа с мерной посудой, дозаторами, аппаратурой. Техника безопасности (сдача техминимума). Система "СИ" в биологической медицине.

Аминокислоты и структура белка.

 

Практическая часть:

1. Получение растворов белка из тканей:

- экстракция белков из тканей скелетных мышц;

- получение раствора альбумина из куриного яйца;

- получение плазмы крови.

2. Разделение смеси аминокислот методом хроматографии на бумаге.

3. Цветные реакции на белки:

а) биуретовая;

б) нингидриновая;

в) ксантопротеиновая;

г) Фоля.

 

Программированный контроль: Аминокислоты и структура белка.

ЗАНЯТИЕ № 2.Физико-химические свойства белка.

Практическая часть:

1. Высаливание белков (разделение альбуминов и глобулинов сыворотки крови).

2. Осадочные реакции на белки:

а) при нагревании;

б) минеральными кислотами (серной);

в) органическими кислотами (сульфосалициловой, трихлоруксусной);

г) солями тяжелых металлов (сульфатом меди).

3. Диализ.

4. Определение изоэлектрической точки казеина.

Программированный контроль: Физико-химические свойства простых белков. Классификация белков. Методы анализа аминокислот и белков, используемые в медицине.

 

 

ЗАНЯТИЕ № 3. Определение количества белков. Сложные белки: нуклео- и липопротеины.

Практическая часть:

1Основные правила построения калибровочного графика.

2. Количественное определение белка биуретовым методом в сыворотке крови.

Программированный контроль: Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: глико-, хромо-, металло-, фосфопротеинов. Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: нуклео- и липопротеинов. Свободные нуклеотиды (АТФ, ГТФ и др., НАД, ФАД и др., цикло-3’5’- АМФ). Биологические мембраны.

 

ЗАНЯТИЕ № 4. Самостоятельная работа по теме: «Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Иммунная система. Антитела».

Предусматривается:

- разбор наиболее трудных разделов цикла;

- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных докладов;

- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;

- решение тестовых и ситуационных заданий.

 

Практическая часть:

1. Гидролиз нуклеопротеинов.

2. Качественные реакции на составные части нуклеопротеинов:

а) биуретовая реакция на белки;

б) серебряная проба на пуриновые основания;

в) реакция на пентозу (проба Троммера);

г) обнаружение фосфора (молибденовая проба).

3. Обнаружение гема гемоглобина (бензидиновая проба).

4. Выделение казеиногена (фосфопротеида) из молока, его гидролиз, открытие в нем фосфорной кислоты и простого белка.

5. Выделение муцина (гликопротеида) из слюны и открытие в нем углеводного компонента.

 

 

ЗАНЯТИЕ № 5. Итоговое занятие по теме: «Строение и функции простых и сложных белков. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

Биохимия иммунной системы. Возбудитель ВИЧ-инфекций - вирусы иммунодефицита человека. Методы выделения и анализа белков, используемые в медицине»

Предусматривается:

- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;

- решение тестовых и ситуационных заданий

- устная беседа с преподавателем.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1

«ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»

1. Что такое белки? Чем определяется структурное и функциональное многообразие белков?

2. Охарактеризуйте биологические функции белков (структурную, сократительную, транспортную, каталитическую, защитную, рецепторную, регуляторную). Приведите примеры. Какие белки функционируют в организме животных и человека?

3. Как классифицируют аминокислоты? Напишите формулы и назовите аминокислоты: кислые, основные, гидрокси- и серусодержащие, гидрофобные, циклические.

4. Что понимают под первичной структурой белка? Как образуется пептидная связь? Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых и какая из аминогрупп у диаминокислот участвуют в образовании пептидной связи? Способы нарушения первичной структуры (гидролиз).

5. Что представляет собой вторичная структура белка? Какие связи ее формируют? Как построена a-спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (b-структура)?

6. Что понимают под конформацией (третичной структурой белка)? Как образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? Чем определяется компактность последних?

7. Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры, тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью белка?

8. Объясните роль разных уровней организации белков в проявлении биологической активности (на примере гемоглобина и миоглобина).

9. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (извлечение из ткани; хроматография, ее виды; цветные реакции на белки). Какие физико-химические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов?

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2

«ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ»

 

1. Дайте понятие кислых, основных и нейтральных белков. Что понимают под амфотерностью белков?

2. От чего зависит заряд белка в водном растворе? Как влияет рН среды на заряд и пространственную структуру белковой молекулы? В чем состоят и чем определяются свойства белков?

3. Что такое изоэлектрическая точка белков (ИЭТ), изоэлектрическое состояние (ИЭС)? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка?

4. Какие физико-химические свойства белков обуславливают их растворимость? Радикалы каких аминокислот повышают (понижают) растворимость белка? Как образуется гидратная оболочка?

5. Назовите факторы, влияющие на растворимость белков. Что такое изоэлектрическое осаждение? Как зависит растворимость белков от температуры и рН среды?

6. Как влияет на растворимость белка добавка солей, органических и минеральных кислот, растворителей, алкалоидов?

7. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?

8. Что такое денатурация и ренатурация белка? Какие реагенты и условия вызывают денатурацию (ренатурацию)? Как изменится при этом структура и биологические свойства белков? Приведите примеры применения в медицинской практике реакций необратимого осаждения?

9. Как классифицируют белки? Перечислите особенности альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов.

10. Каковы особенности аминокислотного состава и биологическая роль коллагеновых и кератиновых белков?

11. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (изоэлектрическое осаждение, высаливание, диализ, фракционирование органическими растворителями, электрофорез). Какие физико-химические свойства белков лежат в основе этих методов?

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 3 «ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОЛИЧЕСТВА БЕЛКОВ». «СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ»

1. Как классифицируют сложные белки?

2. Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей. Строение и биологическая роль фосфопротеинов. На какие группы они делятся?

3. Дайте понятие о гликопротеинах. Перечислите углеводные компоненты, входящие в состав простетической части гликопротеинов. Назовите представителей.

4. Охарактеризуйте строение и биологическую роль протеогликанов.

5. Что такое хромопротеины? Какие хромопротеины встречаются в животных и растительных организмах?

6. Какова роль гемоглобина в организме? Опишите (схематично) формулу гема. Охарактеризуйте химический состав и функции производных гемоглобина: окси- и карбоксигемоглобина.

7. Физиологические и аномальные (серповидно-клеточная анемия) типы гемоглобинов.

8. Кооперативные изменения конформации протомеров в гемоглобине. Кривые насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина.

9. Что представляют собой металлопротеины? Перечислите основные биологические функции в организме.

10. Что такое флавопротеины? Какова их биологическая роль?

11. Что называют нуклеопротеинами, полинуклеотидами, мононуклеотидами, нуклеозидами? Приведите конкретные примеры.

12. Какие функции выполняет в организме ДНК? Назовите разновидности РНК. Какие функции они выполняют в организме?

13. Что понимают под первичной структурой нуклеиновых кислот? Какова связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи?

14. Напишите формулы: азотистых оснований, входящих в нуклеотиды ДНК и РНК; углеводных компонентов, входящих в нуклеотиды ДНК и РНК; мононуклеотидов, входящих в состав ДНК: АМФ, ЦМФ, ГМФ, ТМФ. Дайте их полные названия.

15. Что представляет собой вторичная структура нуклеиновых кислот? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в молекуле ДНК? Что такое комплементарность? Что понимают под правилами Чаргаффа?

16. В состав каких соединений, кроме нуклеиновых кислот, входят нуклеозид-моно- ди- и трифосфаты, ц-АМФ (нуклеотиды). Приведите примеры.

17. Какова биологическая роль макроэргических соединений? Что происходит при гидролизе макроэргов?

18. Что представляют собой липопротеины? Перечислите вещества, относящиеся к классу липидов. На какие группы делят липопротеины по плотности и электрофоретической подвижности?

19. Назовите атерогенные и антиатерогенные липопротеиды. Охарактеризуйте их состав.

20. Каковы функции биологических мембран?

21. Охарактеризуйте модели строения биологических мембран.

22. Каковы главные структурные компоненты биологических мембран?

23. Опишите способы переноса через мембраны различных химических соединений.

24. Какова диагностическая ценность количественного определения белка?

25. В чем состоит принцип количественного определения белка биуретовым методом? Перечислите этапы метода.

26. Каковы правила построения калибровочной кривой?

27. Напишите схему гидролиза нуклеопротеинов, назовите продукты гидролиза.

28. Как провести гидролиз нуклеопротеидов?

29. Какими качественными реакциями можно открыть продукты гидролиза нуклеопротеинов?

30. В чем принцип бензидиновой пробы на кровь?

31. Как провести гидролиз казеиногена и обнаружить составные части этого сложного белка?

32. Как можно выделить муцин из слюны? Какой реакцией можно открыть углеводный компонент муцина?

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 4:

Самостоятельная работа по теме: «Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Иммунная система. Антитела»

 

1. Матричные биосинтезы как механизмы передачи генетической информации, понятие о генетическом коде.

2. Биосинтез ДНК (репликация): основные участники, этапы биосинтеза. Регуляция, биологическое значение.

3. Биосинтез РНК (транскрипция): этапы, участники процесса, регуляция транскрипции.

4. Общая схема биосинтеза белка. Процессы: активации, инициации, элонгации и терминации. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функционирование рибосом и последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи. Адапторная функция т-РНК и роль и-РНК в этом процессе. Универсальность биологического кода и механизм синтеза белков.

5. Индукция и репрессия синтеза белка в организме человека: регуляция действия генов. Представления об оперонах, обеспечивающих репрессию синтеза белков.

6. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные токсины. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

 

7. Характеристика компонентов иммунной системы организма человека (клеточные компоненты, антитела и гуморальные факторы).

8. Особенности строения, специфичность и регуляция биосинтеза антител.

9. Механизмы действия гуморальных факторов иммунной системы.

10. Экологические причины возникновения наследственных болезней.

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 5:

Итоговое занятие по теме: «Строение и функции простых и сложных белков. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1

«ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ».

 

1. Химическая природа ферментов. Ферменты – простые и сложные белки.

2. Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?

3. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы.

4. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?

5. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?

6. Какой витамин входит в структуру тиаминовых коферментов? Химическое строение и функции тиаминдифосфата (ТДФ).

7. Какой витамин входит в состав никотинамидных коферментов? Химическое строение и роль НАД и НАДФ.

8. Какой витамин входит в состав флавиновых коферментов? Химическое строение ФМН и ФАД, их функции.

9. Какой витамин входит в состав пантотеновых коферментов? Из каких компонентов состоит коэнзим А и какие функции он выполняет?

10. Какой витамин входит в состав пиридоксиновых коферментов? Химическое строение фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, каковы их функции?

11. Какой витамин входит в состав биотиновых коферментов? Химическое строение биотина и его роль.

12. Что такое изоферменты? Чем отличаются по строению, свойствам изоферменты ЛДГ?

13. Что такое полиферментные системы, как они действуют? Приведите примеры.

14. Что такое термолабильность ферментов? Как это свойство используется в медицине?

15. Какова зависимость активности ферментов от рН среды? Какие изменения в активности ферментов могут возникнуть при ацидозе и алкалозе?

16. Что подразумевают под понятиями «энергетический барьер реакции» и «энергия активации»? Какими приемами можно повысить скорость химической реакции?

17. Какие имеются сходства и различия в механизме действия ферментов и неорганических катализаторов?

18. Изложите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов (гипотезы Бейлиса-Варбурга и Михаэлиса-Ментен).

19. Что такое кислотно-основной и ковалентный катализ?

20. Перечислите, под влиянием каких причин может изменяться скорость химических реакций, катализируемых ферментами?

21. Кривая Михаэлиса-Ментен. Опишите зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

22. Какие свойства ферментов характеризует константа Михаэлиса-Ментен? Какова биологическая роль ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию и имеющих разные значения К_m (на примере действия гексокиназы и глюкокиназы)?

23. Опишите зависимость скорости химической реакции от количества фермента. Как эту зависимость можно использовать в медицине?

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2

«ВИТАМИНЫ И ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА»

 

1. Что такое витамины, общие черты и свойства витаминов, источники витаминов для человека

2. Классификация витаминов.

3. Авитаминоз, гипервитаминоз, гиповитаминоз. Причина их возникновения. Возрастные особенности.

4. Антивитамины (сульфаниламидные препараты, дикумарол и др.) их использование в медицине.

5. Провитамины (b-каротин), синтетические витамины (викасол).

6. Характеристика витаминов (водорастворимых - В ₁, В ₂ , В ₃, В ₅,В ₆, В ₉, В ₁₂, В ₁₃, Биотин (вит.Н), С, витаминоподобных веществ, а также жирорастворимых витаминов - А, D, Е, К, витамина F (эссенциальные жирные кислоты) по схеме:

а) название витаминов (буквенные, по биологическому действию),

б) химическое строение,

в) пищевые источники витаминов,

г) суточная потребность, возрастные особенности,

д) участие в обмене веществ,

е) основные клинические признаки гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.

 

7. К занятию необходимо находить формулы в метаболической карте следующих витаминов: В ₁, В ₂ ,В ₃, В ₅, В ₆, В ₉, В₁₂, В ₁₃ (оротовой кислоты), убихинона, биотина, витамин С, липоевой кислоты, парааминобензойной кислоты, холина, метионина, инозита, жирорастворимых витаминов:D, витамина F (эссенциальных жирных кислот - линолевой, линоленовой, арахидоновой).

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №3

«ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ. ИТОГОВОЕ ЗАНЯТИЕ»

При подготовке к итоговому занятию необходимо использовать вопросы по темам № 1 и №2, а также следующие вопросы:

 

1. Понятие о специфичности действия ферментов. Какие виды специфичности действия характерны для ферментов? Приведите примеры.

2. Какие вещества называются активаторами ферментов? Расскажите об активировании ферментов (превращении профермента в активный фермент). Приведите примеры других механизмов активирования ферментов в организме (субстраты, коферменты, ионы металлов, в роли активаторов ферментов).

3. Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Приведите примеры.

4. Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное и неконкурентное ингибирование? Приведите примеры.

5. В чем заключается механизм аллостерического ингибирования?

6. Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ. Приведите примеры. Какие ферменты называют ключевыми, регуляторными ферментами в последовательной цепи реакций?

7. В чем заключается ингибирование по типу обратной связи (ретроингибирование)? Приведите примеры.

8. Как используется в практической медицине свойство ингибирования ферментов?

9. На чем основана номенклатура ферментов? Как формируется рабочее (тривиальное) и систематическое названия ферментов?

10. Как классифицируют ферменты? Перечислите классы и подклассы ферментов, укажите типы реакций, катализируемых этими ферментами. Что такое шифр фермента? Приведите примеры.

11. На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов (Е - мкмоль/мин, катал - моль/с).

12. Универсальная концепция энзимопатологии.

13. Использование ферментов в энзимодиагностике и энзимотерапии.

14. Влияние солей тяжелых металлов, лекарственных препаратов, нитратов, кислот и щелочей, а также других воздействий на активность ферментов.

15. Задачи и тесты по теме «Витамины и ферменты»

 

ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ

1. Коферменты витаминной и невитаминной природы и их использование в медицине.

2. Применение ингибиторов ферментов в медицине.

3. Синтетические витамины и антивитамины в медицине.

4. Применение ферментов в качестве лекарственных средств (энзимотерапия).

5. Ферменты в диагностике заболеваний сердца, печени, легких и др. органов (энзимодиагностика).

6. Методы определения активности ферментов.

7. Ферменты и наследственные заболевания.

8. Иммобилизованные ферменты.

9. Строение и обмен витамина А в организме. Витамин А и процессы фоторецепции.

10. Витамин D: строение, биологическая роль, недостаточность, роль в процессе минерализации костной ткани.

11. Биологическая роль витаминов Е и К в организме.

12. Витамины и иммунитет.

Основная литература:

1. Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медици­на, 1998.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001.
4. Лекции.
5. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) / под ред. Ю.Н. Боринского. – Тверь, 2004.
6. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1976.
7. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988.
8. Лабораторный практикум по биохимии для студентов. – Тверь, 2003.
9. Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.
10. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.

Дополнительная литература:

 

1. Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. – М.: Материк-альфа, 2000.

2. Марри Р., Греннер Д., Меййерс П., Родуэлл В. Биохимия человека. – М.: Мир, 2004.

3. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. – М.: Мир, 1999.

4. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы патохимии. – СПб.: ЭЛБИ, 2000.

5. Щербак И.Г. Биологическая химия. СПб.: Изд. СПбГМУ, 2005. – 480 с.

6. Клиническая биохимия / под ред. В.А Ткачука. – М: ГЭОТАР-Мед., 2002. – 360 с.

7. Комаров Ф.И., Коровкин Б.Ф., Меншиков В.В. Биохимические исследования в клинике. – Элиста: Джингар, 1998.

8. Медицинские лабораторные технологии. Справочник / под. ред. А.И. Карпищенко. – СПб.: Интермедика, 1999.

9. Памк М.С., Рожанская Т.И. и др. Регуляторы активности фер­ментов и их применение в медицине. – М.: Мир, 1989.

10. Торчилин В.П. Иммобилизованные ферменты в медицине. – М.: Медицина, 1989.

11. Ходосова И.А. Ферменты опухолевых клеток. – Л.: Наука, 1988.

12. Яковлев Т.Н. Лечебно-профилактическая витаминология. – Л.: Медицина, 1981.

13. Кокорина А.И. и др. Жирорастворимые витамины. – Иваново, 1985.

14. Надиров Н.К. Токоферолы (витамины группы Е) – биологически активные вещества. – М., 1981.

15. Бауман В.К. Биохимия и физиология витамина D. – М., 1989.

 

ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ:

«РАЦИОНАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ. ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ, ЖИРОВ, УГЛЕВОДОВ. ЦИКЛ КРЕБСА. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ»

для стоматологического факультета

 

ЗАНЯТИЕ № 1. Исследование действия окислительно-восстановительных ферментов и ферментов дыхательной цепи. Методы определения активности ферментов, используемые в медицине.

Практическая часть:

1. Определение активности ферментов:

а) каталазы крови,

б) сукцинатдегидрогеназы – доказательство действия фермента и конкурентное ингибирование малоновой кислотой активности сукцинатдегидрогеназы,

1. Качественные реакции на каталазу и пероксидазу.

Программированный контроль: Рациональное питание. Введение в обмен веществ. Энергетический обмен. Общие пути метаболизма белков, жиров, углеводов. Цикл Кребса.

 

ЗАНЯТИЕ № 2. Семинар по теме: «Биологическое окисление». Коллоквиум по теме: «Рациональное питание. Введение в обмен веществ. Общие пути метаболизма белков, жиров, углеводов. Цикл Кребса. Биологическое окисление».

 

Предусматривается:

- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных докладов;

- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;

- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;

- решение тестовых и ситуационных заданий;

- устная беседа с преподавателем.

 

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1: «РАЦИОНАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ. ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ЦИКЛ КРЕБСА»

 

1. Основные требования к рациональному питанию.

2. Значение белков, жиров, углеводов, витаминов и других веществ в питании человека. Химический состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты пищи.

3. Положительные и отрицательные значения избытка или недостатка углеводов, жиров, белков в питании человека.

4. Понятие о метаболизме, катаболизме и анаболизме.

5. Понятие об энергетическом обмене клетки.

6. АТФ – универсальный макроэрг. Что это значит? Синтез АТФ путем окислительного и субстратного фосфорилирования. Приведите примеры других макроэргов.

7. Общие механизмы метаболизма (катаболизма и анаболизма) белков, жиров, углеводов. Понятие об универсальном метаболите.

8. Цикл трикарбоновых кислот как классический пример общего пути метаболизма белков, жиров, углеводов.

9. Описать реакции цикла трикарбоновых кислот (ферменты, коферменты, особенности этих реакций).

10. Реакции дегидрирования и декарбоксилирования в цикле трикарбоновых кислот: особенности их протекания, судьба конечных продуктов.

11. Регуляция скорости и баланс энергии цикла трикарбоновых кислот.

12. Биологическое значение цикла. Анаболические функции ЦТК.

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2: «БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ»

 

1. Основные механизмы окисления веществ в тканях (оксидазный, оксигеназный, пероксидазный и перекисное окисление липидов).

2. Современные представления о биологическом окислении, особенности биологического окисления.

3. Объясните схему организации главной дыхательной цепи (ферменты, коферменты). Укороченные варианты цепи биологического окисления.

4. Редокс-потенциалы и локализация компонентов дыхательной цепи.

5. Опишите формулы окисленных и восстановленных форм пиридинзависимых коферментов (НАД и НАДФ). Какая часть структуры НАД и НАДФ является акцептором (донором) в переносе электронов и протонов?

6. Опишите механизм действия пиридинзависимых дегидрогеназ (механизм действия НАД в окислительно-восстановительных реакциях).

7. Опишите формулы окисленных и восстановленных форм флавиновых коферментов (ФМН, ФАД). Какая часть структуры ФМН и ФАД является акцептором (донором) в переносе электронов и протонов (формулы)?

8. Опишите механизм действия флавинзависимых дегидрогеназ (механизм действия ФАД и ФМН в окислительно-восстановительных реакциях).

9. Опишите формулу коэнзима Q (убихинон) и механизм его действия в окислительно-восстановительных реакциях.

10. Цитохромная система (типы цитохромов) Химический состав и строение цитохромов. Цитохромоксидаза. Функции цитохромов в дыхательной цепи.

11. Как происходит синтез эндогенной воды? Сколько ее образуется в сутки?

12. Сопряжение окисления и фосфорилирования. Точки сопряжения.

13. Объясните механизм окислительного фосфорилирования (хемиосмотическая гипотеза) и формирование электрохимического потенциала при переносе электронов по дыхательной цепи.

14. Коэффициент фосфорилирования Р/О в норме и при патологии. Отношение АТФ/АДФ как регулятор окислительного фосфорилирования: дыхательный контроль.

15. Разобщение окисления и фосфорилирования (свободное окисление).

16. Гормоны и лекарственные вещества, как разобщители (механизм их действия).

 

ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ:

 

1. Ксенобиотики - разобщители окислительного фосфорилирования.

2. Нарушение обмена веществ при гипо- и гипероксии.

3. Повреждающее действие перекисного окисления липидов на мембрану. Защита от ПОЛ.

4. Гипоксия и нарушения биоэнергетики клетки.

5. Лекарственные препараты – доноры метаболической энергии, их применение в медицине.

6. Лекарственные вещества как разобщающие агенты.

7. Регуляторы перекисного окисления липидов – прооксиданты и антиоксиданты. 8. 8. Антиоксиданты как лекарственные препараты

Основная литература:

1. Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медици­на, 1998.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001.

4. Лекции.

5. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) / под ред. Ю.Н. Боринского. – Тверь, 2004.

6. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1976.

7. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988.

8. Лабораторный практикум по биохимии для студентов. – Тверь, 2003.

9. Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.

10. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.

Дополнительная литература:

1. Щербак И.Г. Биологическая химия. СПб.: Изд. СПбГМУ, 2005. – 480 с.

2. Клиническая биохимия / под ред. В.А Ткачука. – М: ГЭОТАР-Мед., 2002. – 360 с.

3. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы патохимии. – СПб.: ЭЛБИ, 2000. – Ч.2.

4. Методические указания для самостоятельной подготовки студентов стоматологического факультета к лабораторным занятиям. – Тверь, 1991.

5. Ленинджер А. Митохондрии. – М.: Мир, 1986.

6. Хорст В. Молекулярные основы патогенеза болезни. – М.: Медицина, 1982.

7. Бузин И.В. Энергетический обмен и питание. – М.: Медицина, 1978.

8. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. – М.: Наука, 1989.

9. Страйер А. Биохимия. - М: Мир, 1984.

 

ПЛАН ЦИКЛА ЗАНЯТИЙ ПО ТЕМЕ

«ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ»

для стоматологического факультета

 

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1:

«Классификация углеводов. Углеводы пищи. Переваривание и всасывание углеводов. Взаимопревращение сахаров. Синтез и распад гликогена»

 

I. Химия углеводов.

1. Как классифицируются углеводы?

2. Перечислите основные углеводы пищи. Каково значение этих углеводов для организма?

3. Повторите формулы основных моно-, ди-, полисахаридов (триоз, рибозы, дезоксирибозы, сахарозы, лактозы, гликогена, крахмала, целлюлозы).

4. Какие типы связей встречаются в молекулах ди- и полисахаридов? (a-1-4); (a-1-2); (a-1-6); (b-1-4). Какие ферменты гидролизуют эти связи в ди- и полисахаридах?

 

IV. Синтез гликогена.

1. Что является структурной единицей гликогена и какие типы связей встречаются в этом полимере? Напишите фрагмент молекулы гликогена.

2. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема пищи, в каком количестве? Какие гормоны регулируют этот процесс?

3. Опишите уравнения реакций синтеза гликогена.

4. Как регулируется активность гликоген-синтетазы?

 

II. Глюконеогенез.

1. Дайте определение понятию глюконеогенеза. Назовите исходные субстраты, используемые в этом процессе.

2. В каких органах наиболее интенсивно протекает глюконеогенез?

3. Опишите процессы биосинтеза глюкозы из: а) пирувата, б) лактата, в) аланина, г) глицерина.

4. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада углеводов при глюконеогенезе? Опишите реакции обходных путей. Перечислите участвующие ферменты.

5. Расскажите о регуляции глюконеогенеза. Назовите регуляторные ферменты этого процесса и механизмы их активации и ингибирования.

6. Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много молочной кислоты? Какова её судьба (цикл Кори)?

7. Назовите какие гормоны регулируют скорость глюконеогенеза.

8. Как осуществляется в клетке регулирования процессов анаэробного и аэробного распада углеводов, а также глюконеогенеза? (Назовите регуляторные ферменты, а также аллостерические эффекторы).

9. Объясните, что заставляет клетку переключать окисление глюкозы с аэробного на анаэробный путь.

10.Какова судьба лактата, синтезированного в тканях в повышенных количествах при тяжелой физической нагрузке, а также при гипоксии и ишемии? Объясните, почему при значительном повышении содержания молочной кислоты в крови больных, прогноз заболевания ухудшается. Как можно понизить содержание лактата?

I I I. Регуляция и нарушения углеводного обмена.

1. Каковы механизмы гормональной регуляции углеводного обмена (инсулин, адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды, кортизол)?

2. Гипергликемии (внегормональные, гормональные). Гипогликемии (внегормональные, гормональные).

3. Какова роль печени в углеводном обмене?

4. Нарушения углеводного обмена при сахарном диабете: а) Как влияет инсулин в норме на обменные процессы в организме и как меняется его действие при сахарном диабете?

б) Перечислите основные симптомы сахарного диабета.

в) Каковы причины возникновения гипергликемии, глюкозурии, полиурии при сахарном диабете?

г) Каковы причины возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете?

д) Что такое "кетоацидоз"? Когда и почему он возникает, к чему может привести?

5. Назовите причины возникновения стероидного диабета (гиперкортицизм).

6. Наследственные нарушения углеводного обмена

а) причины и биохимические нарушения при галактоземии и фруктоземии.

б) гликогенозы и агликогенозы

в) недостаточность ферментов, расщепляющих дисахара в ЖКТ.

 

Вопросы для самоподготовки к занятию № 4:

ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ «ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ»

для стоматологического факультета

ЗАНЯТИЕ № 1. Переваривание липидов. Липолитические ферменты. Методы определения активности липаз. Факторы, влияющие на активность липаз. ТСХ липидов.

Практическая часть:

- Гидролиз липидов панкреатической липазой. Влияние желчных кислот.

- Определение активности липазы сыворотки крови.

- Тонкослойная хроматография липидов

Программированный контроль: Химия липидов, переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Ресинтез липидов. Липопротеины.

 

ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ

1. Роль липидов в функционировании биологических мембран.

2. Роль холестерина в организме.

3. Липидный обмен при сахарном диабете.

4. Ожирение.

5. Взаимосвязь липидного и углеводного обмена.

6. Типы гиперлипопротеинемий. Методы анализа липопротеидов.

7. Роль липидов в развитии атеросклероза и ИБС.

8. Липотропные факторы и эйкозаноиды как лекарственные препараты.

9. Применение хенодезоксихолевой кислоты для лечения желчнокаменной болезни

Основная литература:

 

1. Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.

2. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) / под ред. Ю.Н. Боринского. – Тверь, 2004.

3. Лабораторный практикум по биохимии для студентов. – Тверь, 2003.

4. Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.

5. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.

6. Лекции.

 

Дополнительная литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медици­на, 1998.

2. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001.

3. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1976.

4. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988.

5. Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. – М.: Материк