Глютаминовая кислота глютамин 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Глютаминовая кислота глютамин



а, глютамин, в свою очередь, может отдавать азот на синтез различных соединений (например, жиров и пиримидинов). Кроме того, в почках глютамин, под действием глютаминазы, может отдавать азот, который в виде NH4OH принимает участие в ликвидации возникшего ацидоза. Второй путь использования глютамата – образование в результате реакции трансаминированирования со щавеливо-уксусной кислотой - аспартатата, который затем может использоваться на:

1. Реакции трансаминирования характерны для всех АК (исключение лизин и треонин). Глютаминовую кислоту окисляет дальше глютамат-ДГ. Дезаминирование через стадию глютаминовой кислоты называют непрямым дезаминированием. При трансинировании не образуется аммиак. В клинике широко используют определение активности трансаминаз (особенно аланиновой и аспарагиновой) для проведения дифференциальной диагностики и уточнения прогноза (желтухи и т.д.).

№2 Биосинтез ДНК.

Генетическая информация, заключенная в ДНК хромосомы может быть передана либо путем точной репликации, либо с помощью рекомбинации, транспозиции и конверсии:

1) Рекомбинация две гомологические хромосомы обмениваются генетическим материалом. 2) Транспозиция – способность перемещения генов по хромосоме или между хромосомами. Возможно, это играет важную роль в клеточной дифференцировке.

3) Конверсия - одинаковые последовательности хромосом могут формировать случайные пары, а несовпадающие участки удаляются.

4) Репликация (это основной вид синтеза ДНК), то есть воспроизведение «себе подобных».

Главное функциональное значение репликации – снабжение потомства генетической информацией. Основной фермент, катализирующий синтез ДНК – это ДНК-полимераза. Выделено несколько видов ДНК-полимеразы: 1) альфа – (выделена из ядра) – это основной фермент, связанный с репликацией хромосом. 2) бета – (так же локализована в ядре) – по-видимому, участвуют в репарации и процессах рекомбинации. 3) гамма – (локализованы в митохондриях) – вероятно, участвует в репликации митохондриальных ДНК. Для работы ДНК-полимеразы необходимы следующие условия: 1) в среде должны присутствовать все 4 дезоксирибонуклеотида (дАТФ, дГТФ, дЦТФ и ТТФ); 2) для оптимальной активности необходим ко-фактор: ионы марганца; 3) необходимо присутствие копируемой двухцепочечной ДНК; 4) нуклеотиды присоединяются в направлении 5` - 3` (5` - 3` - полимеризация); 5) репликация начинается в строго определенном участке и идет одновременно в обоих направлениях с примерно одинаковой скорость; 6) для начала синтеза может использоваться как затравочная порция либо фрагмент ДНК, либо фрагмент РНК, в отличие от синтеза РНК, где возможен синтез из отдельных нуклеотидов; 7) для репликации необходима суперспирализованная молекула ДНК. Но, если, как мы говорили выше, для транскрипции (то есть для синтеза РНК) необходимы РНК-полимераза (с гамма-субъединицей для узнавания и связывания с промотором) и белок узнования сигнала терминации (фактор r), при репликации ДНК действие ДНК полимеразы дополняют несколько (около 10) белков, часть которых представляют собой ферменты. Эти дополнительные белки способствуют:

1)узнавания точки начала репликации ДНК-полимеразой.

2) Локальному расплетанию дуплекса ДНК, что освобождает одиночные цепи для копирования матрицы.

3) Стабилизации расплавленной структуры (расплетенной).

4) Образование затравочных цепей для инициации действия ДНК-полимеразы.

1) Участвует в формировании и продвижении репликационной вилки.

2) Способствует узнаванию участков терминации.

3) Способствует суперспирализации ДНК.

репликация ДНК начинается в строго определенном месте. Для расплетания родительской ДНК требуется энергия, высвобождающаяся при гидролизе АТФ. На разделение каждой пары АО затрачивается две молекулы АТФ. Синтез новой ДНК сопряжен с одновременным раскручиванием родительской ДНК. Участок, где происходит одновременно расплетание и синтез, называется «репликационной вилкой»:

 
 

 


Родительская ДНК

Вновь синтезируемые ДНК

 

Репликация ДНК происходит таким образом, что каждая цепь родительской 2-цепочечной ДНК является матрицей для синтеза новой комплиментарной цепи и две цепи (исходная и вновь синтезируемая), соединяясь образуют следующие поколения ДНК. Этот механизм называют полуконсервативная репликация. Репликация ДНК проходит одновременно на 2 цепях, и идет, как уже упоминалось в направлении 5` - 3`. Но ведь цепи родительской ДНК разнонаправлены. Однако, фермента, ведущего синтез ДНК в направлении 3` - 5` нет. Поэтому, одна цепь, копирующая материнскую с направленностью 5` - 3`, будет синтезироваться непрерывно (ее называют «лидирующая»), вторая цепь будет синтезироваться тоже в направлении 5` - 3`, но фрагментами по 150 – 200 нуклеотидов, которые впоследствии сшиваются. Эту цепь называют «отстающая».

Для того, чтобы начался синтез новой ДНК необходима затравка. Мы уже говорили, что затравкой может быть фрагмент ДНК или РНК. Если затравкой служит РНК, то это очень короткая цепь, она содержит около 10 нуклеотидов и называется праймером. Синтезирует праймер, комплементарный одной из цепей ДНК, особый фермент – праймаза. Сигналом для активации праймазы служит образование предзатравочного промежуточного комплекса, состоящего из 5 белков. 3`-концевая группа (гидроксильная группа концевого рибонуклеотида праймера) и служит затравкой для синтеза ДНК под действием ДНК-полимеразы. После синтеза ДНК, РНК-компанент (праймер) гидролизуется под действием ДНК-полимеразы.

Работа ДНК-полимераз направляется матрицей, то есть нуклеотидный состав новосинтезированной ДНК зависит от характера матрицы. В свою очередь, ДНК-полимераза всегда удаляет некомплементарные остатки на конце затравки, прежде чем продолжать полимеризацию. Таким образом, репликация ДНК идет с большой точностью, так как спаривание оснований проверяется дважды. ДНК-полимеразы способны наращивать цепи вновь синтезируемых ДНК, но не способны катализировать соединение 2 цепей ДНК или замыкать одну цепь (при образовании кольцевой ДНК). Эти функции выполняет ДНК-лигаза, который катализирует образование фосфодиэфирной связи между 2 цепями ДНК. Фермент этот активен при наличии свободной – ОН-группы на 3` конце одной цепи ДНК и фосфатной группы на 5` конце другой цепи ДНК. Сшивание цепей происходит за счет энергии АТФ. Поскольку множество химических и физических агентов (ионизирующая радиация, УФЛ, различные химические вещества) вызывают в ДНК повреждение (изменяются или теряются АО, разрываются фосфодиэфирные связи и.д.), во всех клетках имеются механизмы для исправления этих повреждений. ДНК-рестриктаза находит эти повреждения и вырезает поврежденный участок, ДНК-полимераза проводит репарационный (восстановительный) синтез поврежденных участков в направлении 5` - 3`. Восстановленный участок сшивается с остатком цепи ДНК-лигазой. Этот метод исправления измененных или поврежденных участков называется репарацией. Список ингибиторов репликации ДНК многообразен и велик. Одни связываются с ДНК полимеразой, инактивируя ее, другие связываются и инактивируют определенный вспомогательный блок, третьи внедряются в матричную ДНК, нарушая ее спосоьность к копированию, четвертые выступают в роли конкурентных ингибиторов, представляя собой аналог нормальных нуклеотидтрифосфатов. Такими ингибиторами являются некоторые антибиотики, мутагены, химические яды, антивирусные агенты и т.д.

№3 Обмен железа.

Общее содержание у взрослого 5 г. Это железо распределяется в основном внутриклеточно и в основном преобладает гемовое железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Внеклеточное железо – трансферрин. В плазме: 16-19 мкмоль/л, в эритроцитах 19 ммоль/л. Суточный обмен: взрослый 20-25 мг. 90% этого количества приходится на эндогенное железо освобождающееся при распаде эритроцитов, 10% экзогенное.

Функции железа:

Ø Обязательный компонент О-В процессов в организме

Ø Перенос кислорода

Ø Антиоксидантная функция

Ø Стимулирует иммунные реакции в организме

Всасывание происходит в кишечнике, это лимитированные процесс. Считается что всасывается 1/10 часть железа пищевых продуктов. В пищевых продуктах железо 3-х валентное в кислой среде желудка переходит в Fе2+, во всасывании железа участвует белок апоферритин он связывает железо и остается в слизистой кишечника создавая депо. Синтез апоферитина уменьшается при недостатке железа в организме.

Всосавшееся железа транспортируется в составе белка трансферрина где окисляется до Fе3+ церулоплазмином. Трансферин взаимодействует с тканевыми рецепторами количетсво которых очень вариабельно.

Железо может депонироваться в двух формах: феритин (печень) – белок водорастворимый ≈ 20% Fе2+, гемоседерин – нерастворимый белок содержит до 30% Fе3+, содержит полисахариды.

Выведение железа из организма происходит слущивающимся эпителием кожи, кишечника и немного через почки.

К патологиям обмена относят железодефицитную анемию, но возможно и перенасыщение организма железом с накоплением гемоседерина и развитием гемохромотоза.

 

Билет №18

№1 Белки являются источником N2 для организма, поступающий с белками азот выводится в виде конечных продуктов азотистого обмена, который характеризуется понятием азотистый баланс.

Азотистый баланс – разница между поступающими в организм N2 и выводимым из организма.

Различают три вида:

Ø Азотистое равновесие

Ø Положительный азотистый баланс

Ø Отрицательный азотистый баланс

При положительном азотистом балансе поступление N2 преобладает над выделением. Различают «+» азотистый баланс (беременность). Для детей 1 года жизни - +30%, в 4 года - +25%, в подростковом (14 лет) +14%. Ложный «+» азотистый баланс, при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. Это наблюдается при заболевании почек.

«-» азотистый баланс – преобладает выделение над поступлением. Это при тяжелых заболеваниях, туберкулез, ревматизм, онкологических заболеваний.

Азотистое равновесие – поступление N2=его выделению. Характерно для здоровых взрослых людей.

Азотистый обмен характеризуется коэффициентом изнашивания – то количество белка, которое теряется из организма в условиях полного белкового голодания. Для взрослого – 53 мг/1 кг, 24 г/сут. У новорожденных коэффициент изнашивание выше и составляет 120мг/кг. Азотистое равновесие обеспечивается белковым питанием. Этот белковый рацион должен иметь определенное количество и начальными характеристиками.

Количественный критерий:

Для взрослых существует 2 нормы:

Белковый минимум – то количество белка, которое обеспечивает азотистое равновесие при условии, что все энергетические затраты обеспечиваются углеводами и жирами. 40-45 г/сут.

Белковый оптимум – если долго использовать белковый минимум, то постепенно при ограниченном доступе страдают иммунные процессы, процессы кроветворения, репродуктивная система, поэтому оптимально для взрослых является более высокая норма – оптимум (оно обеспечивает выполнение всех его функций без ущерба для здоровья). 100 – 120 г/сут.

Качественный критерий:

Все белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки должны отвечать следующим требованиям:

Ø Содержать набор всех незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, тропин, метионин, лизин, аргенин, гистидин, триптофан, фенилаланин).

Ø Соотношение между аминокислотами должно быть близким к соотношению в тканевых белках

Ø Хорошо перевариваться в ЖКТ

Полноценные жиры – животные. Для новорожденных все белки должны быть полноценными (белки грудного молока). В возрасте 3-4 года ≈ 70-75% должны быть полноценными. Для взрослых ≈ 50%.

№2 СФИНГОСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ

В основе этих жиров лежит структура-церамид:

- сфингозин

- жирная кислота, присоединяется амидной связью

К сфинголипидам относят сфингофосфолипиды которые состоят из церамида, Н3РО4 и азотсодержащие вещества (холин)

Этот вид липида входят в состав клеточной мембраны в большом количестве в тканях головного мозга, входят в состав сурфактанта легких. В эмбриогенезе их содержание постепенно возрастает в тканях и поэтому содержание в амниотической жидкости характеризует зрелость плода.

Гликосфинголипиды:

1. цереброзиды которые содержатся в белом веществе головного мозга, они состоят из церамида и галактозы.

2. Ганглиозиды состоят из церамида и олигосахаридов фрагменты среди которых обычно на концах находятся сиаловые кислоты. Ганглиозиды находятся в сером веществе головного мозга, входят в состав клеточных рецепторов участвуют в связывании некоторых токсинов инородных организмов, механизмы памяти, участие в иммунных реакциях.

Переваривание сфинголипидов

Оно осуществляется ферментами: эстеразы, фосфотазы, амидазы, гликозидазы.

Для взрослого суточная потребность в жирах 70-80 г. Для детей 5 – 7 г/кг.

№3 ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ.

Щитовидная железа является самой крупной железой внутренней секреции. Функциональной единицей ЩЖ служит фолликул. В фолликулярном эпителии синтезируется белок-тиреоглобулин, который накапливается в полости фолликула. Синтез тиреоглобулина осуществляется путем иодирования тирозиновых остатков специфического белка. Тиреоглобулин представляет собой гликопротеид (М-660.000), содержащий 0,5-1% йода и 8-10%углеводов.

Затем происходит протеолиз йодированного тиреоглобулина с высвобождением гормонально - активных веществ – трийодтиронина (Т3) и тетрайодтиронина или тироксина (Т4).

Синтез тиреоглобулина контролируется по цепочке: тиролиберин (гипоталамус)- тиреотропин (гипофиз) - синтез тиреоглобулина, Тормозится его синтез тиреоидными гормонами (подавляют секрецию тиреолиберина) и протеиназами плазмы (расщепляют тиреолиберин во время транспорта его кровью).

Трийодтиронин и тироксин, поступая в кровь транспортируются с помощью тироксинсвязывающего белка, преальбуминов и альбуминов. В норме на долю тироксина приходится 85-90%, на долю тийодтиронина 4-5% всего йода плазмы. Приблизительно 5% составляет неорганический йод. Есть также небольшое кол-во дийодтиронина и монойодтиронина.

Эффекты этих гормонов реализуются по АЦС типу и цитозольному типу. Главная метаболическая функция гормонов ЩЖ состоит в повышении поглощения кислорода, что приводит к повышению основного обмена. При этом отмечается разобщение окисления и фосфорилирования, увеличивается теплопродукция. Тиреоидные гормоны стимулируют рост и развитие организма, регенерацию тканей. Гормоны ЩЖ повышают эффективность работы Na и К – АТФазного насоса.

При гиперсекреции гормонов (гипертиреоз) развивается Базедова болезнь (пучеглазие –экзафтальм, тремор рук, тахикардия, исхудание). При этом резко повышается основной обмен (процессы катаболизма). При гипосекреции (гипотиреоз) - при врожденной отмечается задержка в росте и умственном развитии («глупые карлики», кретины); при приобретенном (различные формы зоба, опухоли ЩЖ…) - развивается микседема (слизистый отек) - отмечается утолщенная бледная кожа, понижение температуры, задержка воды в организме, утомляемость, сонливость.

ЩЖ вырабатывает и кальцитонин. Это пептид (32 АК), синтезируется парафолликулярными клетками ШЖ (реже паращитовидными железами или тимусом). Секреция кальцитонина возрастает при увеличении концентрации Са++ и Р++. Считают, что кальцитонин способствует и вводу фосфата в клетки. Является антагонистом паратгормона, тормозит активность остеокластов костей, снижая при этом выход Са++ из костей в плазму.


БИЛЕТ № 19
Основными компонентами являются белки плазмы.

Общее содержание белков 60-80 г/литр.

Белки плазмы крови выполняют ряд функций:1Определяют физикохимические константы крови (вязкость, рН, онкотическое давление)2Транспортная – перенос водонерастворимых веществ, ионов металлов3Защитная – входит в состав антител4Участвует в свертывании крови – гемокоагуляция5Регуляторная – в плазме присутствуют гормоы, ферменты6Резерв аминокислот и связных с ними металлов

Различными способами фракционирования белки можно разделить на 3 фракции Альбумины 30-50 г/л

· Глобулины 20-30 г/л

· Фибриноген 2-4 г/л

Методом электрофореза на бумаге все белки делятся на 5 фракций: альбумины, глобулины – α, α2, β, γ. Альбумины. На них приходится 60%всех белков плазмы, Mr меньше 100 тысяч. Богаты полярными гидрофильными аминокислотами, растворяются в Н2О, высаливаются 100% раствором (NH4)2SO4, электрофоретически подвижны, синтезируются в печени, выполняют транспортную функцию, определяют физико-химические свойства крови. Глобулины. 40% всех белков. α- 4%, α2-8%, β-12%, γ-16%. Молекулярная масса около 200 тысяч менее гидрофильны, растворимы в 10% концентрированных солей, осаждаются 50% (NH4)2SO4. Гетерогенная фракция (α, α2, β, γ) у детей обычно снижена. Синтезируется обычно в печени, лимфоцитах, макрофагах. Функция: транспортная, защитная. В составе глобулиновой фракции выделяют отдельные белки.В α1 глобулиновой фракции присутствует:

Протромбин - белок свертывающей системы крови α1- гликопротеид – переносит некоторые стероидные гормоны α1 – антитрипсин – ингибитор трипсина Орозомукоид – гликопротеид ингибитор протеаз, обладает имуномодуляторным действиемВ α2-фракции присутствует: Гаптоглобин – переносит гемоглобин α2- макроглобулин – обладает антипротеазной активностью, является ингибитором свертывающей и фибринолитической системы крови, ингибитор синтеза каналов С-реактивный белок – дает реакцию преципитации с пневмококком, обладает антипротаезной активностью. Церулоплазмин – медь-перепосящий белок, обладает ферментативной оксидазной активностью.В β фракции присутствует: С реактивный белок.Трансферрин – переносит железо, входит в антиоксидантную систему крови. Гемопексин – переносит гемм, порфирины, гемоглобин Фибриноген – фактор свертываемости крови. γ фракция представлена антителами или иммуноглобулинами 3-х основных видов: G, А, М и минорными Д, Е. Все иммуноглобулины построены по одному принципу. В их составе представлены, две тяжелых Н цепи (500-60 АК) и две легких L цепи (до 200 АК), цепи соединяются дисульфидными связями. Вторичная структура Н и L цепей это β-складчатая структура, цепи параллельны в их составе выделяют доменные участки. В плазме крови в небольшой концентрации присутствуют белки интерфероныα – (ИФА) синтезируются в лимфоцитах и макрофагахβ – (ИФБ) в фибробластахγ – (ИФГ) в различных тканях и Т-лимфоцитахИнтерфероны обладают антипролефиративным действием, увеличивает дифференцировку, оказывает противоопухолевое влияние, активирует иммунные процессы. Их концентрация возрастает при вирусных заболевниях, они обладают антивирусной активностью она связана с активацией иммунитета, угнетением РНК полимеразы, активацией РНК-азы.

Ферменты плазмы крови. Делятся н3группы: СекреторныеЭкскреторныеИндикаторные

Изменение белкового состава крови при заболеваниях.

Гипо-протеин-эмия снижение общего содержания белков. Может встречаться при белковом голодании, заболеваниях ЖКТ, печени, почек.

Дис-протеин-эмия изменение соотношения отдельных фракций белков (в норме альбумин-глобулин 1,5:1,9). При острых стадиях воспалительных заболеваний в плазме увеличивается содержание глобулинов α и β фракций.

Белки острой стадии воспаления. Гаптоглобин, оромукоид – считается что белки ОСВ оказывают защитное действие на ткани, угнетает протеолитические ферменты тканей. При хронических заболеваниях в плазме увеличивается содержание Ig.

Пара-протеин-эмия появление в плазме патологических белков: креоглобулин (осаждается при t<37), пироглобулин (осаждается при 60-80), фетопротеин – эмбриональный белок.

Небелковые азотсодержащие вещества.

Низкомолекулярные азотистые вещества - сумма веществ осаждающихся в крови после осаждения белков – остаточный азот (RN). В норме 15-25 ммоль/л. RN представлен мочевиной 3,3-8 ммоль/л (50%), аминокислотами (25%), пептидами, мочевой кислотой 0,2-0,4 ммоль/л, NH3 20-80 ммоль/л, билирубином 2-8,20 мКмоль/л, креатинином 60-130 мКмоль/л.

В составе этой фракции RN присутствуют пептиды, многие из них биологически активны (кинин)

Кининовая система крови.

Кинины представлены брадикинином (9 остатков АК), калидином (10 АК), лизил-метионин-брадикинин (11 АК).

Биологическое действие разнообразное, регулируют гемодинамику, увеличивают работу сердца, расширяют сосуды, вызывают спазм гладкой мускулатуры бронхов, матки, являются медиатом воспаления, участвует в регуляции свертывающей и антисвертывающей системы крови. Обладают имуномодуляторным действием.

Безазотистые органические вещества крови.

Глюкоза 3,3-5,5 ммоль/л, метаболиты углеводного обмена,

Липиды:

Общие 4-8 грамм/л,

Сиаловые кислоты 2,2-2,6 ммоль/л,

ТАГ 1,5-2,5 ммоль/л,

Фосфолипиды 2,5-3,5 ммоль/л

Холестерин 3,5-5,2 ммоль/л

Свободные жирные к. 0,4-0,8 ммоль/л

 

Минеральные вещества крови.

Основным является Nа – 130 ммоль/л, К 4-5 ммоль/л, Fе-19 мКоль/л, Хлориды 98-107 ммоль/л.

№2 Синтез пиримидиновых оснований.

Основной путь.

Особенностью синтеза пиримидиновых нуклеатидов является предварительный синтез пиримидинового кольца и включение его в нуклеатид только на завершающих стадиях.

При дефекте оротат-фосфорибозил-трансферазы– оротат-ацид-урия. ОМФ предшественник: уридилового, цитидилового и тимидилового нуклеатида

Синтез уридилового нуклеотида: Синтез цитидилового нуклеотида:

 

Синтез тимидинового нуклеатида:

Многие противоопухолевые препараты ингибиторы димидилат-синтетазы.

Авторегуляция:Ферментами:Карбомаил-фосфат-синтетазаКарбомаи-аспартат-трансфераза

Это аллостерические ферменты угнетаются высокими концентрациями,пиримидиновых нуклеотидов.

Дополнительный путь синтеза.

Из готовых оснований.

№3 ТРАНСПОРТ ЛИПИДОВ

Гидрофобные жиры не могут транспортироваться самостоятельно. Они переносятся кровью в следующих формах липопротеиды, 1липопротеины2хиломикроны – жировые капли образующиеся в млечном соке3свободные жиры транспортируются в комплекте с альбуминами Хиломикроны Это мельчайшие капельки жира с размерами около 500 нм, ρ=0,95 г\см3. Состоит из 2% белка и 90% ТАГ. Синтезируется в слизистой кишечника и считаются транспортной формой пищевых (экзогенных) жиров в нашем организме. Хиломикроны пропадают сначала в лимфу, а затем разносится кровью в основное жировое депо (>50%) к печени, 25% легкие, мышечные ткани.

ЛИПОПРОТЕИДЫ ЛГОсновной транспортная форма жиров.По электрофоретической подвижности:- пре β ЛП- β ЛП- α ЛПII. По ρ:- ЛП очень низкой ρ соответствуют пре β ЛП, β ЛП, α ЛП- ЛП низкой ρ- ЛП высокой ρ- ЛП промежуточной ρ- ЛП очень высокой ρ

Все ЛП имеют общие принципы структуры. В центре находится гидрофобное ядро, в которое входят ТАГ и эфиры холестерина, вокруг него формируется гидрофильная оболочка в которую входят ФЛ, холестерин и белки.

Б ЛП полное название апопротеины (АроPt). Различают несколько АроPt: A, B, C, E. Роль Аро Pt:

1. формируют структуру ЛП частиц

2. взаимодействуют с рецепторами и ПП

3. являются активаторами факторов обмена ЛП

Все ЛП переносят липиды (холестерин) жирорастворимые витамины и гидрофобные гормоны. Три закономерности общего строения липопротеидов: ЛПОНП →ЛПНП→ЛПВП

  ЛПОНП ЛПНП ЛПВП
Размеры уменьшаются 80 нм 25 нм 10 нм
Ρ возрастает 1,006 г/см3 1,006-1,06 г/см3 1,25 г/см3
% содержания белков увеличивается 10% 25% 50-60%
% липидов уменьшается 60% ТАГ 45-48% холестерин 30% холестерин 30% ФЛ

Обмен ЛП ЛПОНП – синтезируется в печени и считается основной транспортной формой эндогенных жиров. Эндотелий сосудов ЛПОНП и холомикроны подвергаются действию фермента липопторотеида липазы, которая расщепляет в их составе ТАГ в результате повышается доля халестерина и ЛПОНП превращаются в ЛПНП.ЛПНП считаются транспортной формой холестерина от печени к органам и тканям. В тканях имеются рецепторы и ЛПНП и происходит поглощение холестерина и использует его на потроение мембран, синтез стероидов, депонируется человеком в виде эфиров.ЛПВП ситезируется в печени в виде дисковидных структур. Роль: считается транспортной формой холестерина из ткани к печени. В кровотоке при контакте с эндотелием проимсходит поглощение холестерина в ЛПВП и они постепенно загружаются холестерином и превращаются в сферические структуры и перепосит холестерин в печень

Общие липиды4-8 г/лТАГ1-2,5 ммоль/лФЛ2,5-3,0 ммоль/лХолестерин 3,5-5,2 ммоль/лСвободные жирные кислоты0,5 – 1,0 ммоль/л

Липиды в жировых депо постоянно обновляются. Распад жиров в жировой ткани называется липолиз.

 

Билет № 20.
№1Состоят из 1 полинуклеотидной цепи (ПНЦ). Азотистое основание в РНК – аденин, гуанин, урацил, цитозин. Углевод представлен рибозой. Различают несколько видов РНК. тРНК – их биороль заключается в транспорте аминокислот на рибосому к месту синтеза белка, Молекулярная масса = 30 000 Дальтон, включает в свой состав 70-80 нуклеотидов. На долю тРНК приходится около 15% всего запаса РНК клетки. В тРНК содержится большое количество еновых нуклуотидов. Между комплиментарными нуклеотидами возникают водородные связи и формируется вторичная структура тРНК. На ней 2 важных участка: на средней петле-антикодон – комплиментарный кодонам иРНК, на открытом конце – акцепторный к которому присоединяется аминокислота. Для каждой АК своя тРНК.

тРНК имеет и 3-ю структуру, которая представляет собой компактное наложение петель друг на друга. С изучением РНК связывают работы Холи и Рич. Различают изоакацепторный тРНК, которые отлитчаются одним нуклеотидом в антикодоне, но переносят одну и ту же аминокислоту. рРНК на их долю приходится до 80% всей РНК клетки. Локализована в рибосомах и обеспечивает биосинтез белка. Рибосома человека имеет молекулярную массу 80S (большая 60S (5S, 5-8S, 25S), а малая 40S (18S). Вторичная структура рРНК представляет компактную укладку формирующую каркас большой и малой субъединицы, соединяясь с белками. иРНК На ее долю приходится около3% РНК, она имеет большую молекулярную массу 106 Дальтон. В первичной структуре иРНК представлены прежде всего кодоны среди которых различают инициирующие (на А), терминирующие (на У) и определяющие порядок аминокислот в синтезируемом белке. Кроме кодонов имеется «шапочка» и полиадениловый хвост. Этот хвост играет защитную роль, шапочка нужна для связывания с малой субъединицей рибосомы в начале синтеза белка Дезоксирибонуклеиновая кислота Химический состав: азотистые основания(А,Г,Т,Ц), углевод - дезоксирибоза. Биороль: хранение генетической информации. В отличии от РНК в ДНК две ПНЦ. Молекулярная масса: 109. ПНЦ объединяются по принципу комплиментарности, эти принципы впервые были сформулированы в 1939 году.«правила Чаргафа»:1Количество остатков аденина = количеству остатков тимина. Количество Г=Ц2Сумма пуриновых оснований (А+Г) равна сумме пиримидиновых (Т+Ц)3Количество оснований с аминогруппой равно количеству оснований с кетогруппой в комплиментарных позициях. Г+Т = А+Ц4Для всех видов ДНК существует коэффициент видовой специфичности – отношение Г+Ц/А+Г<1 Уотсон и Крик создали модель структуры ДНК, согласно которой в молекуле ДНК две ПНЦ располагаются антипараллельно и соединяются водородными связями между комплиментарными азотистыми основаниями А=Т (2 Н-связи), Г=Ц (3 Н-связи).Вторичная структура это правозакрученная двойная спираль в одном витке 10 пар нуклеотидов, а шаг спирали 3,4 нм. Кроме такой формы в фагах присутствует Z(зигзагообразная) и кольцевая.Для ДНК характерна более компактная укладка в виде суперспирали. ДНК формирует над молекулярную структуру объединяясь с ядерными белками. Формируя полинуклеосомы. Свойства ДНК: Вязкие растворы с двойным лучепреломлением, поглощают УФ в интервале 260-280 нм. Возможна денатурация ДНК под действием концентрированных растворов кислот, мочевину, физических факторов, происходит разрыв водородных связей и расхождение молекул ДНК. Денатурация может носить обратимый характер и переходить в реактивацию – восстановление водородных связей и структуры ДНК после удаления денатурирующего фактора. При ренактивации возможно явление гибридизации – объединение комплементарных молекул ДНК из разных организмов и если эти комплиментарны то может произойти присоединение цепочек разных ДНК. Возможна гибридизация нитей ДНК+РНК.

№2 Синтез мочевины. Глютамин поступает в печень где под действием глютаминазы высвобождается аммиак, который превращается в мочевину. С изучением этого процесса связаны работы Кребса и М. В. Ненского. В синтезе мочевины участвует редкая кислота орнитин, поэтому синтез мочевины называют орнитиновый цикл.

Наиболее активно процесс проходит в печени.

Ключевыми ферментами являются карбомаил фосфатсинтетаза, ортинит-карбомаилсинтетаза и аргиназа. Источниками азота в мочевине являются аммиак и аспарагиновая кислота. Орнитиновый цикл тесно связан с циклом Кребса. Фумаровая кислота из орнитинового цикла уходит в цикл Кребса. ЦТК обеспечивает ОЦ АТФ.

У здорового человека за сутки образуется 20-40 г мочевины на нее приходится до 90% выводимого азота. В мышцах своеобразное связывание аммиака – аланиновый цикл

При недостатке карбомоилфосфатсинтетазы развивается гипераммониемия (выраженные симптомы аммиачного отравления). Это заболевание, вероятно, является наследственным.Гипераммониемию может вызвать и недостаток орнитинкарбомоилтрансферазы. Это заболевание генетически связано с Х-хромосомой (т.е. передается от матери, у которой отмечены такие признаки). В крови, спинномозговой жидкости и моче отмечается повышенное содержание глотамина. Утилизация аммиака. 1) Амидирование СООН – групп белков:

R – CH – COOH +NH3; АТФ АДФ + Фк R – CH – CONH2

| |

NH2 -H2O NH2



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 112; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 44.211.49.158 (0.107 с.)