Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Современные представления о структуре ферментов
Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. В настоящее время теоретические и практические достижения энзимо-логии используются в решении многих проблем биохимии и молекулярной биологии, включая их сравнительное и эволюционное рассмотрение. Особенности строения ферментов. Мол. масса ферментов составляет от 104 до 1010 и более. Чаще всего встречаются ферменты с мол. м. 20-60 тыс., более крупные обычно состоят из неск. одинаковых (гомомеры) или разных (гетеромеры) субьеди-ниц, связанных между собой нековалентными связями. Субъединица может состоять из двух и более цепей, соединенных дисульфидными связями. В первичной структуре однотипных ферментов, выделенных даже из эволюционно отдаленных организмов, часто наблюдается определеннаягомология, а нек-рые участки практически остаются неизменными. Вторичная структура отличается большим разнообразием по содержанию -спиралей и -структур (см. Белки). -Структуры составляют ядро многих ферментов, образуя "опорную" структуру. Совокупность стандартных элементов вторичных структур и специфически уложенных участков полипептидной цепи, определенным образом расположенных в пространстве, образует третичную структуру, определяющую биол. св-ва ферментов. Третичная структура уникальна для каждого фермента, однако у однотипных ферментов, даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное расположение цепей м. б. сходным (напр., химотрипсины и субтилизины). Часто в третичной структуре можно выделить отдельные компактные части (домены), соединенные участками полипептидной цепи. Организация в пространстве неск. субъединиц определяет четвертичную структуру ферментов. На пов-сти белковой глобулы фермента или, чаще, в спец. щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, наз. активным центром. Он представляет собой совокупность функц. групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. Вактивный центр фермента, кроме функц. групп, могут входить небелковые составляющие - коферменты. Такой комплекс наз. х о л о -ферментом, а его белковую часть - апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие в активный центр, относятся к наиб. консервативным в данной группе ферментов. В активном центре можно выделить субстрат-связывающий участок и собственно каталитически активные группы ферментов. К последним, напр., в подподклассе сериновых протеаз относятся функц. группы остатков серина-195, гистидина-57 и аспарагиновой к-ты-102. Кроме того, в качестве каталитически активных групп ферментов выступают группа SH цистеина, группа COOH глугаминовой к-ты, фенольный гидроксилтирозина и др., а также функц. группы коферментов - никотинамидное кольцо никотинамидных коферментов (см. Ниацин), альдегидная группа (в виде альдимина) пиридоксальфосфата, тиазолино-вое кольцо тиаминпирофосфата, ионы металлов (напр., Zn2+, Co2+, Mn2+) и др.
Витамин В1 1.Витамин B1 (тиамин). Структура витамина включает пиримидиновое и тиазоловое кольца, соединённые метановым мостиком. Витамин В1 - первый витамин, выделенный в кристаллическом виде К. Функом в 1912 г. Он широко распространён в продуктах растительного происхождения (оболочка семян хлебных злаков и риса, горох, фасоль, соя и др.). В организмах животных витамин В1, содержится преимущественно в виде дифосфорного эфира тиамина (ТДФ); он образуется в печени, почках, мозге, сердечной мышце путём фосфорилирования тиамина при участии тиаминкиназы и АТФ. Биохимические функции 1. Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом: •фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК, и НАДФН, используемый в реакциях синтеза веществ. •ферментов пируватдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназы, которые участвуют в энергетическом обмене. 2. Входит в нервной ткани в состав тиаминтрифосфата, участвующего в передаче нервного импульса.
3. Другие производные витамина являются ингибиторами моноаминооксидазы
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 146; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.128.199.88 (0.006 с.) |