Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.
Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2 1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот: 2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т: -анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2 / / NH2 -полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные: -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой. Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка. 3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы, алифатические цепи или циклы. 4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи. Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью. Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка - это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связьобразуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.
3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура) вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.
третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи. Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить: а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина; б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой); в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой); г) водородные связи между группами -СО - и -NH-; Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.
5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию. Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов. 1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается, и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию 2. радикалы а-т,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом 3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок) 4. разрушаются 2е 3е 4е структуры факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов
4. Четвертичная стуктурабелков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков и их денатурация.
Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две a и b субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичная структура (клубок белков) Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий: а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).
гемоглобин-олигомерный белок,функция которого регулируется различными лигандами. 1. Гемоглобин- сложн олигомер белок,сод в эритроцитах. Он состоит из 4х протомеров, содиненных нековалентными связями. 2. гемоглобин-белок,родмтвенный миоглобину. Вторичная и четвертичная стр-ра их сходны.,значит они могут приобретать сходные пространственные стр-ры. 3. каждый протомер гемоглобина в белке связан с небелковой частью-гемом и 3 другими протомерами. 4. соединение белковой части гемоглобина с гемом:гидрофобные части гемма окружены гидрофобными радикаламиа-т за исключением Гис F8 и Гис Е7,кот располож по обе стороны от плоскости гемма и играют роль в связывании гемоглобина с О2. ф-ции:быстое насыщение кислородом в легких; СПС отдавать кислород в капиллярах тканей при относ высоком парциальном давлении кислорода; возможность регуляции сродства гемоглобина к О2.
Гис Е7 создает условия для связывания кислорода с гемом и ослабляет взаимодействие гемма с СО. 1. в центре тетрамерной молек нах полость,ее обр-т а-ные остатки всех 4-х протомеров 2. в молекуле диоксигем. есть дополнительные ионные св-зи,соед. протомеры. 3. централ полость –место присоединения 2,3-бифосфоглицрата к гемоглобину. 4. 2,3-БФГ+гемоглобин=аллостерический,а его центр-аллостерический центр. 5. 2,3 =-БФГ имеет сильный отрицат заряд+с 4 положительно заряж группами2бетта-цепей
денатурация-потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др. Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 251; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 52.90.40.84 (0.009 с.) |