Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.



Хромопротеины - сложные белки, состоящие из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента — простетической группы. Различают гемопротеины, магнийпорфирины и флавопротеины. Хромопротеины участвуют в процессах жизнедеятельности: как фотосинтез, клеточное дыхание, дыхание всего организма, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие. Хромопротеины являются важнейшими участниками аккумулирования энергии. Нормальные гемоглобины - примитивный гемоглобин (гем. Р), фетальный гемоглобин (гем. F), гемоглобин взрослых (гем. А); аномальные - гемоглобин S,C,D,E. В процессе онтогенеза изменяется не только количественное содержание гемоглобина, но и его качественная характеристика. Гемоглобин плода и взрослого организма отличается качественно по кривой диссоциации, устойчивостью по отношению к денатурации, скоростью реакции трансгемирования и т. д. В процессе онтогенеза процентное содержание «фетального» гемоглобина падает. Но и в крови взрослого может содержаться небольшой процент «фетального» гемоглобина. Гемоглобинопатия — наследственное или врождённое изменение или нарушение структуры белка гемоглобина, обычно приводящее к клинически или лабораторно наблюдаемым изменениям в его кислород-транспортирующей функции либо в строении и функции эритроцитов.

8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав ДНК и РНК. Нуклеозиды и нуклеотиды. Адениловые динуклеотиды (НАД, НАДФ, ФАД). Связи, формирующие первичную структуру ДНК и РНК, –5`-фосфатный и 3`- гидроксильный концы полинуклеотидных цепей. Вторичная структура ДНК и РНК. Денатурация и ренатурация ДНК.

К азотистым основаниям относят аденин (A), гуанин (G), цитозин (C), которые входят в состав как ДНК, так и РНК. Тимин (T) входит в состав только ДНК, а урацил (U) встречается только в РНК. Сахара: ДНК - дезоксирибоза, РНК - рибоза. Нуклеотиды — фосфорные эфиры нуклеозидов, нуклеозидфосфаты. Нуклеозиды — это гликозиламины, содержащие азотистое основание, связанное с сахаром (рибозой или дезоксирибозой).

Никотинамидадениндинуклеотиид — кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ.

Флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах.

Никотинамидадениндинуклеотидфосфат — кофермент некоторых дегидрогеназ.

Вторичной структуры ДНК является двойная спираль. Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль. При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов — наружу. Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали. Спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным. В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля. Водородные связи и межплоскостные взаимодействия, стабилизирующие двойную спираль слабые, и при небольших воздействиях происходит разделение цепей — денатурация. Двухцепочечная спиральная ДНК в растворе легко разрушается при нагревании до температур, близких к 100°С. Процесс воссоединения, называемый ренатурацией, происходит при понижении температуры или рН.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 369; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.116.36.192 (0.017 с.)