Анализ мембранного равновесия Доннана

1. Если в клетке нет белка и его соли, то С₁ = 0, тогда , т. е. при отсутствии в клетке ВМС электролит распределяется поровну по обе стороны мембраны.
2. Если в клетке концентрация белка (и его соли) равна концентрации электролита вне клетки, т. е. С₁ = С₂, тогда , т. е. в клетку из внеклеточной жидкости перейдет 1/3 часть электролита.
3. Если в клетке большая концентрация белка (и его соли), т. е. С₁ >> С₂, то все равно величина X — положи­тельная, так как С₂² и в клетку перейдет небольшое коли­чество электролита из внеклеточной жидкости.
4. Если концентрация белка (и его соли) в клетке невелика, а концентрация электролита вне клетки большая, т. е. если С₂>С₁, то С₂² — величина очень большая и X — величина большая. В клетку в этом случае перейдет боль­шая часть электролита.

 

Вывод.. В клетке при наличии ВМС концентрация элек­тролита всегда больше, чем во внеклеточной жид­кости, что обусловливает повышенное осмоти­ческое давление в клетке, тургор клеток и тка­ней.

ФЕРМЕНТЫ

 

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме.

Катализ – это процесс изменения скорости химической реакции под действием различных веществ – катализаторов, участвующих в химическом процессе, но к концу реакции остающихся химически неизменными.

Механизм действия катализаторов заключается в следующем.

Молекулы вступают между собой в реакцию, если они находятся в т.н. «активном» или «возбужденном» состоянии, т.е. имеют определенный запас потенциальной энергии, которой достаточно для преодоления сил отталкивания или сцепления между ними, т.е. для преодоления «энергетического барьера».

Скорость химической реакции можно увеличить 2-мя путями:

- увеличить число активных молекул, сообщив определенное дополнительное количество энергии, которое называют «энергия активации». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения и т.д.;

- уменьшить высоту энергетического барьера..

Сущность катализа заключается в том, что катализаторы снижают энергетический барьер, т.е. снижают уровень энергии активации реакции. Это справедливо как для неорганических катализаторов, так и для ферментов.

Происходит это следующим образом.

При наличии катализатора взаимодействие молекул происходит в несколько этапов. Энергетический барьер промежуточных реакций значительно ниже энергетического барьера исходной реакции.

 

 

 

 

А+ В АВ Для этой некатализируемой реакции энергетический барьер F, энергия активации Е₀.

При введении катализатора:

А + К АК Энергетический барьер F₁, энергия активации Е₁.

F₁ < F; Е₁ < Е₀

АК + В АВ + К Энергетический барьер F₂< F, энергия активации Е₂ < Е₀.

Более того, F₁ + F₂ < F и Е₁ + Е₂ < Е₀, т.е. с энергетической точки зрения катализируемая реакция более выгодна, чем некатализируемая, т.к. снижается энергия активации, следовательно химическая реакция пойдет быстрее.

Так, энергия активации разложения Н₂О₂ без катализатора составляет 75,6 кДж/моль, в присутствии неорганического катализатора (коллоидной платины) – 48,14 кДж/моль и скорость ее увеличивается в 2*10⁴ раз.

Рассмотренные закономерности неферментативного катализа справедливы и для действия ферментов. Однако, ферментативный катализ гораздо более интенсивен. Так, в присутствии фермента каталазы энергия активации разложения Н₂О₂ снижается до 23,1 кДж, а скорость реакции увеличивается в 2*10¹¹ раз.

 

 

Общие черты ферментов и неорганических катализаторов :

1. Участвуют в реакции и остаются неизменными после завершения реакции (хотя в последние годы получены данные, что некоторые ферменты после реакции подвергаются модификации и даже распаду);

2. Действуют в малых количествах (например, 1 молекула фермента реннина в желудке теленка створаживает 10⁶ молекул казеина за 10 мин.);

3. Не сдвигают химическое равновесие реакции и не влияют на величину свободной энергии.