Строение и классификация аминокислот

 

Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, характеризуются общей структурной особенностью - наличием карбоксильной и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода. Различаются же аминокислоты боковыми цепями (R-группами).

Формулы и тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на следующие основные группы.

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R. Такие группырасполагаются внутри молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.

Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типаимеют в составе бокового радикала полярные группы, не способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа). Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными группами.

Аминокислоты, содержащие радикал R, способный к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно запряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может соответственно присоединять или отдавать протон.

В белках ионогенные группы этих аминокислот располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают электростатические взаимодействия.

Стереоизомерия.

Все стандартные аминокислоты содержат ассиметрический атом углерода в a-положении, т.е. атом углерода с четырьмя различными заместителями. Такой атом углерода является хиральным центром. Благодаря тому, что связи вокруг a-атома углерода имеют тераэдрическое расположение, четыре различных заместителя могут располагаться в пространстве двумя различными способами, так что молекула может существовать в двух конфигурациях, представляющих собой несовместимые зеркальные отображения.
Таким образом, соединения с хиральным центром встречаются в двух изомерных формах, у которых одинаковые физические и химические свойства, за исключением одного - способности вращать плоскость плоскополяризованного луча света в разные стороны на определенный угол. Эти соединения обладают оптической активностью. В основе строгой системы классификации и обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера, т.е. взаимное расположение четырех заместителей. Для выяснения конфигурации оптически активных соединений их сравнивают с каким-нибудь одним соединением, выбранным в качестве эталона, например, глицеральдегидом.

 

Почти все природные биологически активные соединения, содержащие хиральный центр, встречаются только в какой-нибудь одной стереоизомерной форме - D или L. Все аминокислоты, входящие в состав белков, являются L-изомерами. Живые клетки обладают уникальной способностью синтезировать L-аминокислоты с помощью стереоспецифичных ферментов. Стереоспецифичность этих ферментов обусловлена ассимитрическим характером их активных центров.

Незаменимые аминокислоты

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 9 являются незаменимыми: гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Еще 2 а.к.: цистеин, тирозин – могут образовываться из незаменимых аминокислот. Качество белков (пищевая ценность) определяется соотношением доли незаменимых аминокислот к общему числу аминокислот. Белки яиц и молока обладают высокой пищевой ценностью. Высококачественные белки содержит также мясо, а растительные белки характеризуются относительным дефицитом некоторых аминокислот. Например, в зернах кукурузы и злаков мало триптофана и лизина, а в бобовых – метионина. Белковая недостаточность приводит к заболеванию квашиоркор: задержка роста, малокровие, поражение печени и почек.

Пищевая ценность белков

В то время как растения и микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, млекопитающие утратили способность к синтезу примерно половины из 20 аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин. Ежедневно взрослому человеку рекомендуется употреблять 54 г белков, но при этом подразумевается, что в пищу должны входить разнообразные белки растительного и животного происхождения, причем 12 г из 54 г должны составлять незаменимые аминокислоты. Питательная ценность или качество белка зависят от двух факторов: от аминокислотного состава белка и от усвояемости белка. Некоторые белки содержат полный набор незаменимых аминокислот. Другие, особенно растительные (белки злаков), содержат не все незаменимые аминокислоты и, кроме того, не полностью перевариваются, так как белковая часть зерна защищена целлюлозной оболочкой. Питательные свойства белков характеризуются двумя параметрами: химической ценностью и биологической ценностью. В первом случае сравнивают аминокислотный состав белков после их гидролиза с аминокислотным составом белков молока. Мерой биологической ценности служит величина обратно пропорциональная количеству данного белкового продукта для поддержания азотистого баланса, то есть состояния при котором количество поступающего в организм азота равно количеству выводимого азота. Если в белке есть все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве, то биологическая ценность белка принимается равной 100. Если белок не содержит совсем какой-нибудь незаменимой аминокислоты, то биологическая ценность такого белка будет равна 0.