Вторичная структура белка стабилизируется преимущественно

Вторичная структура белка стабилизируется преимущественно

А. пептидными связями

Б. дисульфидными связями

В. водородными связями

Г. ионными связями

Д. гидрофобными взаимодействиями

Ионные связи в третичной структуре белка могут возникать между радикалами аминокислот

А. аспарагин и глутамат

Б. гистидин и аргинин

В. глутамин и аспартат

Г. глутамат и аспартат

Д. аспартат и аргинин

6. Наличие цистеина в полипептидных цепях способствует образованию связей:

А. ионных

Б. гидрофобных

В. пептидных

Г. водородных

Д. дисульфидных

7. Участок полипептидной цепи может принимать α-спиральную конформацию, если в его состав входит большое количество остатков аминокислот

А. глутаминовой и аспарагиновой

Б. лизина и аргинина

В. пролина и глицина

Г. аланина и лейцина

Д. аспарагиновой кислоты и гистидина

8. Фрагмент полипептидной цепи: -про-лиз-гли-про-вал-гли-про-сер-гли- вероятнее всего принадлежит белку

А. альбумину

Б. гистону

В. глобулину

Г. кератину

Д. коллагену

9. В кислой среде находится изоэлектрическая точка пептида:

А. глу-мет-асп-фен-цис

Б. лей-сер-про-гис-тир

В. ала-три-вал-иле-про

Г. тре-иле-лиз-арг-ала

Д. вал-гли-сер-три-цис

В пептиде с изоэлектрической точкой 7,8 произошла замена аминокислоты гистидин на аминокислоту триптофан. В результате изменения структуры пептида

А. его растворимость в воде увеличилась

Б. молекулярная масса пептида увеличилась

В. суммарный электрический заряд молекулы увеличился

Г. изоэлектрическая точка сместилась в щелочную сторону

Д. гидрофобные свойства уменьшились

11. В электрическом поле при pH 7.0 к катоду движется пептид:

А. иле-арг-про-сер-глу

Б. асп-ала-три-глу-цис

В. фен-асп-мет-тир-лиз

Г. арг-гис-тре-сер-лиз

Д. цис-про-вал-лей-три

При проведении электрофореза в условиях, где рН буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний

А. остаётся на линии старта

Б. движется к аноду

В. движется к катоду

Г. подвергается гидролизу

Д. денатурирует

Смесь пептидов разделяли методом ионообменной хроматографии на анионообменнике. При элюции в первой фракции будет содержаться пептид, обладающий

А. наибольшим отрицательным зарядом

Б. наименьшей гидрофильностью

В. наибольшим положительным зарядом

Г. наименьшим размером молекулы

Д. наибольшей гидрофобностью

Смесь пептидов разделяли методом ионообменной хроматографии на катионообменнике. При элюции в первой фракции будет содержаться пептид, обладающий

А. наибольшим отрицательным зарядом

Б. наименьшей гидрофобностью

В. наибольшим положительным зарядом

Г. наименьшим размером молекулы

Д. наибольшей гидрофильностью

Смесь пептидов разделяли методом обращенно-фазовой хроматографии на силикагеле с ковалентно связанными углеводородами. При элюции в первой фракции будет содержаться пептид

А. наиболее гидрофобный

Б. наиболее гидрофильный

В. с наибольшей молекулярной массой

Г. с наименьшим электрическим зарядом

Д. с наименьшим размером молекулы

На рисунке схематично изображено строение активного центра белка. С наибольшей вероятностью с активным центром будет взаимодействовать лиганд

17. Альбумин в организме выполняет функцию:

А. каталитическую

Б. рецепторную

В. структурную

Г. транспортную

Д. сократительную

В молекуле фосфопротеина фосфат соединяется сложноэфирной связью с радикалом аминокислоты

А. глицин

Б. метионин

В. серин

Г. триптофан

Д. цистеин

Атом железа простетической группы гемоглобина присоединяется координационными связями к радикалу аминокислоты

А. аланин

Б. глицин

В. триптофан

Г. гистидин

Д. тирозин

Пиррольные кольца простетической группы гемоглобина взаимодействуют с белковой частью молекулы при помощи

А. пептидных связей

Б. ионных связей

В. сложноэфирных связей

Г. гидрофобных взаимодействий

Д. гликозидных связей

56.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Альбумины	А. осаждаются при 50%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4
2. Гистоны	Б. осаждаются при 100%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4
	В. белки с изоэлектрической точкой 9,5-12,0
	Г. хорошо растворяются в 60-70%-ном этаноле
	Д. обладают молекулярной массой свыше 100 000 Да

57.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Альбумины	А. белки с изоэлектрической точкой 9,5-12,0
2. Глобулины	Б. являются белковым компонентом нуклеопротеинов
	В. хорошо растворимы в дистиллированной воде
	Г. относятся к фибриллярным белкам
	Д. слабокислые или нейтральные белки

58.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Альбумины	А. участвуют в стабилизации структуры ДНК
2. Глобулины	Б. неспецифическая система транспорта веществ в крови
	В. способны к специфическому связыванию веществ в крови
	Г. белковый компонент нуклеопротеинов
	Д. относятся к фибриллярным белкам

59.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Гемоглобин	А. выполняет функцию депо железа в организме
2. Миоглобин	Б. содержит одну полипептидную цепь
	В. обладает аллостерическими свойствами
	Г. железопротеин плазмы крови
	Д. выполняет сократительную функцию

60.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Гистоны	А. богаты лизином и аргинином
2. Глобулины	Б. неспецифическая система транспорта веществ в крови
В. обладают молекулярной массой свыше 100 000 Да
	Г. хорошо растворимы в 60-70%-ном этаноле
	Д. относятся к фибриллярным белкам

61.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Глобулины	А. содержат много остатков пролина и глицина
Б. хорошо растворимы в 60-70% этаноле
2. Гистоны	В. белковый компонент нуклеопротеинов
	Г. осаждаются при 50%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4
	Д. относятся к фибриллярным белкам

62.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Каталаза	А. белок, участвующий в регуляции углеводного обмена
2. Инсулин	Б. содержит гем в качестве простетической группы
	В. фибриллярный белок, компонент соединительной ткани
	Г. железопротеин плазмы крови
	Д. содержит фосфат, соединенный с остатком серина

63.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Коллаген	А. содержит фосфат, соединенный сложноэфирной связью с остатком серина
2. Казеиноген	Б. железопротеин плазмы крови
В. фибриллярный белок, компонент соединительной ткани
	Г. выполняет сократительную функцию
	Д. содержит гем в качестве простетической группы

64.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Коллаген	А. содержит фосфат, соединенный с остатком серина
2. Кератин	Б. белок, участвующий в регуляции углеводного обмена
	В. содержит большое количество остатков цистеина
	Г. связывая воду, набухает, но не растворяется
	Д. содержит гем в качестве простетической группы

65.

БЕЛКИ:	СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ:
1. Ферритин	А. выполняет сократительную функцию
2. Трансферрин	Б. железопротеин плазмы крови
В. содержит фосфат, соединенный с остатком серина
	Г. выполняет функцию депо железа в организме
	Д. содержит гем в качестве простетической группы

66.

МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Репликация ДНК	А. Продукт идентичен матрице
2. Транскрипция	Б. Направление роста цепи – от 3’ к 5’-концу
	В. Синтез происходит на рибосомах
	Г. Матрицей является фрагмент ДНК
	Д. Основной фермент – РНК-зависимая ДНК-полимераза

67.

МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Репликация ДНК	А. матрица – фрагмент одной цепи ДНК
2. Транскрипция	Б. происходит на рибосомах
	В. праймаза осуществляет синтез затравки
	Г. фермент – аминоацил-тРНК-синтетаза
	Д. субстратами являются нуклеозидмонофосфаты

68.

МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Репликация ДНК	А. осуществляется по полуконсервативному механизму
2. Трансляция	Б. матрицей является фрагмент молекулы ДНК
	В. источник энергии – ГТФ
	Г. продуктом является мРНК
	Д. включает удаление интронов и соединение экзонов

69.

МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Транскрипция	А. продукт идентичен матрице
2. Трансляция	Б. субстратами являются аминоацил-тРНК
	В. направление роста цепи – от С-конца к N-концу
	Г. происходит в клеточном ядре
	Д. промежуточный продукт синтеза – фрагменты Оказаки

70.

СТАДИИ ТРАНСЛЯЦИИ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Инициация	А. Белковые факторы терминации
2. Элонгация	Б. Источник энергии – АТФ
	В. Кодоны мРНК – УАА, УГА, УАГ
	Г. Присоединение метионил-тРНК к пептидильному центру рибосомы
	Д. Белковые факторы EF-1и EF-2

71.

СТАДИИ ТРАНСЛЯЦИИ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Инициация	А. Фермент – пептидилтрансфераза
2. Терминация	Б. Источник энергии – АТФ
	В. Кодоны мРНК – УАА, УГА, УАГ
	Г. Белковые факторы EF-1 и EF-2
	Д. Кодоны мРНК – АУГ или ГУГ

72.

СТАДИИ ТРАНСЛЯЦИИ:	ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА:
1. Элонгация	А. появление в аминоацильном центре кодона УГА
2. Терминация	Б. частичный протеолиз полипептидной цепи
	В. присоединение простетической группы
	Г. фермент – аминоацил-тРНК-синтетаза
	Д. присоединение аминоацил-тРНК к аминоацильному центру

73.

СВОЙСТВА ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА:	ХАРАКТЕРИСТИКА СВОЙСТВ:
1. Вырожденный	А. отсутствие вставок между кодонами
2. Универсальный	Б. каждой аминокислоте соответствует триплет нуклеотидов
	В. смысл кодонов одинаков для всех живых организмов
	Г. одну аминокислоту может кодировать несколько триплетов
	Д. каждому кодону соответствует только одна аминокислота

74.

СВОЙСТВА ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА:	ХАРАКТЕРИСТИКА СВОЙСТВ:
1. Непрерывный	А. отсутствие вставок между кодонами
2. Неперекрывающийся	Б. один и тот же нуклеотид не может принадлежать двум соседним кодонам
	В. одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов
	Г. смысл кодонов одинаков для всех живых организмов
	Д. каждой аминокислоте соответствует только один кодон

75.

СВОЙСТВА ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА:	ХАРАКТЕРИСТИКА СВОЙСТВ:
1. Триплетный	А. одну аминокислоту могут кодировать несколько кодонов
2. Универсальный	Б. смысл кодонов одинаков для всех живых организмов
	В. один и тот же нуклеотид не может принадлежать двум соседним кодонам
	Г. аминокислоте соответствует триплет нуклеотидов
	Д. отсутствие вставок между кодонами

 

Вторичная структура белка стабилизируется преимущественно

А. пептидными связями

Б. дисульфидными связями

В. водородными связями

Г. ионными связями

Д. гидрофобными взаимодействиями