Процесс необратимого осаждения белков. Денатурация, обратимость процесса. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Процесс необратимого осаждения белков. Денатурация, обратимость процесса.



Необратимое осаждение белков.

Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.

(При действии солей тяжелых металлов происходит денатурация белковой молекулы. Осаждение денатурированного белка происходит из-за адсорбции частиц металла на поверхности белковой частицы. Свойства белков осаждаться солями тяжелых металлов используется в медицинской практике. Белки (в составе молока, яйца) применяют в качестве противоядия при отравлении солями тяжелых металлов. Белок ограничивает всасывание ионов металла, образуя с ними нерастворимые комплексы.)

Денатурация белков (лат. denaturatusлишенный природных свойств; от de- — приставка, означающая отделение, удаление + natura — природа, естество) — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.(При нагревании двухцепочечных молекул ДНК до темп-ры ок. 100°С водородные связи между основаниями разрываются, и комплементарные цепи расходятся — ДНК денатурирует. Однако при медленном охлаждении комплементарные цепи могут вновь соединяться в регулярную двойную спираль. Эта способность ДНК к Р. используется для получения искусств, гибридных молекул ДНК (т. н. молекулярная гибридизация)

Нативная структура белка и ее разрушения. Признаки денатурации.

Функционально активную конформацию белка называют "нативная структура".

Денатурация белков - это разрушение их нативной конформации, вызванное разрывом слабых связей, стабилизирующих пространственные структуры, при действии денатурирующих агентов. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка.

Признаки денатурации:
1.Уникальная трехмерная структура каждого белка разрушается, и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию, т. е. отличную от других таких же молекул.
2. Радикалы аминокислот, формирующие активный центр белка, оказываются пространственно удаленными друг от друга, т. е. разрушается специфический центр связывания белка с лигандом.
3. Гидрофобные радикалы, обычно находящиеся в гидрофобном ядре глобулярных белков, при денатурации оказываются на поверхности молекулы, тем самым создаются условия для агрегации белков. Агрегаты белков выпадают в осадок.
4. При денатурации белков не происходит разрушения их первичной структуры. Вспомните условия, в которых происходит гидролиз пептидных связей.

Осаждение белков солями тяжелых металлов, механизм, особенности, значение для клиники.

При действии солей тяжелых металлов происходит денатурация белковой молекулы. Осаждение денатурированного белка происходит из-за адсорбции частиц металла (свинца, меди, ртути, серебра и других) на поверхности белковой частицы.

Особенности: Однако при избытке некоторых солей наблюдается растворение первоначально образовавшегося осадка. Это связано с накоплением ионов металла на поверхности денатурированного белка и появлением положительного заряда на белковой молекуле.

В клинике: свойства белков осаждаться солями тяжелых металлов используется в медицинской практике. Белки (в составе молока, яйца) применяют в качестве противоядия при отравлении солями тяжелых металлов. Белок ограничивает всасывание ионов металла, образуя с ними нерастворимые комплексы.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 3261; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.135.219.166 (0.005 с.)