Судьба безазотистого остатка аминокислот

 

В ходе катаболизма аминокислоты превраща­ются в кетокислоты (безазотистые остатки). Большая часть аминокислот превращается в пируват или непосредственно (серин, аланин), либо более сложным путем – сначала превращаются в один из метаболитов ЦТК, который затем в реакциях цикла Кребса превращается в оксалоацетет, из которого затем синтезируется фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируватки­назы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превра­щается в ацетил-КоА, который сгорает в ЦТК до СО₂ и воды с выделением энергии. Такой путь преимущественно проходят аминокислоты пищи.

Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК и в конеч­ном итоге образуют оксалоацетат, могут использоваться в процессе глюконеогенеза для синтеза глюкозы. Такие аминокислоты называют гликогенными (их 14).

Некоторые аминокислоты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (кетоновое тело) или ацетил-КоА и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. Такие аминокислоты называют кетогенными (их две: лейцин и лизин).

Ряд аминокислот используется и для синтеза глюкозы, и для синтеза кетоновых тел. Такие аминокислоты называют смешанными, или глико-кетогенными. Их 4: фенилаланин, тирозин, триптофан, изолейцин.

 

ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

 

Кроме общих путей об­мена, характерных для большинства аминокислот (например, дезаминирование), существуют и специфические пути превращения многих аминокислот, что определеятся особенностями их радикалов.

Обмен метионина. Метионин в своей активной форме – S-аденозилметионин (SАМ), которая образуется при участии АТФ, содержит подвижную метильную группу, которая используется для различных реакций метилирования, катализируемых метилтрансферазами. Метильная группа SАМ может быть использована:

1. для синтеза холина из этаноламина;

2. для синтеза креатина – азотистого вещества мышц;

3. для синтеза адреналина из норадреналина;

4. для инактивации катехоламинов;

5. для метилирования азотистых оснований в ДНК;

6. для метаболизма ксенобиотиков, включая лекарственные препараты;

7. синтез мелатонина в эпифизе (гормона темноты).

Обмен фенилаланина и тирозина (рис.17).

 

Рис. 17. Обмен фенилаланина и тирозина

 

Основное количество фенилаланина (около 80%) превращается в тирозин в результате его гидроксилирования при участии фенилаланингидроксилазы. Реак­ция протекает с участием НАДФН. Остальная часть фенилаланина подвергается переаминирова­нию и превращается в фенилпируват. При отсутствии фенилаланингидроксилазы образование фе­нилпирувата становится основным путем катаболизма фенилаланина. Дефект фенилаланингид­роксилазы приводит к развитию фенилкетонурии (ФКУ). При этом высокие концентрации фенил­пирувата токсически действуют на клетки мозга и нарушают умственное развитие (олигофрения), физическое развитие, может развиться судорожный синдром. Прогрессирующее нарушение ум­ственного развития у детей, больных ФКУ, можно предотвратить диетой – полным отсутствием фенилаланина. При раннем начале такого лечения повреждение мозга снижается или предотвращается. На такой диете ребенок должен находиться до 7-10 лет.

Обмен тирозина значительно сложнее, чем фенилаланина. В печени происходит катаболизм тирозина, завершающийся образованием фумарата и ацетоацетата. Этот путь катаболизма вклю­чает в себя несколько стадий:

а) переаминирование тирозина с образованием п-гидроксифенилпирувата

б) превращение последнего в гомогентизиновую кислоту

в) расщепление гомогентизиновой кислоты при участии диоксигеназы с образованием в конечном итоге фумарата и ацетоацетата.

При отсутствии диоксигеназы гомогентизиновой кислоты развивается алкаптонурия («черная моча»). Для этого заболевания характерно выделение с мочой большого количества гомогентизиновой кислоты, которая, окисляясь кислородом воздуха, превращается в черный пигмент алкаптон. Этот пигмент откладывается также в хрящевой ткани (пигментация мочек ушей, носа), в суставах, что приводит к артриту.

В пигментных клетках (меланоцитах) из тирозина синтезируется пигмент меланин, который окрашивает волосы, кожу, радужную оболочку. Первую реакцию превращения тирозина в мела­нин с образованием ДОФА катализирует тирозиназа. Врожденный дефект этого фермента приво­дит к альбинизму. При этом заболевании отсутствует пигментация кожи и волос, у больных может быть снижена острота зрения.

В щитовидной железе тирозин необходим для синтеза йодтиронинов, в мозговом веществе надпочечников, в катехоламинэргических нейронах из тирозина синтезируются катехоламины.

 

 

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

Выбрать один правильный ответ

 

1. ПО СВОЕЙ ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ФЕРМЕНТЫ ЯВЛЯЮТСЯ

1) белками

2) липидами

3) углеводами

4) нуклеиновыми кислотами

2. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) работают при температуре 80 градусов

2) обладают специфичностью

3) их активность не может регулироваться

4) активны при давлении в 4 атм.

3. ПРЕВРАЩЕНИЕ СУБСТРАТА В ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ПРОИСХОДИТ В

1) в активном центре фермента

2) в аллостерическом центре

3) оба варианта правильные

4. КОФЕРМЕНТ НАД⁺ ПЕРЕНОСИТ

1) аминогруппу

2) одноуглеродные фрагменты

3) присоединяет СО₂

4)атомы водорода

5. В СОСТАВ КОФЕРМЕНТА ФАД ВХОДИТ ВИТАМИН

1) В₁

2) С

3) Е

4) В₂

6. КАКОЕ ИЗ УТВЕРЖДЕНИЙ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ

1) субстрат и ингибитор имеют структурное сходство

2) субстрат и ингибитор не имеют структурного сходства

3) ингибитор присоединяется к аллостерическому центру

4) активность фермента не может быть восстановлена

7. АКТИВНОСТЬ НЕФУНКЦИОНАЛЬНЫХ (ТКАНЕВЫХ) ФЕРМЕНТОВ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ МОЖЕТ БЫТЬ УВЕЛИЧЕНА

1) при любых патологических процессах в органе

2) при некрозе

3) при снижении скорости кровотока

4) все варианты правильные

8. ДЛЯ СЕРДЕЧНОЙ МЫШЦЫ ТКАНЕСПЕЦИФИЧЕСКИМИ ФЕРМЕНТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) липаза

2) ЛДГ₁

3) амилаза

4) ЛДГ₅

9. КАКОЙ ВИТАМИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ ПОЛНОЦЕННОГО КОЛЛАГЕНА ИЗ ПРОКОЛЛАГЕНА

1) С

2) РР

3) В₆

4) А

10. ПРИ ГЕПАТИТЕ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ БУДЕТ УВЕЛИЧЕНА АКТИВНОСТЬ

1)амилазы

2) аланинаминотрансферазы

3) креатинккиназы

4) липазы

11. ПРИ ДЕФИЦИТЕ КАКОГО ВИТАМИНА НАРУШАЕТСЯ ПРОЦЕСС СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ

1) Е

2) К

2) С

4) РР

12. ФЕРМЕНТЫ КЛАССА ТРАНСФЕРАЗ УЧАСТВУЮТ

1) в переносе функциональных групп с одной молекулы на другую

2) в окислительно-восстановительных реакциях

3) в расщеплении связей при участии воды

4) в реакциях синтеза за счет энергии АТФ

13. НА ПЕРВОМ ЭТАПЕ КАТАБОЛИЗМА ПРОИСХОДИТ

1) превращение полимеров в мономеры

2) превращение мономеров в полимеры

3) гликолиз

4) β-окисление жирных кислот

14. НА КАКОМ ЭТАПЕ КАТАБОЛИЗМА ОСВОБОЖДАЕТСЯ НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО ЭНЕРГИИ

1) на первом

2) на втором

3)на третьем

15. ГЛАВНЫМ ПОСТАВЩИКОМ АТОМОВ ВОДОРОДА ДЛЯ ДЦ СЛУЖИТ

1) гликолиз

2) β-окисление

3) цикл Кребса

4) окисление глицерина

16. ПОТОК ПРОТОНОВ И ЭЛЕКТРОНОВ В ДЦ РАСХОДИТСЯ НА УРОВНЕ

1) ФМН

2) цитохрома с

3) цитохрома в

4) убихинона (Q)

17. В ДЦ ЭНЕРГИЯ ВЫДЕЛЯЕТСЯ В ВИДЕ

1) только тепла

2) только АТФ

3) тепла и АТФ

18. ПОСЛЕДСТВИЯМИ РАЗОБЩЕНИЯ ЯВЛЯЮТСЯ

1) снижение теплопродукции

2) увеличение работоспособности

3) увеличение теплопродукции

4) снижение температуры тела

19. В РОЛИ РАЗОБЩИТЕЛЕЙ В ДЦ МОГУТ ВЫСТУПАТЬ

1) АТФ

2) жирные кислоты бурого жира

3) инсулин

4) глюкоза

20. АЭРОБНЫМИ ТКАНЯМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) тонкий кишечник

2) ткани конечности

3) эритроциты

4) периферические нервы

21. ПРООКСИДАНТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) витамин С

2) витамин Е

3) большие дозы витамина А

4) малые дозы витамина А

22. УВЕЛИЧИВАЮТ ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА

1) прооксиданты

2) разобщители ДЦ

3) антиоксиданты

4) ингибиторы ДЦ

23. АНТИОКСИДАНТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) большие дозы витамина А

2) витамин С

3) витамин Д

4) излучения

24. В ПЕРЕВАРИВАНИИ КРАХМАЛА УЧАСТВУЕТ ФЕРМЕНТ

1) амилаза

2) сахараза

3) лактаза

4) липаза

25. ИЗБЫТОК В РАЦИОНЕ САХАРОЗЫ МОЖЕТ УВЕЛИЧИТЬ РИСК

1) аллергических реакций

2) аутоиммунных заболеваний

3) ожирения

4) рака прямой кишки

26. БИОСИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА УСИЛИВАЮТ ГОРМОНЫ

1) инсулин

2) глюкагон

3) катехоламины

4) глюкокортикостероиды

27. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ АНАЭРОБНОГО ГЛИКОЛИЗА ЯВЛЯЕТСЯ

1) СО₂ и Н₂О

2) пируват

3) лактат

4) цитрат

28. НЕДОСТАТКОМ ГЛИКОЛИЗА ЯВЛЯЕТСЯ

1) малый энергетический выход

2) быстрота включения

3) единственный источник энергии для эритроцита

4) накопление пирувата

29. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ ПРОТЕКАЕТ В

1) мышцах

2) головном мозге

3) эритроцитах

4) печени

 

30. В ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗЕ ГЛЮКОЗА МОЖЕТ ОБРАЗОВАТЬСЯ ИЗ

1) пирувата

2) жирных кислот

3) холестерина

4) желчных кислот

31. ПРОДУКТАМИ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) НАДФН

2) гликоген

3) пируват

4) лактат

32. ПРИЧИНАМИ ГИПЕРГЛИКЕМИЙ МОГУТ БЫТЬ

1) сахарный диабет

2) патология печени

б) усиленная утилизация глюкозы

4) избыток инсулина

33. ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКМИ ГОРМОНАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) глюкагон

2) катехоламины

3) глюкокортикостероиды

4) инсулин

34. ЗА СЧЕТ ЧЕГО БУДЕТ ПОДДЕРЖИВАТЬСЯ УРОВЕНЬ ГЛЮКОЗЫ КРОВИ ПОСЛЕ 48-ЧАСОВОГО ГОЛОДАНИЯ

1) гликогена печени

2) гликогена мышц

3) глюконеогенеза

4) пентозофосфатного пути

35. КОНЕЧНЫМИ ПРОДУКТАМИ АЭРОБНОГО РАСПАДА ГЛЮКОЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ

1)СО₂ и Н₂О

2) пируват

3) лактат

4) цитрат

36. ИЗБЫТОК ЖИВОТНЫХ ЖИРОВ В РАЦИОНЕ МОЖЕТ БЫТЬ ФАКТОРОМ РИСКА

1) атеросклероза

2) сахарного диабета

3) почечной недостаточности

4) кариеса

37. В ПЕРЕВАРИВАНИИ ЖИРОВ УЧАСТВУЕТ ФЕРМЕНТ

1) амилаза

2) липаза

3) мальтаза

4) пепсин

38. ПРИЧИНАМИ НАРУШЕНИЯ ПЕРЕВАРИВАНИЯ И ВСАСЫВАНИЯ ЖИРОВ В КИШЕЧНИКЕ ЯВЛЯЮТСЯ

1) дефицит амилазы

2) дефицит холестерина

3) дефицит пищевых волокон

4) дефицит желчных кислот

39. БУРЫЙ ЖИР ЛОКАЛИЗОВАН

1) в подкожной жировой клетчатке

2) вокруг внутренних органов

3) в сальнике

4) вдоль позвоночника

40. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЮТСЯ ОСНОВНЫМ ИСТОЧНИКОМ ЭНЕРГИИ ДЛЯ

1) сердца

2) головного мозга

3) печени

4) почек

41. СИНТЕЗ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ ПРОИСХОДИТ В

1) мышцах

2) печени

3) головном мозге

4) жировой ткани

42. ПРИЧИНАМИ КЕТОЗОВ МОГУТ ЯВЛЯТЬСЯ

1) голодание

2) избыток инсулина

3) ожирение

4) снижение массы тела

43. ХОЛЕСТЕРИН НЕ СОДЕРЖИТСЯ В

1) сливочном масле

2) растительном масле

3) яйцах

4) рыбе

44. АНТИАТЕРОГЕННЫМИ ЛИПОПРОТЕИДАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) хиломикроны

2) ЛПНП

3) ЛПОНП

4) ЛПВП

45. ХОЛЕСТЕРИН В ПЛАЗЕ КРОВИ У ВЗРОСЛЫХ В НОРМЕ НЕ ДОЛЖЕН ПРЕВЫШАТЬ

1) 3,3 ммоль/л

2) 5,2 ммоль/л

3) 6,2 ммоль/л

4) 7,0 ммоль/л

46. ФАКТОРАМИ РИСКА АТЕРОСКЛЕРОЗА МОГУТ ЯВЛЯТЬСЯ

1) эстрогены

2) эмоциональная уравновешенность

3) курение

4) инсулин

47. ИЗБЫТОК БЕЛКА В РАЦИОНЕ МОЖЕТ ПРИВЕСТИ К

1) ожирению

2) сахарному диабету

3) большой нагрузке на печень и почки

4) атеросклерозу

48. СТИМУЛИРУЮТ СЕКРЕЦИЮ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ

а) инсулин

в) простагландины J_2, Е₂

б) глюкагон

г) гастрин

49. ЭНДОПЕПТИДАЗАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

1) пепсин

2) аминопептидаза

3) карбоксипептидаза

4) все ответы правильные

50. ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, ОБРАЗОВАННЫЕ ОСНОВНЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ, РАСЩЕПЛЯЕТ

1) пепсин

2) аминопептидаза

3) трипсин

4) карбоксипептидаза

51. НАИБОЛЬШАЯ АКТИВНОСТЬ АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ

1) сердца

2) скелетных мышц

3) почек

4) печени

52. ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ ПОДВЕРГАЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА

1) аланин

2)аспартат

3) фенилаланин

4) глутамат

53. ПРИ АЛКАПТОНУРИИ С МОЧОЙ ВЫДЕЛЯЕТСЯ

1) пигмент черного цвета

2) белок

3) глюкоза

4) кетоновые тела

54. СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ ПРОИСХОДИТ В

1) печени

2) всех тканях

3) почках

4) все ответы правильные

55. СН₃-ГРУППА АКТИВНОЙ ФОРМЫ МЕТИОНИНА (SАМ) МОЖЕТ БЫТЬ ИСПОЛЬЗОВАНА ДЛЯ

1) синтеза аланина

2) синтеза пуринов

3) синтеза адреналина

4) синтеза пиримидинов

56. ОСНОВНОЙ ТРАНСПОРТНОЙ ФОРМОЙ АММИАКА В КРОВИ СЛУЖИТ

1) глутамин

2) креатин

3) лизин

4) аргинин

 

 

ЭТАЛОНЫ ОТВЕТОВ К ТЕСТОВЫМ ЗАДАНИЯМ

1 – 1	2 –2	3 – 1	4 – 4	5 – 4	6– 1	7 –2	8 –2
9 –1	10 –2	11 –2	12 –1	13 – 1	14 –3	15 –3	16 –4
17 – 3	18 – 3	19 –2	20 –1	21 – 3	22 –1	23 –2	24 –1
25 –3	26 –1	27 –3	28 – 1	29 –4	30 –1	32 –1	32 –1
33 –4	34 –3	35 –1	36 –1	37 – 2	38 –4	39 –4	40 –1
41 –2	42 – 1	43 –2	44 –4	45 –2	46 -3	47 –3	48 –4
49 –1	50 –3	51–1	52 –4	53 –1	54 –1	55 –3	56 –1

 

 

РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА

Основная литература

1. Биохимия: учебник / Т. Л. Алейникова, Л. В. Авдеева, Л. Е. Андрианова [и др.]: под ред. Е.С. Северина – М.:, ГЭОТАР – Медиа. 2009. – 768 с.

2. Зубаиров Д.М. Биохимия. Тестовые вопросы: учеб.пособие / Д. М. Зубаиров. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. – 285 с.

3. Комов В. П.Биохимия: учебник / В. П. Комов. –- М.: Дрофа, 2006. – 638 с.

 

Дополнительная литература

 

1. КамышниковВ.С. Методы клинических лабораторных исследований /В. С. Камышников. – М.: МЕДпресс-информ, 2009.–- 752 с.

2. Кишкун А.А. Руководство по лабораторным методам диагностики / А.А. Кишкун.– М: ГЭОТАР-Медиа, 2007. – 800 с.

3. Коничев А. С., Биохимия и молекулярная биология: словарь терминов / А. С, Коничев, Г. А. Севостьянова. – М.: Дрофа, 2008. – 359 с.

4. Никулин Б. А. Пособие по клинической биохимии: учеб. пособие / Б. А. Никулин. –- М.: ГЭОТАР-Медиа, 2007. – 256 с.

5. Северин Е. С. Биохимия с упражнениями и задачами: учебник / Е. С. Северин.–- М.: ГЭОТАР-Медиа, 2010. - 384 с. + (CD-ROM)

6. Фаллер Д. М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки: рук-во для врачей / Д. М. Фаллер, Д. Шилдс.–- М.: БИНОМ-Пресс, 2006. – 256 с

7. Хиггинс К. Расшифровка клинических лабораторных анализов / К. Хиггенс.–- М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2010. – 456 с.

 

 

 

 

Учебное издание

 

Егорова Ирина Эдуардовна

Суслова Вера Ильинична

Бахтаирова Вера Ильинична

 

 

БИОХИМИЯ. КРАТКИЙ КУРС

 

Часть 1

 

 

Учебное пособие для студентов

 

 

ж