Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Регуляция действия ферментов, типы, физиол. Значение.
В катализируемой ферментом обратимой химической реакции концентрация компонентов реакции и направление будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой. Изменение количества фермента. На бактериях хорошо изучен феномен индуцированного синтеза ферментов при выращивании их на среде, где единственным источником углерода и энергии служит тот или иной углевод, например глюкоза. Замена в среде глюкозы на лактозу приводит к индуцированному синтезу фермента галактозидазы, расщепляющей лактозу на глюкозу и галактозу. Количество фермента в клетке зависит от наличия продукта реакции, катализируемой данным ферментом, причем продукт реакции вызывает торможение синтеза фермента в результате репрессии (В животных тканях быстрый синтез ферментов наблюдается реже. Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме – в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин под действием других протеиназ. Превращение происходит в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием. Химическая модификация фермента. Некоторые белки при формировании третичной структуры подвергаются постсинтетической химической модификации. Активность ряда ключевых ферментов контролируется путем фосфорилирования и дефосфорилирования, осуществляемого специфическими ферментами. Обычно различают обратимую ковалентную и нековалентную химические модификации ферментов, осуществляемые через ОН-группы серина, реже – тирозина или за счет взаимодействий с молекулой фермента. 27. Аллостерическая регуляция. Аллостерическая регуляция - один из типов регуляции активности фермента. Этот тип регуляции представляет собой эффект, наблюдаемый в тех случаях, когда небольшие молекулы (эффекторы), связываясь с ферментом не в области активного центра, изменяют скорость реакции. Подобная регуляция может быть гомотропной, когда молекула субстрата, взаимодействуя с ферментом, изменяет его сродство к молекулам того же субстрата, и гетеротропной, когда сродство к субстрату изменяется при взаимодействии фермента с молекулой, не похожей на молекулы субстрата. Гомотропные и гетеротропные эффекторы могут быть активаторами или ингибиторами.
Аллостерический активатор, действующий на фермент, описываемый симметричной моделью, будет связываться предпочтительно с R -конформером, стабилизируя это состояние. В результате активатор будет увеличивать начальную концентрацию R -конформеров по сравнению с концентрацией T -конформеров и, следовательно, увеличивать сродство фермента к своему субстрату (положительная кооперативность). Аллостерический ингибитор, наоборот, предпочтительно связывает и стабилизирует фермент, находящийся в T -состоянии, вызывая таким образом уменьшение сродства фермента к своему субстрату (отрицательная кооперативность). В целом роль аллостерических эффекторов заключается в том, чтобы либо расширить (в случае ингибитора), либо сузить (в случае активатора) диапазон концентраций субстрата, в котором фермент способен увеличивать скорость реакции. 28. Четвертичная стр-ра аллостерических ферментов. АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ, контроль за скоростью протекания отдельных метаболич.процессов в организме за счёт изменения активности регуляторных (аллостерических) ферментов. Аллостерич. ферменты обладают четвертичной структурой (состоят из неск. полипептидных пеней) и помимо активного центра имеют обособленные «аллостерические» центры (1-2) на поверхности своих молекул. К этим центрам присоединяются специфич. регуляторы, т. е. эффекторы, изменяющие активность фермента.и всего метаболич. процесса в целом. В качестве эффекторов частовыступают нуклеотиды, аминокислоты и др. Алостеричекая регуляция осуществляется в осн. по принципу обратной связи, когда конечный продукт биосинтетич. цепи подавляет действие фермента, катализирующегоначальную стадию всего процесса (т. н. ретроингибированне). В катаболич. путях, обеспечивающих клетку энергией, активность первого фермента контролируется соединениями, которые показывают уровень эпергетич. состояния клетки в каждый данный момент, напр. фосфатами и адениловыми нуклеотидами.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 492; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.224.0.25 (0.004 с.) |