Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Определение ферментов поджелудочной железы
Поджелудочная железа выделяет 3 вида ферментов: для переваривания белков (трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза), жиров (липаза, холинэстераза) и углеводов (амилаза). Клиническое значение в диагностике заболеваний поджелудочной железы имеет определение уровня амилазы, липазы и трипсина в сыворотке крови и моче. Повышение содержания ферментов в крови и моче возможно при затруднении оттока (обструкция протоков поджелудочной железы), а также некрозе клеток (острый панкреатит). Для изучения функциональной способности поджелудочной железы используют тесты стимуляции секретином и холецистокинином с определением активности ферментов в дуоденальном содержимом. Амилаза. Из нескольких способов качественного и количественного определения амилазы чаще других применяют амилокластический метод Смита-Роу, основанный на расщеплении крахмала с образованием конечных продуктов, не дающих цветной реакции с йодом. Об активности амилазы судят по уменьшению интенсивности окраски после термостатирования в течение получаса. Нормальные величины для сыворотки крови – 48-105 МЕ, для мочи – 0-400 МЕ. В сыворотке крови при остром панкреатите активность фермента повышается в 2-20 раз у 80-90% больных, при обострении хронического панкреатита – в 2-5 раз у 35-40% больных. В моче при остром панкреатите активность амилазы повышается в 2-15 раз у 90% больных, при обострении хронического панкреатита 2-3-кратное повышение выявляют у 40-55% пациентов. Увеличение активности фермента определяют также при острых заболеваниях брюшной полости (острой кишечной непроходимости, тромбозе мезентериальных сосудов, расслаивающей аневризме аорты), легких, внутренних половых органов у женщин, предстательной железы, слюнных желез. Липаза. Известны методы, основанные на определении освободившихся под действием фермента жирных кислот. В настоящее время чаще других используют унифицированный метод с оливковым маслом в качестве субстрата для реакции расщепления; результаты оценивают спектрофотометрически по изменению прозрачности суспензии под действием липазы по сравнению с контрольным исследованием (сыворотка с известной активностью липазы). Нормальными величинами содержания липазы в крови являются 0-28 мкмоль/(мин.л), однако нормальные величины следует проверять для каждой лаборатории.
Диагностически значимые изменения – повышение активности фермента в 5-10 раз. Для диагностики острого панкреатита фермент можно определять по экспресс-методике. При хроническом панкреатите существенного повышения активности фермента не наблюдается. Гиперлипаземию отмечают также при опухолях легких, перитоните, перфорации желудка или кишечника. Трипсин. Количественное определение основано на расщеплении трипсином пептидного неокрашенного субстрата с образованием окрашенного. В настоящее время чаще применяют метод Эрлангера в модификации Шатерникова, где за единицу активности фермента принята такая активность, при которой происходит расщепление 1 мкмоля субстрата за 1 мин. Нормальная величина – 0-3 МЕ. Биохимические методы не позволяют определить часть фермента, блокированную протеазами сыворотки крови. В настоящее время наиболее распространены радиоиммунологические методы, позволяющие определить количество трипсина как вещества белковой природы. Уровень трипсина повышается при остром панкреатите в первые 3 дня заболевания в 1,5-2 раза, при тяжелом течении, панкреонекрозе активность фермента может достигать 20-30 МЕ, при хроническом панкреатите она не меняется или снижается количество активного трипсина в 2-8 раз в зависимости от степени внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-12-30; просмотров: 289; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.137.185.180 (0.005 с.) |