Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Глутаматдегидрогеназа занимает центральное место в обмене азота в клетке.Стр 1 из 2Следующая ⇒
Глутаматдегидрогеназа занимает центральное место в обмене азота в клетке. Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы a- кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием a- кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины. Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н+, а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование a-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот. Образование цитруллина – первая реакция орнитинового цикла. Цитруллин подобно орнитину - основная аминокислота, которая не кодируется генетически.
Орнитиновый цикл синтеза мочевины
Образование цитруллина происходит благодаря использованию высокоэнергетического фосфата карбамоилфосфата и катализируется орнитин-карбамоил трансферазой (ОКТ). Продукт реакции цитруллин транспортируется в цитозоль, где завершается образование мочевины. Для синтеза аргининосукцината необходима АТФ Аминогруппа аспарагиновой кислоты - источник второго атома азота в молекуле мочевины. Конденсация аспарагиновой кислоты с цитруллином катализируется аргининосукцинат синтетазой (AС) и сопровождается гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата (ФФн). Так как пирофосфатазы быстро гидролизуют пирофосфат до 2 остатков фосфата, реакция сдвигается в направлении синтеза аргининосукцината.
Аргигин синтезируется при распаде аргининосукцината Реакция распада аргининосукцината катализируется аргининосукцинат лиазой (АЛ) и образующийся аргинин являетсянепосредственным предшественником мочевины. Фумаровая кислота, продукт этой реакции, позволяет связать этот процесс с другими путями, включая цикл Кребса, глюконеогенез и синтез заменимых аминокислот. Распад аргинина обеспечивает образование мочевины и регенерирует орнитин Гидролиз гуанидиновой группы аргинина катализируется ферментом аргиназой. Этот фермент в незначительных количествах обнаружен и в других органах (почки, мозг и др.), но наиболее активен в печени. Мочевина путем диффузии по градиенту концентрациии поступает в кровь и транспортируется к почкам, где фильтруется и выделяется. Около 25% ее поступает в кишечник, где она становится субстратом для уреазы. Другой продукт реакции о рнитин переносится вновь митохондрии и участвует в следующем туре цикла синтеза мочевины. Суммарная реакция синтеза мочевины Аспарагиновая кислота + NH3 + CO2 + 3АТФ 3 H2O + мочевина + фумарат + 2АДФ + АМФ + 2Фн + пирофосфат Между циклом мочевинообразования и циклом трикарбоновых кислот устанавливается тесная связь на уровне субстратов (см рис.). Один атом азота азот доставляется ионом аммония, а другой - аспарагиновой кислотой. Глутаминовая кислота - непосредственный предшественник и аммиака, и аспартата. Глутаматдегидрогеназа занимает центральное место в обмене азота в клетке. Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы a- кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием a- кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.
Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н+, а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование a-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-16; просмотров: 188; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.118.12.101 (0.007 с.) |