Определение патологических компонентов мочи


Задание 1.Провести качественные реакции на белок в моче.

Ход работы. А) Проба кипячением: заранее проверяют мочу по лакмусу. Если моча имеет кислую реакцию, то её (2-3 мл) сразу кипятят в пробирке; если моча имеет щелочную реакцию, то её сначала подкисляют по лакмусу, прибавляя по каплям 1% раствор уксусной кислоты. В присутствии белка при кипячении образуется помутнение или осадок коагулированных белков, который не растворяется при повторном кипячении после добавления к жидкости 3-5 капель 10% уксусной кислоты. Б) Осаждение белка концентрированной нитратной кислотой (проба Геллера): в пробирку наливают около 1 мл концентрированной нитратной кислоты и осторожно из пипетки по стенке пробирки наливают мочу. В присутствии белка на границе жидкостей образуется белый аморфный слой или помутнение, так называемое белковое кольцо. При отсутствии белка в моче на границе двух жидкостей появляется цветное прозрачное кольцо, обусловленное изменением пигментов мочи под влиянием нитратной кислоты. В) Осаждение белка сульфосалициловой кислотой: к 1-2 мл мочи прибавляют 2-3 капли свежеприготовленного 20% раствора сульфосалициловой кислоты. При наличии белка в моче образуется белый осадок или помутнение.

Задание 2. Провести количественное определение белка в моче по методу Брандберга-Стольникова.

Принцип. Метод базируется на экспериментально установленном факте, что появление едва заметного белкового кольца при пробе Геллера имеет место между второй и третьей минутами при концентрации в моче 0,0033% белка, т.е. 0,033 г/л. Последовательно разводя мочу и наслаивая её на нитратную кислоту, достигают такого максимального разведения мочи, при котором появляется кольцо между второй и третьей минутами. Перемножают разведение на 0,033 г/л и получают содержание белка в моче.

Ход работы. Проводят пробу Геллера с нормальной и патологической мочой, для чего вносят в пробирку 20 капель концентрированной нитратной кислоты и осторожно из пипетки наслаивают мочу. Если в моче содержится белок, то через 2-3 мин образуется белое помутнение в виде кольца. Мочу с положительной пробой Геллера используют для количественного определения белка, для чего готовят разведение мочи. В пять пробирок наливают по 2 мл дистиллированной воды. В первую вносят 2 мл мочи, перемешивают и отбирают 2 мл смеси, переносят в другую и т.д. Из последней пробирки 2 мл набранной жидкости отбрасывают. Получают мочу, разбавленную в 2, 4, 8, 16, 32 раза. В другие пять пробирок отмеривают по 2 мл концентрированной нитратной кислоты и осторожно с помощью пипетки наслаивают на кислоту соответствующую пробу разбавленной мочи. Отмечают максимальное разведение мочи, при котором появляется мутное белое кольцо между второй и третьей минутами. Найденное разведение мочи умножают на 0,033 г/л. Например, кольцо денатурированного белка образовалось в четвертой пробирке, где разведение равняется 16. Тогда, содержание белка в опытной моче 0,033х16=0,548 г/л.



Клинико-диагностическое значение. Белок появляется в моче при гломерулонефрите (т.е. воспалении клубочков почек, когда увеличивается их проницаемость), в случае сердечной недостаточности, иногда при беременности.

Задание 3. Определить глюкозу в моче (см. модуль 3, занятие 4 «Методические указания для самостоятельной подготовки студентов медицинских факультетов к практическим занятиям по биологической химии», часть 1).

Клинико-диагностическое значение работы. В моче здорового человека глюкоза содержится в незначительном количестве (не выше 0,4 г/л) и не может быть выявлена обычными химическими реакциями. Значительное выделение глюкозы с мочой наблюдается при нарушении гормональной регуляции углеводного обмена, заболеваниях панкреати-ческой железы и нарушении реабсорбционной способности почек. Почеч-ную глюкозурию наблюдают при введении в организм большого количества алкоголя, наркотиков, адреналина, хлороформа и других веществ.

Задание 4. Провести качественные реакции на ацетоновые тела (см. модуль 3, занятие 9 «Методические указания для самостоятельной подготовки студентов медицинских факультетов к практическим занятиям по биологической химии», часть 1).

Клинико-диагностическое значение. В нормальной моче кетоновые вещества (тела) встречаются в незначительном количестве (не больше 0,01 г/сут) и не выявляются качественными реакциями; эти реакции являются положительными лишь при выведении большого количества кетоновых тел при сахарном диабете, голодании, исключении углеводов из пищи; кетонурия может наблюдаться при заболеваниях, связанных с усиленной затратой углеводов (тиреотоксикоз), кровоизлияниях, черепно-мозговых травмах, инфекционных заболеваниях (скарлатина, грипп, туберкулез, менингит). В раннем детском возрасте острые заболевания пищеварительного тракта (дизентерия, энтероколит), продолжительная гипертермия могут сопровождаться кетонемией и кетонурией вследствие голодания и истощения.

Задание 5. Провести качественные реакции на кровь в моче.

Ход работы. А) проба кипячением с щелочью: наливают в пробирку 4-5 мл нефильтрованной мочи, прибавляют 5-6 капель раствора щелочи и кипятят. Образуется осадок фосфатов. В присутствии кровяного пигмента осадок, который отстоялся, темнее мочи; в отсутствии кровяного пигмента осадок фосфатов будет светлее, чем моча. Б) Бензидиновая проба: базируется на окислении бензидина атомарным оксигеном, который образуется при разложении гидроген пероксида кровяным пигментом – гемоглобином, вследствие его пероксидазного действия. В одну пробирку вносят 5 капель нормальной мочи, в другую - патологической и прибавляют по 3 капли 1% раствора бензидина в 32% уксусной кислоте и 3% раствора гидроген пероксида. При наличии кровяных пигментов моча окрашивается в синий или сине-зеленый цвет.

Клинико-диагностическое значение.Появление крови в моче называется гематурией, наличие кровяных пигментов - гемоглобинурией. Гематурия имеет место при повреждении мочевыводящих путей, мочекаменной болезни, онкологических заболеваниях мочевого пузыря, цистите. Гемоглобинурия наблюдается главным образом при отравлении гемолитическими ядами и ряде заболеваний, связанных с гемолизом эритроцитов.

Задание 6.Провести качественные реакции на жёлчные пигменты в моче.

Ход работы. А) Реакция Гмелина: в пробирку вносят 2-3 мл концентрированной нитратной кислоты и осторожно по стенке прибавляют 1-2 мл мочи (свободной от белка). Доказательством наличия жёлчных пигментов в моче является появление зелёного кольца на границе раздела жидкостей. Б) Реакция Розина: в пробирку вносят 2-3 мл мочи и осторожно наслаивают на нее 1% раствор йода в спирте. При наличии жёлчных пигментов на границе двух жидкостей образуется зелёное кольцо.

Клинико-диагностическое значение. Жёлчные пигменты образуются из гемоглобина при распаде эритроцитов. Основная масса продуктов восстановления билирубина выделяется с калом в виде стеркобилиногена, который окисляется в пигмент стеркобилин. Однако часть стеркобилиногена всасывается в кровь в системе геморроидальных вен и выделяется с мочой. Появление в моче другого продукта восстановления билирубина – уробилиногена является важным показателем недостаточности функции печени. При нарушении функции печени, а также при некоторых инфекционных заболеваниях содержание уробилиногена в моче может составлять до 2 г в сутки. Жёлчные пигменты (биливердин, билирубин и др.) появляются в моче в виде щелочных солей при желтухе.

Задание 7.Провести качественную реакцию на индикан в моче.

Принцип. При действии на мочу концентрированной хлорной кислоты индикан гидролизуется и превращается в индоксил, который окисляется в присутствии FeCI3 в синее индиго.

Ход работы. В пробирку вносят 3-5 мл мочи и для осаждения веществ, которые мешают определению индиго, прибавляют 1-2 мл 20% раствора уксуснокислого свинца. Фильтруют. К 2-3 мл фильтрата прибавляют такой же объем реактива Обермейера (раствор FeCl3 в хлорной кислоте), оставляют стоять до появления бурой окраски; затем прибавляют 1-2 мл хлороформа и энергично встряхивают. Индиго растворяется в хлороформе и придаёт ему сине-фиолетовое окрашивание.

Клинико-диагностическое значение. Индикан в нормальной моче человека содержится в очень небольшом количестве (в сутки выделяется около 0,01-0,04 г). При некоторых патологических процессах (запорах, непроходимости кишечника, туберкулезе, перитоните) и употреблении большого количества мясной пищи содержание индикана увеличивается.

Задание 8. Определить патологические компоненты мочи с помощью комбинированных тест-полосок. Комбинированными тест-полосками можно определить в моче шесть важных показателей: рН, белок, глюкозу, кетоновые тела, уробилиноген и кровь.

Ход работы. Берут нецентрифугированную мочу, хорошо перемешивают. Всю тест-полоску погружают в сосуд с мочой на 1 с. Излишек мочи удаляют с полоски, дотрагиваясь стенок сосуда. Через 30-60 с окраску сравнивают со стандартной шкалой. Изменение окраски, которое появилось только по краю индикаторной зоны или только через 2 мин, не имеет диагностического значения. Моча не должна перед исследованием стоять больше 4 ч при комнатной температуре.

Белок. При наличии белка наблюдают изменение цвета тест-полоски от жёлтого до зелёного (0,3; 1,0; 5,0 г/л); патологическая протеинурия наблюдается при уровне белка, который превышает 0,25 г/л. Глюкоза. Положительная реакция от оранжевого до коричневого цвета отмечается через 60 с (5,55; 16,65; 55,55 ммоль/л). Окрашивание появляется даже при небольшом количестве глюкозы (2,2 ммоль/л). Ацетоновые тела. Положительная реакция от розового до фиолетового цвета (+, ++, +++). Чувствительность тест-полоски к ацетоуксусной кислоте выше, чем к ацетону; на β-гидроксимасляную кислоту тест-полоска не реагирует. Граница выявления: 100 мг/л для ацетоуксусной кислоты и от 400 мг/л для ацетона. Уробилиноген. Положительная реакция от розового до красного цвета (граница выявления 4 мг/л). Кровь. Для эритроцитов и гемоглобина предоставляется отдельная шкала. Интактные эритроциты определяются в виде отдельных или густо расположенных зелёных точек на жёлтом фоне (5-10, 50, 250 эрит/мкл). Равномерная зелёная окраска означает присутствие свободного гемоглобина или гемолизированных эритроцитов, или миоглобина (50, 250 эрит/мкл). При малых примесях крови в моче или при более продолжительном смачивании полосок реакция может наступить уже через 1-2 мин.

Ошибочные результаты получают после приёма большого количества витамина С и некоторых медикаментов.

Оформление работы. Выполненную работу оформить в виде таблицы.

Патологические компоненты мочи Возможные причины появления Качественная реакция Наблюдаемый эффект

ЛИТЕРАТУРА

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 559.

2. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 594-604.

3. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 544-545.

4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 622-624.

5. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./ За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 263-275.

6. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, А.Л. Загайко та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – С. 330-344.

ЗАНЯТИЕ 9

Тема: Биохимия печени. Биотрансформация ксенобиотиков и эндогенных токсинов.

Актуальность. Печень занимает центральное место в обмене веществ организма. Особенности ферментативного аппарата печени и анатомических связей с другими органами предоставляют ей возможность принимать участие в регуляции практически всех путей обмена веществ и обеспечивать динамическое постоянство содержания многих жизненно важных компонентов в организме. Биохимические процессы в печени, с одной стороны, нацелены на образование разных веществ для других органов, а с другой - на обеспечение защиты этих органов от эндо- и экзогенных токсичных веществ. При поражениях печени происходит дезинтеграция обмена веществ в организме, снижение его адаптивных свойств.

Цель. Ознакомиться с особенностями химического состава печени, основными биохимическими функциями и их нарушением при патологических состояниях; ролью в обмене углеводов, липидов, белков, пигментов; процессами биотрансформации ксенобиотиков, микросомальным окислением. Ознакомиться с тимоловой пробой и её клинико-диагностическим значением. Объяснить способ оценки детоксикационной функции печени по образованию гиппуровой кислоты и определению аланин-р-гидроксилазной активности микросом печени.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1. Биохимические функции печени в организме.

2. Роль печени в обмене углеводов.

3. Роль печени в обмене липидов.

4. Роль печени в обмене белков.

5. Роль печени в пигментном обмене.

6. Жёлчеобразующая функция печени. Химический состав жёлчи.

7. Детоксикационная функция печени. Типы реакций биотрансформации ксенобиотиков и эндогенных токсинов.

8. Системы конъюгации в печени для обезвреживания токсичных веществ.

9. Нарушение функций печени при заболеваниях. Печёночные пробы.

10. Ксенобиотики: понятие, принципы классификации, пути поступления в организм, транспорт через клеточные мембраны.

11. Микросомальное окисление. Характеристика микросомальных монооксигеназных цепей.

12. Цитохром Р-450 и b5: особенности структуры, механизм действия при гидроксилировании. Генетический полиморфизм и регуляция синтеза цитохрома Р-450: (индукторы и ингибиторы).

13. Типы конъюгации ксенобиотиков в гепатоцитах: биохимические механизмы, функциональное значение.

14. Пути выведения продуктов биотрансформации ксенобиотиков из организма.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. В печени больного нарушена детоксикация естественных метаболитов и ксенобиотиков. Снижение активности какого хромопротеина может быть причиной этого?

А. Цитохрома в. В. Гемоглобина. С. Цитохромооксидазы. D. Цитохрома Р-450. Е. Цитохрома с1.

2. У пациента выявлена жировая дистрофия печени. Нарушение синтеза какого вещества в печени может привести к данной патологии?

А. Холевой кислоты. В. Мочевины. С. Фосфатидной кислоты. D. Тристеарилглицерина. Е. Фосфатидилхо- лина.

3. Одной из функций печени является синтез и секреция жёлчи, в состав которой входят жёлчные кислоты, жёлчные пигменты, холестерол, конечные продукты обмена. Какие из приведенных пигментов относятся к жёлчным?

А. Стеркобилин. В. Мелатонин. С. Гемоглобин. D. Билирубин. Е. Миоглобин.

4. В реанимационное отделение госпитализирован мужчина, 53 года, в состоянии печёночной комы. В комплекс интенсивной терапии включен аргинин, который активирует:

А. Синтез мочевины. В. Синтез глюкозы. С. Синтез белка. D. Обезвреживание скатола. Е. Синтез холе- стерола.

5. Микросомальное окисление - это реакции:

А. Использования кислорода с биоэнергетической целью.

Б. Использования кислорода в пластических процессах.

С. Распад жирных кислот в организме.

D. Распад аминокислот.

Е. Аэробный распад углеводов.

6. У полной женщины, 52 года, наблюдается цирроз печени. Лабораторно выявлена гипоальбуминемия, гиперглобулинемия, визуально - отёки рук, век, ног. Наиболее вероятной причиной отёков является нарушение:

А. Кислотно-щелочного состояния. В. Обезвреживающей функции печени. С. Синтеза гликогена в печени. D. Синтеза альбуминов в печени. Е. Синтеза липопротеинов в печени.

7. Печень секретирует в кровь синтезированные жиры в составе:

А. ЛПОНП. В. ЛПНП. С. ЛПВП. D. Хиломикронов. Е. В свободном виде.

8. Поражение печени (гепатит, цирроз, опухоль) приводит ко всем перечисленным нарушениям белкового обмена, кроме:

А. Гипоальбуминемии. В. Геморрагий. С. Гипераминоацидемии. D. Азотемии. Е. Гипер-α-глобули-немии.

9. Какое соединение принимает участие в конъюгации билирубина в гепатоцитах?

А. Глюкоза. В. Фруктоза. С. Глюконовая кислота. D. Глюкуроновая кислота. Е. Глицин.

10. Печень является центральным регулятором уровня глюкозы в крови благодаря наличию в гепатоцитах фермента:

А. Гликогенсинтазы. В. Гликогенфосфорилазы. С. Гексокиназы. D. Глюкозо-6-фосфатазы. Е. Фосфофрукто- киназы.

11. Реакции биотрансформации ксенобиотиков и эндогенных токсинов в гепатоцитах протекают или путем окислительно-восстановительных и гидролитических преобразований, или путем конъюгации. В ходе конъюгации к соединению, которое обезвреживается, не может присоединиться остаток:

А. Глюконовой кислоты. В. Глюкуроновой кислоты. С. Серной кислоты. D. Глицина. Е. Глутамина.

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА

Тимоловая проба

Задание 1. Определить показатель тимоловой пробы в сыворотке.

Принцип. β-Глобулины и липопротеины осаждаются из сыворотки крови при рН 7,55 буферным раствором с большим содержанием тимола. Измеряют интенсивность мутности, которая зависит от содержания белковых фракций и их количественного соотношения.

Ход работы. К 3 мл тимолового реагента прибавляют 0,05 мл негемолизированной сыворотки крови, содержимое пробирки перемешивают, оставляют стоять на 30 мин при комнатной температуре, а потом фотометрируют при длине волны 660 нм (красный светофильтр) в 10 мм кюветах против контрольной пробы (3 мл тимолового реагента). Расчет проводят по калибровочной кривой.

Клинико-диагностическое значение. В норме показатель тимоловой пробы для здоровых людей составляет 0-4 ед. Повышение показателей тимоловой пробы является важным доказательством наличия воспалительного поражения печени. Проба положительная в 90-100% случаев токсичного, инфекционного (вирусного) гепатита, а также у пациентов, которые страдают коллагеновыми болезнями, малярией, вирусными инфекциями. При механической желтухе эта проба отрицательная приблизительно в 75% случаев. На этом основано использование теста для дифференциальной диагностики желтух.

ЛИТЕРАТУРА

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 449-461.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 560-577.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 634-651.

4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 533-539.

5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 551-566.

6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 616-635.

ЗАНЯТИЕ 10

Тема: Биохимия нервной системы, мышц и соединительной ткани

Актуальность.В организме человека как сложноорганизованной системы скоординированная работа возможна только благодаря наличию регуляторных систем. Центральным звеном регуляции в организме является нервная система. Знание особенностей химического состава, метаболизма, функционирования нервной ткани даёт возможность понять и осознать процессы, которые составляют основу её роли в организме. Изучение биохимии мышечной ткани является важным для понимания молекулярных механизмов её функционирования в норме, при разных заболеваниях, а также для выбора эффективных методов тренировки спортсменов и людей, профессия которых требует высокой физической подготовки. Актуальность изучения биохимии соединительной ткани определяется её распространением в организме и важной ролью в обеспечении функционирования других тканей.

Цель. Ознакомиться с химическим составом нервной ткани; особенностями обменных процессов; биохимическими основами функционирования нейронов; механизмами нейрохимической передачи нервного импульса; биохимическими основами патологии нервной системы. Ознакомиться с органоидами мышечной клетки; биохимической характеристикой мышечных тканей; особенностями химического состава; белками саркоплазмы, миофибрилл, стромы; особенностями ферментного состава; механизмами мышечного сокращения; особенностями метаболизма гладкой и сердечной мышцы; диагностикой поражений мышечных тканей по биохимическим показателям крови и мочи. Ознакомиться с биохимической характеристикой компонентов соединительной ткани; особенностями аминокислотного состава и физико-химическими свойствами основных структурных белков; биосинтезом коллагена; протео- и гликозаминогликанами основного вещества; специфическими особенностями метаболизма и его регуляцией; изменениями при старении, коллагенозах, мукополисахаридозах.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1. Основные классы веществ нервной ткани, их соотношение в разных отделах нервной системы.

2. Липиды нервной ткани: классы, представители, роль. Заболевания, связанные с нарушением липидного обмена в нервной ткани (болезнь Тея-Сакса, Гоше, Нимана-Пика).

3. Миелин: химический состав, свойства, роль.

4. Белки нервной ткани: классификация, состав, свойства. Специфические белки нервной ткани.

5. Макроэргические соединения нервной ткани. Особенности энергетического обмена.

6. Аминокислоты и пептиды нервной ткани (нейропептиды): характеристика, роль.

7. Особенности метаболизма в нервной ткани.

8. Нейрохимическая передача импульса. Синапсы. Медиаторы. Синаптические рецепторы.

9. Особенности структуры мышечного волокна, толстых и тонких филаментов.

10. Химический состав мышечной ткани. Особенности химического состава и обмена веществ в сердечной и гладкой мышцах.

11. Характеристика белков мышц, основных небелковых азотосодержащих соединений.

12. Биоэнергетика мышечной ткани; источники АТФ; роль креатин- фосфата в обеспечении энергией мышечного сокращения.

13. Изменения в мышцах при мышечной дистрофии, гиподинамии, авитаминозе Е.

14. Особенности структуры соединительной ткани.

15. Особенности структуры и роль фибронектина.

16. Особенности аминокислотного состава и физико-химических свойств эластина.

17. Коллаген: структура, роль, биосинтез.

18. Основные классы протео- и гликозаминогликанов, их структура и функции.

19. Особенности регуляции метаболизма соединительной ткани.

20. Изменения соединительной ткани при старении.

21. Заболевания соединительной ткани. Молекулярная патология соединительной ткани (синдром Марфана, синдром Менке, синдром Элерса-Данлоса).

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Известно, что гликоген печени является источником глюкозы для других тканей, а гликоген мышц используется только клетками мышц. Какой из приведенных ферментов вызывает данные различия?

А. Глюкозо-6-фосфатаза. В. Фосфоглюкомутаза. С. Гликогенфосфорилаза. D. Амило-(1,6)-глюкозидаза. Е. Гликогенсинтетаза.

2. Клетки головного мозга характеризуются высокой способностью к утилизации глюкозы как основного источника энергии. Активность какого фермента, прежде всего, определяет эту особенность?

А. Фосфорилазы. В. Фосфофруктокиназы. С. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. D. Гексокиназы. Е. Глюкозо-6-фосфатазы.

3. Определённые аминокислоты и их метаболиты выполняют медиаторные функции в ЦНС. Какое из указанных веществ не имеет медиаторных свойств?

A. Лейцин. B. Серотонин. C. Норадреналин. D. Дофамин. E. Таурин.

4. Токсичность аммиака, особенно для головного мозга, связывают с его способностью нарушать функционирование цикла Кребса в митохондриях нейронов вследствие выведения из цикла:

A.Малата. B.Цитрата. C.α-Кетоглутарата. D.Сукцината. E.Фумарата.

5. ГАМК (γ-аминомасляная кислота), которая принадлежит к тормозным медиаторам ЦНС, является продуктом декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Назначение какого витамина является целесообразным при судорожных состояниях, связанных со снижением образования ГАМК?

A. В9. B. В6. C. В1. D. В5. E. В2.

6. Больная, 46 лет, длительное время страдает прогрессирующей мышечной дистрофией Дюшена. Изменение активности какого фермента крови является диагностическим тестом в данном случае?

А. Глутаматдегидрогеназы. В. Лактатдегидрогеназы. С. Пируватдегидрогеназы. D. Креатинфосфокиназы. Е. Аденилаткиназы.

7. Психофармакологические препараты с антидепрессантным действием тормозят окислительное дезаминирование норадреналина и серотонина в митохондриях головного мозга путём ингибирования фермента окислительного дезаминирования аминов и альдегидов. О каком ферменте идёт речь?

А. Моноаминоксидаза. В. Цитохромоксидаза. С. Пируватдегидрогеназа. D. Альдолаза. Е. Сукцинатдегидрогеназа.

8. Табун, зарин, диизопропилфосфат (фосфорорганические соединения) являются ядами нервнопаралитического действия. Какой из перечисленных ферментов тормозится фосфорорганическими соединениями?

А. Цитохром Р-450. В. Фосфолипаза А2. С.Ангиотензин-превращающий фермент D. Тирозинаминотрансфераза. Е. Ацетилхолинэстераза.

9. Какой миофибриллярный белок выполняет структурную и ферментативную функцию?

A. Актин. B. Миозин. C. Тропомиозин. D. Тропонин Т. E. Тропонин С.

10. К нейромедиаторам, которые называют «тормозные аминокислоты», относятся:

А. Гистидин, тирозин. В. Глутамат, глутатион. С. Аспартат, аспарагин. D. Пролин, лизин. Е. ГАМК, глицин.

11. Недостаточность в организме ряда витаминов вызывает у больных нейропатию и другие неврологические симптомы. Нарушение какого процесса обуславливает поражение нервной системы при недостатке витамина В1:

А. Синтез аминокислот и нуклеотидов.

В. Антиоксидантная защита.

С. Окислительное декарбоксилирование α-кетокислот.

D. Трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот.

Е. Дегидрирование субстратов тканевого дыхания.

12. Для синтеза АТФ скелетные мышцы и миокард используют как субстраты окисления разнообразные вещества. Какое из них утилизируется в миокарде, но не используется скелетными мышцами?

 

А. Гликоген. В. Глюкоза. С. Молочная кислота. D. Жирные кислоты. Е. Кетоновые тела.

13. Нарушение процесса миелинизации нервных волокон приводит к тяжелым неврологическим расстройствам и умственной отсталости. Такая клиническая картина характерна для наследственных нарушений обмена:

А. Нейтральных жиров. В. Холестерина. С. Сфинголипидов. D. Глицерофосфолипидов. Е. Липопротеинов.

14. Характерным диагностическим признаком мышечных дистрофий является повышенное выделение с мочой:

А. Креатинина. В. Креатина. С. Белка. D. Индикана. Е. Билирубина.

15. Больная, 36 лет, страдает на коллагеноз. Повышение содержания какого метаболита наиболее вероятно будет установлено в моче?

А. Индикана. В. Оксипролина. С. Креатинина. D. Мочевины. Е. Уробилиногена.

ЛИТЕРАТУРА

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 468-477, 478-490.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 585-607, 612-627.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 607-630, 655-665, 669-688.

4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 625-671.

5. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 687-720.

6. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./ За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 281-291.

ЗАНЯТИЕ 11









Последнее изменение этой страницы: 2016-04-08; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su не принадлежат авторские права, размещенных материалов. Все права принадлежать их авторам. Обратная связь