Наиболее эффективное взаимное обогащение белков


тигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц +10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химически*'

свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов Например, белки многих растительных продуктов плохо пере- вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др,). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке ипроти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако приизбыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество дос' тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усв°" яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоко" Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу прсД варительно замачивать для сокращения времени варки и Д0' бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ " коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилиз3 циябелка и др.), которые рассматривает физиология питан

Химическая природа и строение белков. Белки —' природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тЫс

процессы, формирующие качество кулинарной продукции 55

Гла»3 4 --------------------------- ——--------------- —---- '—:------------

—— рис л от, соединенных пептидной связью. От набора ами-aMVlH° оти их порядка в полипептидных целях зависят инди- нок«С дьные CB0J-1CTBa белков.

виДУя ф0рМе молекулы все белки можно разделить на

лярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по Г е близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

Растворимости все белки делятся на следующие

группь paCTJie0pUJllb)? g воде _ альбумины;

растворимые в солевых растворах — глобулины;

растворимые в спирте — проламины;

растворимые в щелочах — глютелины.

Постепени сложности белки делятся на протеины(простыебелки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды(сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу;

четвертичная —- объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотер- яы, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, н частицы их Становятся отрицательно заряженными.

^ При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис- * положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка Ко накоео- Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз- и Ь И Растворимость наименьшие. Для большинства белков

■^ектрическая точка лежит в слабокислой среде, ми ^аиболее важными технологическими свойства- Раци елков являются: гидратация (набухание в воде), денату-

способность образовывать пены, деструкция и др. Назь. ^Рвша^ия и дегидратация белков. Гидратацией HfJe ается способность белков прочно связывать значитель-

Отчество влаги.

Гидрофильность отдельных белков зависит от их строецц Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофцл* ные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэ лектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдв^ рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки привода к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок.

В растворах с малой концентрацией белка (например, мо­локо) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут, В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу, реологические свойства теста и т. д.

Примерами гидратации в кулинарной практике являются, приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов живот­ного происхождения, различных видов теста, набухание бел­ков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо­го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и ДР^ происходит изменение вторичной, третичной и четвертично структур белковой макромолекулы, т. е.нативной (естествен' ной) пространственной структуры. Первичная структура, а довательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурациюбелков чаще го вызывает нагревание. Процесс этот вглобулярных и Ф" риллярных белках происходит по-разному. В глобулярных № ках при нагревании усиливается тепловое движение полип тидных цепей внутри глобулы; водородные связи, котор ; удерживали их вопределенном положении, разрывают*^ полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается


Пооцессьс, формирующие качество кулинарной продукции 57

Глава--------------------------------------------- —-——---------------------

~—Гпри этом полярные (заряженные) гидрофильные груп- Н0в°мусположенные на поверхности глобулы и обеспечиваю- п* заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы,111116 поверхностьее выходят реакционноспособные гидрофоб-3 группы(дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не спо­рные удерживать воду.

Денатурациясопровождается изменениями важнейших

свойств белка:

♦ потерейиндивидуальных свойств (например, измене­ние окраскимяса приего нагревании вследствие денатурации миоглобина);

потерей биологической активности (например, в карто­феле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктовсодержатсяферменты, вызывающие их потемнение, при де­натурациибелки-ферменты теряют активность);

повышением атакуемости пищеварительными фермен­тами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продук­ты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);

потерей способности к гидратации (растворению, набу­ханию);

потерей устойчивости белковых глобул, которая сопро­вождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляци­ей, белка).

Агрегирование' — это взаимодействие денатуриро­ванных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бу­льонов). В более концентрированных белковых растворах (на­пример, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, Удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной систе- ме Белки, представляющее собой более или менее обводнен- "4е гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, °ВЬ1Х' муки после гидратации и др.), при денатурации уп- ем НЯ10ТСЯ' ПРИ этом происходит их дегидратация с отделени- ТЬ11^ИДК0СТИ в окружающую среду. Белковый гель, подвергну- g^ Нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, ьшие механическую прочность и упругость по сравнению с

Чным гелем нативных (натуральных) белков. Меи КоР°еть агрегирования золей белка зависит от рН среды. Уду^ Устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для

Ше»ия качества блюд и кулинарных изделий широко ис-

Раздел 1. Теоретические осн,

пользуют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении монной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса и др создают кислую среду со значениями рН значительно изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.

Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, кото- рые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрыва- ются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так дена­турируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные груп­пы с образованием таких летучих соединений, как аммиак,се­роводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накап­ливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аро­мата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептид­ная) связь разрывается с образованием растворимых азотис­тых веществ небелкового характера (например, переход кол­лагена в глютин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, по­лучение белковых гидролизатов и др.).

Пеиообразоваиие. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сме­таны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Тай их используют вкачестве эмульгаторов при производстве бел ково-жировых эмульсий (см. разд. I,гл. 2), как наполните-"" для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гйД ролизатами (например, соевыми), обладают низкой калор11 ностью и могут храниться длительное время даже при Bb[cZ кой температуре без добавления консервантов. Белки спосоо ^ связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот лроЯ () обусловливается как химической природой этих веществ, та1<


Процессы, формирующие качество кулинарной продукции 59

r&BzJ^JJZ--— --------------------- —■ - - ------------------------ —--------------------------- —-------------------------

-""""Тщетными свойствами белковой молекулы, факторами Дающей среды. F При длительном хранении происходит старение белков, этом снижается их способность к гидратации, удлиняются ПРИ тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта поимер, варка бобовых после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белкиобразуютмеланоидтны (см. с. 61).

Изменения углеволов

В пищевыхпродуктах содержатся моносахариды (глюко­за, фруктоза), олигосахариды (ди- и трисахароза — мальтоза, лактоза и др.), полисахариды (крахмал, целлюлоза, гемицел- люлозы, гликоген) и близкие к углеводам пектиновые веще­ства.

Изменения Сахаров. В процессе изготовления различных кулинарных изделий часть содержащихся в них Сахаров рас­щепляется. В одних случаях расщепление ограничивается гид­ролизом дисаха ридов, в других — происходит более глубокий распад Сахаров (процессы брожения, карамелизации, мелано- идинообразования).









Последнее изменение этой страницы: 2016-04-07; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su не принадлежат авторские права, размещенных материалов. Все права принадлежать их авторам. Обратная связь