Белки, их химическое строение и аминокислотный состав

Белками, или белковыми веществами (протеинами) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Число последних значительно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки являются основой биомембран, важнейшей частью клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности. Исключительные свойства белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение функций и др.) связана с белковыми веществами. Без белков невозможна жизнь.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Ослабление межмолекулярных сил, способствующее усилению эластических свойств белков, достигается добавкой растворителя или пластификатора-размягчителя. Наличие в белковой молекуле прочной пептидной цепи определяет способность белков к химическим реакциям с самыми разнообразными соединениями – кислотами, щелочами, различными солями и др. Однако реакции протекают без глубоких структурных изменений в самой макромолекуле. Кроме того, белки проявляют коллоидные свойства. Исключительная реакционная способность белковой молекулы объясняется тем, что в ней содержатся разнообразные реакционноспособные атомные группы и радикалы – аминные, карбоксильные, гидроксильные и др.

Белковая молекула включает две полярные группы – основную – NH₂ и кислотную – СООН, которые сообщают макромолекуле амфотерные свойства. Поэтому строение макромолекулы белка в нейтральном состоянии можно представить в форме амфиона: R(NH₃⁺)(COO^-).

Макромолекулы белков имеют спиралевидную конфигурацию с множеством внутримолекулярных химических, ионных и других связей, которая придает молекуле такие механические свойства, как жесткость и упругость. Гибкость и способность белковых макромолекул скручиваться, а также производить вращательно-колебательные движения объясняются различием знака заряда отдельных участков нитевидной макромолекулы. В нейтральном состоянии белка противоположно заряженные ионы NH₃⁺ и СОО^- испытывают сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывают укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали. В кислой и щелочной средах происходит отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом (раскручивание спирали).

В зависимости от формы молекулбелки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки (округлой, эллипсовидной формы) – это соединения, растворимые в воде и слабых солевых растворах с образованием коллоидных систем, например, альбумины яичного белка, молока. К фибриллярным белкам (в виде волоконец) относят: миозин – белок мышц, кератин – белок волоса и рога, коллаген и эластин – белки соединительных тканей, кожи и сухожилий. Фибриллярные белки не растворимы в воде.

По степени сложности белки делят на протеины и протеиды.

Протеины (простые белки) – запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. По растворимости они разделяются на следующие виды:

- альбумины – белки с небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах (например, белок яйца – овальбумин);

- глобулины – растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, молока, крови, составляют большую часть бобовых, масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока;

- проламин – растворяется в 60-80 %-ном растворе этилового спирта; это белки семян злаков (пшеницы, ржи, овса, ячменя).

Протеиды – сложные белки. К ним относятся:

- нуклеопротеиды, которые кроме белка включают нуклеиновые кислоты – важнейшие биополимеры;

- липопротеиды – содержат кроме белка липиды, принимают участие в формировании клейковинных белков;

- фосфопротеиды (казеин) – белок молока.

Растворы высокополимеров по сравнению с коллоидными растворами низкомолекулярных соединений одинаковой процентной концентрации отличаются прежде всего высокой вязкостью. Вязкость (внутреннее трение) – мера сопротивления среды движению, характеризуемая коэффициентом вязкости з.

С повышением концентрации в этих растворах наблюдается аномалия вязкости: вязкость падает с увеличением скорости течения раствора. Первая причина аномалии – изменение формы макромолекул. Если в неподвижном растворе макромолекулы свернуты в клубки, то при течении жидкости через капилляр клубки распрямляются и превращаются в линейные молекулы, ориентирующиеся вдоль капилляра в направлении течения. Такая ориентация молекул уменьшает сопротивление движущейся жидкости и вязкость. Вторая причина аномалии вязкости, которая играет заметную роль в более концентрированных растворах высокополимеров, – взаимодействие макромолекул между собой с образованием ассоциатов и отдельных сетчатых структур, повышающих сопротивление течения. При увеличении скорости течения раствора структуры и ассоциаты разрушаются, в связи с чем вязкость уменьшается. Вязкость жидкостей, обусловленную рыхлой структурой и зависящую от градиента скорости течения, называют структурной вязкостью. При определенной для каждой системы скорости течения межмолекулярная структура разрушается, после чего система проявляет нормальную вязкость, подчиняющуюся закону Ньютона.

Другое существенное отличие растворов высокополимеров – резкое возрастание вязкости с ростом концентрации раствора, что свидетельствует об отступлении от закона Эйнштейна. Причина этой аномалии заключается в следующем. С одной стороны, свернутые в клубки макромолекулы содержат механически связанный растворитель, что уменьшает количество свободного растворителя и как бы увеличивает концентрацию раствора, а с другой стороны, увеличение концентрации раствора усиливает отмеченное выше структурообразование, в результате чего возникает структурная вязкость.

На вязкость растворов высокополимеров значительно влияют молекулярные вес и форма молекул полимера. С увеличением размеров молекул усиливается и сопротивление течению, что приводит к возрастанию вязкости.

Повышение пластичности полимера при небольшом количестве низкомолекулярных соединений называется пластификацией полимера.

При контакте полимера (высокомолекулярного соединения) и растворителя (низкомолекулярного соединения) происходят набухание, а затем растворение полимера. Набуханием называют проникновение растворителя в полимерное вещество, сопровождаемое увеличением его объема и массы.

Степень набухания зависит от жесткости полимерных цепей. У жестких полимеров с большим числом поперечных связей (сшивок) между цепями степень набухания невелика. Например, желатин характеризуется ограниченным набуханием в холодной воде. Но добавление горячей воды приводит к неограниченному набуханию этого полимера. Жидкая сметана образуется в результате сквашивания сливок. Для получения ее со свойственной ей консистенцией сметану выдерживают определенное время при 5-6⁰С. При этом жир затвердевает и кристаллизуется, а белки набухают.

Скорость набухания находится в прямой зависимости от степени измельчения ВМС. Действительно, чем меньше частицы вещества, тем больше поверхность и тем больше молекул низкомолекулярной жидкости проникает в единицу времени в глубь полимера. Это имеет практическое значение при разваривании пищевых продуктов.

Возраст полимера также влияет на скорость и степень набухания. Так, свежие сухари быстрее и полнее набухают, чем полежавшие.

Белки проявляют гидрофильные свойства – связывают воду. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, студни. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Клетки и ткани живых организмов в основном представляют собой студнеобразные системы.

В общественном питании и пищевой промышленностиимеют большое значение гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизовать суспензии, эмульсии ипены. Сильно гидратированный студень – сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды. Гидрофильность клейковинных белков – один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из нее муки. Гидрофильность белков зерна играет большую роль в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных, кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. Набухание играет важную роль в ряде технологических процессов. Так, главный прием в кулинарии – варка с применением повышенных температур и давлений (в автоклавах) – типичный процесс набухания. Предварительная подготовка продуктов питания (муки, круп, макаронных изделий, овощей и мяса), а также приготовление пищи сводятся в основном к процессам набухания.

Главную роль в набухании играет связанная вода. Так, белки муки при замесе и брожении теста поглощают и удерживают около 200 % воды по отношению к их массе. При гидратации полярных групп белковых макромолекул поглощается всего ј всей удерживаемой ими воды. Остальное количество связанной воды определяет набухание белков с образованием клейковины.

Варка зерновых продуктов и выпекание теста приводит к свертыванию денатурированных белков. В результате уплотняются обводненные белковые гели за счет выпрессовывания значительного количества содержащейся в них влаги. Влага остается в продукте и поглощается клейстеризующимся крахмалом. Белки зерномучных продуктов свертываются при 50-70 ⁰С.

Тепловая обработка растительных продуктов приводит к их сильному размягчению. При этом происходят глубокие физико-химические изменения углеводов клеточных стенок. Отдельные же клетки скреплены прослойками из протопектина. Пектиновые вещества содержатся и в материале клеточных стенок.

Тепловая обработка мяса приводит к денатурации мышечных белков, которая начинается уже при 30-35⁰С. Мясо полностью прогревается при 60-65⁰С; в это время 90 % всех растворимых белков денатурируется и уже не растворяется. Глобулины при наличии солей растворяются лучше, чем без них.

Фибриллярные белки – коллагеновые волокна – свертываются и сокращаются вдвое в длину при температуре около 60⁰С. Куски мяса деформируются, мясной сок вместе с растворенными белками и солями выделяется в окружающую среду. Одновременно с этим нарушается структура коллагеновых волокон, которые превращаются в однородную стекловидную массу. Такое изменение коллагеновых волокон называют свариванием. Сваривание коллагена необратимо. Дальнейшее повышение температуры приводит к разрыву всех поперечных связей между полипептидными цепями коллагена. Наступает состояние необратимой дезагрегации – превращения коллагена в глютин, хорошо растворимый в горячей воде.

Кости содержат фибриллярный белок – оссеин, близкий по строению к коллагену. При варке костных бульонов часть оссеина переходит в глютин. Растворы с содержанием более 1 % глютина при охлаждении застывают в студни. На этом свойстве основаны приготовление заливных холодных блюд с желатином и варка студней. Характер изменения мышечных белков рыбы такой же, как и мяса. При варке мяса и рыбы уплотняется белковый гель – миофибрилл, что и вызывает уменьшение веса и объема продукта.

Осветление бульонов основано на свертывании белков при тепловой обработке. Введенный в мутный бульон белок яйца коагулирует и образует пористую массу. Последняя имеет большую удельную поверхность, на которой адсорбируются взвешенные и эмульгированные частицы жира, сообщающие бульону мутность.

Белки молока входят в состав молока в следующем количестве: казеин – 82 %, альбумин – 12 % и глобулин – 6 % по массе. Выделенный из молока казеин (белковая творожистая масса) в воде не растворим. В молоко он входит в виде _аазеиновокислого кальция. Эта соль в воде растворяется, но сильно набухает, образуя коллоидные растворы. При нагревании в кислой среде казеиновокаль-циевые соли свертываются, это наблюдается при нагревании молока, имеющего повышенную кислотность. При этом часть кальция отнимается от казеиновокислого кальция молочной кислотой, образовавшейся в молоке. Когда весь кальций будет замещен, казеин выпадает в осадок в виде сгустка. Происходит скисание молока (оно наступает при рН = 4,6). Скисание молока используется при изготовлении простокваш и других кисломолочных продуктов.